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2025-04-18T10:04:26Z

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'''Vitellogenine''' (von lateinisch ''vitellum'', „Dotter, Eidotter“) im Allgemeinen sind [[Protein]]e, die von [[Mehrzellige Tiere|Tieren]] als Vorläufer für Lipoproteine und Phosphoproteine produziert werden. Der Ort der Weiterverarbeitung ist unterschiedlich: in eierlegenden [[Wirbellose]]n und [[Wirbeltiere]]n wird das sezernierte Vitellogenin durch [[Endozytose]] in die Eizellen eingebracht und mithilfe von [[Cathepsin D]] gespalten; die Teilproteine dienen als [[Reservestoffe]] für [[Lipide]] (''Lipovitin'') und [[Phosphat]] (''Phosvitin''); Letzteres ist in der Lage, weiteres [[Calcium]] und [[Eisen]] als Reserve für den Embryo zu komplexieren. Angeregt wird die Produktion von Vitellogenin durch [[Estrogene]]. Weitere [[Homologe]] des Vitellogenin finden sich in Tieren als [[Transportprotein]] für [[Triglyceride]] im Blut. Dazu zählt beispielsweise auch das [[Apolipoprotein]]-B-100 des Menschen. [[Mutation]]en im entsprechenden ''APOB''-[[Gen]] können zu schweren erblichen Schäden im Fettstoffwechsel führen.<ref>{{UniProt|P55155}}, {{UniProt|P87498}}, {{UniProt|P04114}}</ref><ref>{{PROSITE|PDOC51211|Vitellogenin domain profile|2011-08-14}}</ref><ref name="Fuhrmann">Günter Fred Fuhrmann: ''Toxikologie für Naturwissenschaftler: Einführung in die theoretische und spezielle Toxikologie.'' Springer, 2006, ISBN 978-3-8351-0024-4, S. 343</ref><ref>{{Literatur |Autor=Hans-Hinrich Kaatz |Titel=Initiation und Regulation der Vitellogenin-Synthese bei der Bienenkönigin (Apis mellifica L.) |Ort=Tübingen |Datum=1985 |DNB=860721612 |Kommentar=Dissertation, Universität Tübingen}}</ref>
[[Datei:Bindung Fe Phosvitin V7.svg|mini|hochkant=1.35|Ausschnitt aus dem eisenbindenden Protein Phosvitin]]

Sowohl die Reservestoffe bei eierlegenden Tieren, als auch die genannten Transportproteine haben die Vitellogenin-Domäne gemeinsam, bestehend aus einer superhelikalen Domäne am ''N''-terminalen Ende und mehreren großen offenen [[Beta-Faltblatt|beta-Faltblättern]].<ref>Interpro: ''[https://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR011030 Vitellogenin, superhelical]'', ''[https://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR015255 Vitellogenin, open beta-sheet]''</ref> Als Vitellogenine im engeren Sinn werden nur die Reservestoffe bei eierlegenden Tieren bezeichnet. Beim [[Haushuhn]] sind drei [[paralog]]e [[Gen]]e bekannt, die für jeweils eine [[Isoform]] [[Genetischer Code|codieren]]. Vitellogenin-1 enthält 1850, Vitellogenin-2 1912 und Vitellogenin-3 347 Aminosäuren. Letzteres dient nur als Präkursor für Phosvitin. Der Fadenwurm ''[[Caenorhabditis elegans]]'' dagegen produziert sechs verschiedene Vitellogenin-Isoformen, die alle etwa 1600 Aminosäuren aufweisen.<ref>{{UniProt|P87498}}, {{UniProt|P02845}}, {{UniProt|Q91025}}</ref>

