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Rossmann-Faltung

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Datei:Rossmann-fold-1g5q.png
Ein Beispiel für eine Rossmann-Faltung. Ein Strukturelement einer Decarboxylase des Bakteriums Staphylococcus epidermidis mit dem gebundenen Kofaktor Flavinmononukleotid (PDB 1G5Q).<ref name="2015-Hanukoglu">Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites. In: Biochem Mol Biol Educ. 43. Jahrgang, Nr. 3, Vorlage:Cite book/Date, S. 206–209, doi:10.1002/bmb.20849, PMID 25704928 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Die Rossmann-Faltung ist eine funktionelle Supersekundärstruktur bzw. ein Motiv in Proteinen, bei dem sich zwei Einheiten der Form beta-alpha-beta-alpha-beta – also β-Faltblätter verbunden über α-Helices – zusammenlagern, um Dinukleotide wie Nicotinamidadenindinukleotid (NAD+) zu binden.

Die Rossmann-Faltung ist eine der ersten identifizierten, häufig auftretenden Strukturdomänen. Sie wurde nach ihrem Entdecker Michael Rossmann benannt und stellt vermutlich eine ursprüngliche Dinucleotidbindungsdomäne dar. Sie tritt u. a. bei den drei Dehydrogenasen der Glykolyse auf.<ref>Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Chemical and biological evolution of a nucleotide-binding protein. In: Nature. 250. Jahrgang, Nr. 5463, Vorlage:Cite book/Date, S. 194–99 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Literatur

  • Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: Lehrbuch der Biochemie. Übersetzung herausgegeben von Annette G. Beck-Sickinger und Ulrich Hahn. Wiley-VCH Verlag, 2002
  • J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. Aus dem Englischen übersetzt von B. Häcker, A. Held, B. Jarosch, C. Lange, K. Mahlke, G. Maxam, L. Seidel, N. Zellerhoff. 6. Auflage, Spektrum, 2007

Einzelnachweise

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