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Superoxiddismutase

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Superoxiddismutase
Superoxiddismutase
Modell des Dimers der menschlichen zytoplasmatischen SOD nach PDB 2C9U
Superoxiddismutase
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.15.1.1, Oxidoreduktase
Reaktionsart Disproportionierung
Substrat 2 O2•− + 2 H+
Produkte O2 + H2O2

Superoxid-Dismutase (SOD) ist der Name für alle Enzyme, die Superoxid-Anionen zu Wasserstoffperoxid umwandeln. Diese Enzyme kommen in allen Lebewesen vor. Nur vereinzelten anaeroben Bakterien fehlen diese Enzyme. Superoxid (eine reaktive Sauerstoffspezies) ist sehr reaktionsfreudig und kann Proteine und das Genom schädigen (oxidativer Stress). Die katalysierte Reaktion ist daher besonders wichtig für aerobe Lebewesen.

Systematik

Es gibt drei leicht unterscheidbare Gruppen von Superoxiddismutasen.<ref>PROSITE PDOC00082</ref><ref>PDOC00083</ref><ref>PDOC00597</ref><ref>RG Alscher et al.: Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants. In: J Exp Bot, 53, 372, 2002, S. 1331–41. PMID 11997379</ref>

Katalysierte Reaktion

Die oxidierte Form des Enzyms reagiert mit einem Superoxidion unter Bildung von Sauerstoff und der reduzierten Form des Enzyms. Diese Form reagiert weiter mit einem zweiten Superoxidion und zwei Protonen, dabei entsteht Wasserstoffperoxid und die oxidierte Form des Enzyms.

<math>\mathrm{2O_2 ^- + 2H^+ \longrightarrow H_2O_2 + O_2}</math>

Zwei Moleküle des dabei gebildeten Wasserstoffperoxids reagieren weiter zu einem Molekül Sauerstoff und zwei Molekülen Wasser. Diese Reaktion wird von dem Enzym Katalase katalysiert.

Pathologie

Neuere Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Defekte in einem SOD-Gen (SOD1<ref>147450 OMIM</ref>) beim Menschen zu der erblichen Krankheit der familiären Form der Amyotrophen Lateralsklerose (fALS) führen können. Diese Wirkung hat jedoch nichts mit der Enzym-Eigenschaft der SOD zu tun, sondern mit zytotoxischen Wirkungen von unstabilisierter SOD. Die Mutation führt zu einer erhöhten Bioakkumulation des Proteins, die, wie bei der Akkumulation von β-Amyloid bei der Alzheimer-Krankheit, die Zellen tötet.<ref>UniProt P00441</ref><ref>Y. Furukawa et al.: Complete loss of post-translational modifications triggers fibrillar aggregation of SOD1 in familial form of ALS. In: J. Biol. Chem., 283/35, 2008, S. 24167–24176. PMID 18552350 – doi:10.1074/jbc.M802083200</ref><ref>L. Banci et al.: SOD1 and amyotrophic lateral sclerosis: mutations and oligomerization. In: PLoS ONE, 3, 2008, S. E1677-E1677. PMID 18301754; doi:10.1371/journal.pone.0001677</ref>

Einzelnachweise

<references />

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