Lanosterin-Synthase
| Lanosterin-Synthase | ||
|---|---|---|
| Lanosterin-Synthase | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 732 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer, Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | LSS, OSC | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.4.99.7, Isomerase | |
| Reaktionsart | Zyklisierung | |
| Substrat | Squalenepoxid | |
| Produkte | Lanosterin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten<ref><templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />Homologe bei OMA ( vom 11. April 2016 im Internet Archive)</ref> | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 4047 | 16987 |
| Ensembl | ENSG00000160285 | ENSMUSG00000033105 |
| UniProt | P48449 | Q8BLN5 |
| Refseq (mRNA) | NM_001001438 | NM_146006 |
| Refseq (Protein) | NP_001001438 | NP_666118 |
| Genlocus | Chr 21: 46.19 – 46.23 Mb | Chr 10: 76.53 – 76.56 Mb |
| PubMed-Suche | 4047 | 16987
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Die Lanosterin-Synthase ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidosqualen-Cyclasen, das in Eukaryoten die Cyclisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren und in Pflanzen, wobei diese Squalenepoxid hauptsächlich zu Cycloartenol umsetzen. Die Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.<ref name='p'>PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 153: attempt to index field 'data' (a nil value)).</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.<ref name='p'/>
Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Katalysierte Reaktion
(S)-Squalen-2,3-epoxid ⇒ Lanosterin
-Squalen-2,3-epoxid.svg){kind=link}
(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.
Weblinks
- Jassal / reactome: Squalene 2,3-epoxide cyclizes, forming lanosterol
Einzelnachweise
<references />