Tyrosinhydroxylase
| Tyrosinhydroxylase | ||
|---|---|---|
| Tyrosinhydroxylase | ||
| Modell der TH nach PDB 2XSN | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 527 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Eisen(II), Tetrahydrobiopterin | |
| Isoformen | 4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | TH, TYH | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.16.2, Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Hydroxylierung | |
| Substrat | L-Tyrosin + Tetrahydrobiopterin + O2 | |
| Produkte | 3,4-Dihydroxy-L-phenylalanin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Die Tyrosinhydroxylase (TYH) ist dasjenige Enzym, das die Umwandlung der Aminosäure L-Tyrosin in die Aminosäure Levodopa katalysiert, der geschwindigkeitsbestimmende Reaktionsschritt bei der Biosynthese der Katecholamine. TYH kommt in mehrzelligen Tieren vor. Beim Menschen wird sie in den Nebennieren und im Gehirn produziert. Mutationen im TH-Gen können zu Enzymmangel und zum (seltenen) Segawa-Syndrom führen. TYH ist ein Autoantigen bei der Krankheit APECED.<ref>UniProt P07101</ref><ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Identification of tyrosine hydroxylase as an autoantigen in autoimmune polyendocrine syndrome type I. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 267. Jahrgang, Nr. 1, Vorlage:Cite book/Date, S. 456–61, doi:10.1006/bbrc.1999.1945, PMID 10623641 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -06-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Die Hemmung der TYH erfolgt durch Andocken von Dopamin an zwei Stellen am Enzym. Durch Phosphorylierung eines Serin-Rests an einer der Andockstellen kann TYH wieder aktiviert werden.<ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Tyrosine hydroxylase activity is regulated by two distinct dopamine-binding sites. In: J. Neurochem. 106. Jahrgang, Nr. 4, Vorlage:Cite book/Date, S. 1614–23, doi:10.1111/j.1471-4159.2008.05509.x, PMID 18513370 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -06-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Die Tyrosinhydroxylase verwendet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor.
Katalysierte Reaktion
L-Tyr + BH4 + O2 <math>\longrightarrow</math> L-DOPA + BH4-OH
L-Tyrosin wird zu L-DOPA oxidiert.
Weblinks
- Jassal/D’Eustachio/reactome.org: Tyrosine is hydroxylated to dopa
Einzelnachweise
<references />