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2026-03-01T15:40:54Z

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{{Infobox Protein
| Name = Muskel-Glykogensynthase
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| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 737 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
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| Isoformen =
| HGNCid = 4706
| Symbol = GYS1
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| OMIM = 138570
| UniProt = P13807
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| EC-Nummer = 2.4.1.11
| Kategorie = Glycosyltransferase
| Reaktionsart = Übertragung eines Glycosylrests
| Substrat = UDP-Glucose + (1,4-α-D-Glycosyl)<sub>n</sub>
| Produkte = UDP + (1,4-α-D-Glycosyl)<sub>n+1</sub>
| Homolog_fam = Glykogensynthase
| Taxon = [[Bilateria]], [[Fungi]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}{{Infobox Protein
| Name = Leber-Glykogensynthase
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 701 Aminosäuren
| Kofaktor =
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| Isoformen =
| HGNCid = 4707
| Symbol = GYS2
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| OMIM = 138571
| UniProt = P54840
| MGIid =
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}}Die '''UDP-Glykogensynthase''' (Gen: ''GYS'') ist die beim Menschen, Tieren und Pilzen vorkommende [[Glykogensynthase]], ein [[Enzym]], das für den [[Anabolismus|Aufbau]] von [[Glykogen]] im [[Stoffwechsel]] unentbehrlich ist. Zwei [[Isoform]]en sind bekannt, die Muskel-Glykogensynthase (Gen: ''GYS1'') und die Leber-Glykogensynthase (''GYS2''). [[Mutation]]en an den GYS-[[Gen]]en können erblichen [[Glykogensynthasemangel]], und damit die sehr seltene [[Glykogenspeicherkrankheit]] vom Typ 0 verursachen.<ref>{{UniProt|P54840}}</ref>

== Funktion ==
Hauptaufgabe dieses regulierten Schlüsselenzyms des Glykogenstoffwechsel ist die Polymerisation von Glucose in α-1-4-[[Glykosidische Bindung|glykosidischer Bindung]]. Dies geschieht im vorletzten Schritt der Glykogensynthese. Dabei wird unter Abspaltung von [[Uridindiphosphat|UDP]] [[UDP-Glucose]] (gebildet aus [[Uridintriphosphat|UTP]] und Glucose) endständig an bereits vorhandene Glykogenketten angehängt. Letztere sind Voraussetzung für die Reaktion und werden durch Initiierungsschritte durch das [[Glykogenin]] („priming glucosyltransferase“) bereitgestellt. Eine Polymerisation an freier, nicht an Glykogeninketten fixierter Glucose findet nicht statt.

== Regulation ==
=== Regulation durch Phosphorylierung ===
Die Regulation der Glykogen-Synthase findet, wie bei fast allen wichtigen Schlüsselenzymen des [[Stoffwechsel]]s, durch [[Phosphorylierung]] und [[Dephosphorylierung]] statt. Im Falle der Glykogensynthase geschieht dies durch den Insulin-/Glucagonspiegel, der über eine [[G-Protein]]-Kaskade die Bereitstellung eines [[Second Messenger]]s zur Folge hat. Hierdurch werden entsprechende [[Kinasen]] oder [[Phosphatase]]n aktiviert, die zur Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung von [[Enzyme]]n führen. Hierbei gilt: Phosphorylierung durch Kinasen führt zu beschränkter
[[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]] und Dephosphorylierung durch [[Phosphatase]]n zur vollständigen Enzymaktivität.

Die konkreten Einzelreaktionen sind: Insulin deaktiviert [[Glykogensynthase-Kinase 3]], die im Ruhezustand die Glykogensynthase phosphoryliert. Dephosphoryliert wird sie durch die [[Proteinphosphatase 1]] (PP1). Inwieweit diese PP1-Aktivität durch Insulin beeinflusst wird, ist nach wie vor unklar.<ref>{{cite journal |author=Roach PJ, Takeda Y, Larner J |title=Rabbit skeletal muscle glycogen synthase. I. Relationship between phosphorylation state and kinetic properties |journal=J. Biol. Chem. |volume=251 |issue=7 |pages=1913–9 |year=1976 |month=April |pmid=818081 |language=en }}</ref><ref>{{cite journal |author=Frame S, Cohen P |title=GSK3 takes centre stage more than 20 years after its discovery |journal=Biochem. J. |volume=359 |issue=Pt 1 |pages=1–16 |year=2001 |month=October |pmid=11563964 |pmc=1222116 |format=PDF |url=http://www.biochemj.org/bj/359/0001/bj3590001.htm |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Ceulemans H, Bollen M |title=Functional diversity of protein phosphatase-1, a cellular economizer and reset button |journal=Physiol. Rev. |volume=84 |issue=1 |pages=1–39 |year=2004 |month=January |pmid=14715909 |doi=10.1152/physrev.00013.2003 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Delibegovic M, Armstrong CG, Dobbie L, Watt PW, Smith AJ, Cohen PT |title=Disruption of the striated muscle glycogen targeting subunit PPP1R3A of protein phosphatase 1 leads to increased weight gain, fat deposition, and development of insulin resistance |journal=Diabetes |volume=52 |issue=3 |pages=596–604 |year=2003 |month=March |pmid=12606498 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Suzuki Y, Lanner C, Kim JH, ''et al'' |title=Insulin control of glycogen metabolism in knockout mice lacking the muscle-specific protein phosphatase PP1G/RGL |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=21 |issue=8 |pages=2683–94 |year=2001 |month=April |pmid=11283248 |pmc=86899 |doi=10.1128/MCB.21.8.2683-2694.2001 |language=en}}</ref> Glucagon dagegen aktiviert [[Proteinkinase A]], die die Glykogen-Synthase phosphoryliert.

=== Partielle Aktivität ===
Die Glykogensynthase ist in ihrer phosphorylierten Form nicht vollständig inaktiviert. Vielmehr besitzt sie eine konzentrationsabhängige Aktivität. Durch eine hohe Konzentration an [[Glucose-6-phosphat]] wird sie partiell aktiviert.


== Weblinks ==
* {{Orphanet |ID=2089 |Name=Glykogen-Speicherkrankheit durch hepatischen Glykogensynthase-Mangel }}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Glycosyltransferase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 19 (Mensch)]]

UDP-Glykogensynthase - Versionsgeschichte

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