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Phosphomevalonat-Kinase

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Phosphomevalonat-Kinase
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Phosphomevalonat-Kinase

Vorhandene Strukturdaten: 3CH4

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 191 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat ATP + Phosphomevalonat
Produkte ADP + Diphosphomevalonat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten<ref>1. Homologiegruppe bei OMA</ref><ref>2. Homologiegruppe bei OMA</ref>

Die Phosphomevalonatkinase (PMKase) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Phosphomevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. PMKase ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Im menschlichen Körper wird sie vor allem in Herz, Leber, Muskeln, Nieren und Bauchspeicheldrüse exprimiert.<ref>UniProt Q15126</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Katalysierte Reaktion

Phosphomevalonat + ATPDiphosphomevalonat + ADP

5-Phospho-R-mevalonat wird zu 5-Diphospho-R-mevalonat umgesetzt.

Weblinks

Einzelnachweise

<references />