Streptavidin

Streptavidin (Streptomyces avidinii)
	Streptavidin (Streptomyces avidinii)
	Monomere Untereinheit von Streptavidin im Bändermodell mit gebundenem Biotin (Kalotten) nach PDB 1STP
	Streptavidin (Streptomyces avidinii)
	Vorhandene Strukturdaten: 1STP
Masse/Länge Primärstruktur	159 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P22629; CAS-Nummer: Vorlage:CASRN;

Streptavidin ist ein Protein, das von Bakterien der Spezies Streptomyces avidinii produziert wird. Das aus vier identischen Protein-Untereinheiten aufgebaute Eiweiß besitzt eine Molekülmasse von etwa 60.000 Dalton<ref>Eintrag zu Streptavidin. In: Römpp Online. Georg Thieme VerlagVorlage:Abrufdatum</ref>; jede der vier Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (K_a ~ 10¹⁴–10¹⁵ M⁻¹) jeweils ein Molekül des Vitamins Biotin<ref>Louis Chaiet, Frank J. Wolf: The properties of streptavidin, a biotin-binding protein produced by Streptomycetes. In: Archives of Biochemistry and Biophysics. Band 106, 1964, S. 1–5, doi:10.1016/0003-9861(64)90150-x. </ref> binden. Die Streptavidin-Biotin-Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin (vorausberechneter isoelektrischer Punkt von 9.47), das ebenfalls Biotin binden kann, hat Streptavidin ähnlich wie Neutravidin einen isoelektrischen Punkt von 6.03 und damit näher dem neutralen Bereich.<ref>ExPASy - Compute pI/Mw tool. In: web.expasy.org. Abgerufen am 28. Mai 2016 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 153: attempt to index field 'data' (a nil value)). </ref> Wegen seiner geringeren Gesamtladung und weil Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifische Bindungen in Streptavidin-Systemen seltener als bei der Verwendung von Avidin.

Struktur

Die Primärstruktur des Monomers, also jeder der vier identischen Untereinheiten, besteht aus 159 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 16.807 Da.<ref>UniProt P22629</ref>

Anwendung

Die Streptavidin/Biotin-Wechselwirkung wird in den verschiedensten Methoden in der Biochemie, Immunologie und Molekularbiologie ausgenutzt:

Quellen