Podoplanin
| Podoplanin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 140 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein | |
| Isoformen | hT1α-1; hT1α-2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PDPN, T1A, Gp36 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Podoplanin | |
| Übergeordnetes Taxon | Höhere Säugetiere | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 10630 | 14726 |
| Ensembl | ENSG00000162493 | ENSMUSG00000028583 |
| UniProt | Q86YL7 | Q62011 |
| Refseq (mRNA) | NM_001006624 | NM_001290822 |
| Refseq (Protein) | NP_001006625 | NP_001277751 |
| Genlocus | Chr 1: 13.58 – 13.62 Mb | Chr 4: 143.27 – 143.3 Mb |
| PubMed-Suche | 10630 | 14726
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Podoplanin ist ein membranständiges Glykoprotein, welches in diversen Geweben im menschlichen Körper exprimiert wird, so zum Beispiel auf Nieren-Podozyten, nach welchen es benannt wurde.<ref>Breiteneder-Geleff, S. et al., Podoplanin, novel 43-kd membrane protein of glomerular epithelial cells, is down-regulated in puromycin nephrosis. In: Am J Pathol, 1997. 151(4): p. 1141-52 </ref>
Da Podoplanin stark auf lymphatischen Endothelzellen, nicht aber auf Blut-Endothelzellen exprimiert wird, dient es als Marker für Lymphgefäße.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2, Annals of the New York Academy of Sciences.</ref> Die genaue physiologische Funktion von Podoplanin ist unbekannt. Versuche mit Podoplanin-Knockout-Mäusen haben jedoch gezeigt, dass das Protein an der Entwicklung der Lunge<ref>Ramirez M.I. et al., T1alpha, a lung type I cell differentiation gene, is required for normal lung cell proliferation and alveolus formation at birth. In: Dev Biol, 2003 Apr 1;256(1):61-72</ref> und des lymphatischen Gefäßsystems beteiligt ist.<ref>Schacht, V. et al., T1alpha/podoplanin deficiency disrupts normal lymphatic vasculature formation and causes lymph-edema. In: The EMBO Journal, 2003. 22(14): p. 3546-56 </ref>
Es existieren mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten, welche verschieden lange Isoformen kodieren.
Podoplanin bindet an den Thrombozytenrezeptor CLEC-2 der Maus und des Menschen. Knockout-Mäuse für Podoplanin zeigen Entwicklungsschäden am Herz. Bei Patienten mit Primären Gehirntumoren ist eine erhöhte Podoplanin-Expression mit erhöhtem Risiko für Venöse Thromboembolien assoziiert.<ref></ref> Podoplanin ist ein Marker für das Mundhöhlenkarzinom-Risiko.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Darüber hinaus aktiviert Podoplanin die intrazelluläre GTPase RhoA via Bindung an mit Podoplanin kolokalisierte ERM Proteine wie Ezrin.<ref>Martin-Villar E et al., Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition, In: J Cell Sci, 2006 Nov 1;119(Pt 21):4541-53. Epub 2006 Oct 17, PMID 17046996</ref>
Quellen
<references />