== Verwendung als Estrogen-Test ==
Das Gen, das die Vitellogenin-Produktion steuert, ist auch bei männlichen Tieren vorhanden. Es wird nur von [[Estradiol|17β-Östradiol]] und entsprechend wirksamen Substanzen aktiviert. Juvenile und männliche Tiere reagieren sehr sensibel, teils mit [[Geschlechtsumwandlung]] auf Zufuhr von [[Hormon]]en oder Stoffen mit analoger Wirkung wie [[Dichlordiphenyltrichlorethan|DDT]] oder [[Polychlorierte Biphenyle|PCB]].<ref>[[Robert Guderian]], Günter Gunkel: ''Handbuch der Umweltveränderungen und Ökotoxikologie. Bd. 3, Aquatische Systeme. Biogene Belastungsfaktoren – organische Stoffeinträge – Verhalten von Xenobiotika.'' Springer, 2000, ISBN 978-3-540-66188-7, S. 364ff</ref><ref>André Leisewitz: ''[https://oekorecherche.de/sites/default/files/publikationen/vollhormon.pdf Reproduktionsschäden und Umwelthormone – ein neues Umweltproblem?] (PDF; 653 kB)'', 1996, Greenpeace e. V.</ref>

Der ''Vitellogenin-Test'' kann bei eierlegenden Tieren zum Nachweis der östrogenen Wirksamkeit einer Substanz verwendet werden. Dabei werden etwa männliche Fische eingesetzt und die Menge des produzierten Vitellogenins gemessen. Dies legt dann anhand des Vergleichs mit bekannten Substanzen die ''östrogene Wirksamkeit'' fest.<ref name="Fuhrmann" /><ref>Karl Höll, Andreas Grohmann: ''Wasser: Nutzung im Kreislauf, Hygiene, Analyse und Bewertung.'' 8. Auflage, Walter de Gruyter, 2002, ISBN 978-3-11-012931-1, S. 559</ref>

[[Datei:Phosvitin Verseifung V6.svg|mini|hochkant=1.35|Phosvitin-Verseifung]]

== Phosvitin im Eidotter ==
Die Bindung von [[Eisen]] in [[Eidotter|Eidottern von Hühnereiern]] erfolgt durch das [[Protein]] Phosvitin. Dieses enthält besonders viel von der [[Aminosäure]] [[Serin]]. Die Aminosäure-Sequenz wird aus reinen Blöcken von [[Phosphoserin]]-Resten (6–8 Reste) gebildet, die von gemischten Blöcken anderer Aminosäuren unterbrochen werden.<ref name="Römpp-Online">{{RömppOnline|ID=RD-16-02024|Name=Phosvitin|Abruf=2020-06-04}}</ref> Die [[Hydroxygruppe]] im Serin ist häufig mit [[Phosphorsäure]] [[Veresterung|verestert]]. Die resultierende Verbindung wird als Phosphoserin '''1''' bezeichnet und enthält viele [[Anion|anionische Gruppen]]. Dadurch ermöglichen die Phosphoserin-Reste die [[Komplexchemie|Komplexierung]] von Eisen(2)-Ionen unter Bildung von '''1'''.
Wird ein Hühnerei zu lange [[Kochen|gekocht]], werden zunächst die Eisenionen aus '''1''' freigesetzt, dabei bleiben die veresterten Serineinheiten '''2''' zurück. Schließlich werden die Phosphorsäureester durch [[Verseifung]] vom [[Protein]] abgespalten, sodass die Serinblöcke '''3''' zurückgebildet werden. Außerdem entsteht [[Hydrogenphosphat]].<ref name="Roth">Roth, K.(2010): ''Chemische Köstlichkeiten''. 1. Auflage, Weinheim: Wiley-VCH. S. 34f.</ref> Die Eisenionen [[Diffusion|diffundieren]] zur Grenzfläche zwischen [[Eidotter]] und [[Eiklar]], wo sie zusammen mit [[Schwefelwasserstoff]] den charakteristischen, schwarzbraunen Rand bilden.

{{Hauptartikel|Gekochtes Ei}}

== Weblinks ==
{{Commonscat|Triglyceride lipases|Vitellogenine}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Präkursor-Protein]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Vitellogenine - Versionsgeschichte

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