Transaldolase
| Transaldolase | ||
|---|---|---|
| Transaldolase | ||
|
Vorhandene Strukturdaten: 1f05 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 337 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TALDO1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.2.1.2, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines CHOH-Rests | |
| Substrat | Sedoheptulose-7-phosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat | |
| Produkte | D-Erythrose-4-phosphat + D-Fructose-6-phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Transaldolase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Transaldolase (TAL) (Gen: TALDO1) heißt das Enzym, welches die Übertragung eines C3-Körpers von Sedoheptulose-7-phosphat auf D-Glycerinaldehyd-3-phosphat und umgekehrt ermöglicht. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist ein wichtiger Teil des Pentosephosphatwegs in allen Lebewesen.
Mutationen können die (seltene) Erbkrankheit Transaldolasemangel bedingen.
Katalysiertes Gleichgewicht
Physiologische Wirkungen
Die Regulation der Genexpression im TALDO1-Gen kann den Glutathionspiegel und die Sensitivität von Zellen für Apoptose beeinflussen.<ref>Katalin Banki, Eliza Hutter, Emanuela Colombo, Nick J. Gonchoroff, Andras Perl: Glutathione levels and sensitivity to apoptosis are regulated by changes in transaldolase expression. In: Journal of Biological Chemistry. Band 271, Nr. 51, 1996, S. 32994–33001, doi:10.1074/jbc.271.51.32994.</ref>
Erkrankungen
Manche multiple-Sklerose-Patienten besitzen Antikörper gegen Bereiche der Transaldolase.<ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: CD8+ T cell-mediated HLA-A*0201-restricted cytotoxicity to transaldolase peptide 168-176 in patients with multiple sclerosis. In: J. Immunol. 175. Jahrgang, Nr. 12, Vorlage:Cite book/Date, S. 8365–8378, PMID 16339578 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Transaldolasemangel
Mutationen im TALDO1-Gen können zur (seltenen) Erbkrankheit des Transaldolasemangels und dieser zu Leberzirrhose führen.<ref>Nanda M. Verhoeven, Jojanneke H.J. Huck, Birthe Roos, Eduard A. Struys, Gajja S. Salomons, Adriaan C. Douwes, Marjo S. van der Knaap, Cornelis Jakobs: Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway. In: The American Journal of Human Genetics. Band 68, Nr. 5, 2001, S. 1086–1092, doi:10.1086/320108.</ref> Auch Multiorganversagen kann bei Transaldolasemangel auftreten.<ref>Vassili Valayannopoulos, Nanda M. Verhoeven, Karine Mention, Gajja S. Salomons, Danièle Sommelet, Marie Gonzales, Guy Touati, Pascale de Lonlay, Cornelis Jakobs, Jean-Marie Saudubray: Transaldolase deficiency: a new cause of hydrops fetalis and neonatal multi-organ disease. In: The Journal of Pediatrics. Band 149, Nr. 5, 2006, S. 713–717, doi:10.1016/j.jpeds.2006.08.016.</ref>
Andere Gendefekte
Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Plattenepithelkarzinom assoziiert.<ref>UniProt P37837</ref><ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Transaldolase deficiency influences the pentose phosphate pathway, mitochondrial homoeostasis and apoptosis signal processing. In: Biochem. J. 415. Jahrgang, Nr. 1, Vorlage:Cite book/Date, S. 123–34, doi:10.1042/BJ20080722, PMID 18498245 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Genetic variation in Transaldolase 1 and risk of squamous cell carcinoma of the head and neck. In: Cancer Detect. Prev. 32. Jahrgang, Nr. 3, Vorlage:Cite book/Date, S. 200–208, doi:10.1016/j.cdp.2008.08.008, PMID 18805652 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Anwendung
Unterscheidungen des bakteriellen Transaldolase-Gens mittels Polymerase-Kettenreaktion werden genutzt, eine Darmbesiedelung durch Bifidobacterium zu identifizieren und zu quantifizieren.<ref>Teresa Requena, Jeremy Burton, Takahiro Matsuki, Karen Munro, Mary Alice Simon, Ryuichiro Tanaka, Koichi Watanabe, Gerald W. Tannock: Identification, detection, and enumeration of human Bifidobacterium species by PCR targeting the transaldolase gene. In: Applied and Environmental Microbiology. Band 68, Nr. 5, 2002, S. 2420–2427, doi:10.1128/AEM.68.5.2420-2427.2002.</ref>
Weblinks
- [ reactome.org: https://reactome.org/content/detail/R-HSA-71334 sedoheptulose 7-phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate ⇔ D-erythrose 4-phosphate + D-fructose 6-phosphate]
Einzelnachweise
<references />