imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T16:23:39Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 511 Aminosäuren
| Kofaktor = 2 Kupfer
| Precursor =
| Struktur = Membranprotein
| Isoformen = 2
| HGNCid = 12442
| Symbol = TYR
| AltSymbols =
| OMIM = 606933
| UniProt = P14679
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 1.14.18.1
| Kategorie = Dioxygenase
| Reaktionsart = Oxidation
| Substrat = L-Tyrosin + L-Dopa + O2
| Produkte = L-Dopa + Dopachinon + H2O
| Homolog_fam = Tyrosinase
| Homolog_url =
| Taxon = Lebewesen
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Tyrosinase''' ist ein [[Kupfer]] enthaltendes [[Enzyme|Enzym]], das die [[Oxidation]] von [[Phenole]]n, z. B. [[Tyrosin]], [[Katalyse|katalysiert]]. Es ist weit verbreitet in fast allen Lebewesen.

Bei Tieren und Menschen ist Tyrosinase (zusammen mit den Enzymen [[DHICA-Oxidase|Tyrp1]] und [[Dopachrom-Tautomerase|Dct]]) an der Synthese von [[Melanin]] an der Membran von [[Melanozyten]] beteiligt und daher unentbehrlich für den Schutz vor [[UV-Strahlung]]. Bei einem Teil der Organismen mit [[Albinismus]] ist das Enzym verändert oder fehlt ganz. Die Tyrosinase in Pflanzen hat zusätzliche Funktionen und heißt [[Polyphenoloxidase]].

== Melanogenese ==
Die Produktion von Tyrosinase steigt bei erhöhter UVB-Strahlung. Dann laufen an der Zellmembran von [[Melanoblast]]en folgende chemische Reaktionen verstärkt ab.<ref name='u'>{{UniProt|P14679}}.</ref>

:[[Datei:L-Tyrosin phys.svg|150px|L-Tyrosin]] + 1/2 O2 → [[Datei:3,4-Dihydroxy-L-phenylalanin ion.svg|150px|L-Dopa]]

Tyrosin wird zunächst zu [[L-Dopa]] oxidiert.

:[[Datei:3,4-Dihydroxy-L-phenylalanin ion.svg|150px|L-Dopa]] + 1/2 O2 → [[Datei:L-Dopachinon.svg|150px|Dopachinon]] + H2O

L-Dopa wird weiteroxidiert zu [[Dopachinon]], welches sich eigenständig in zwei Schritten zu [[Dopachrom]] oxidiert. Von hier ist ein Reaktionsweg in zwei Schritten mithilfe der Enzyme [[5,6-Dihydroxyindol-2-carbonsäure-Oxidase|TYRP1]] und [[Dopachrom-Tautomerase|DCT]] zum Melanin möglich. Die Tyrosinase kann aber auch selbst Melanin aus Dopachrom herstellen:

:[[Datei:L-Dopachrom.svg|150px|Dopachrom]] → [[Datei:5,6-Dihydroxyindol.svg|100px|5,6-Dihydroxyindol]] + CO2

Dopachrom wird zu [[5,6-Dihydroxyindol]] (DHI) decarboxyliert und umgelagert.

:[[Datei:5,6-Dihydroxyindol.svg|100px|5,6-Dihydroxyindol]] + O2 → [[Datei:Indol-5,6-chinon.svg|100px|Indol-5,6-chinon]] + 2 H2O

DHI wird zu [[Indol-5,6-chinon]] oxidiert, welches mithilfe Sauerstoff letztendlich zu Melanin polymerisiert (nicht gezeigt).

Daraus folgt, dass Tyrosinase unbedingt erforderlich für die Melaninsynthese ist, während ein Mangel an Tyrp1 oder Dct durch die Tyrosinase mehr oder weniger ausgeglichen werden kann. Die Menge erzeugten Melanins ist in jedem Fall reduziert, so dass hier eine einfache Erklärung für genetische Variationen in der Farbe von Haut, Augen und Haaren liegt.<ref name='u' /><ref>{{OMIM|601800|Name=Skin/Hair/Eye pigmentation variation 3}}.</ref>

[[ortho-Vanillin|''ortho''-Vanillin]] ist ein schwacher und [[Monobenzon]] ein starker [[Inhibitor]] der Tyrosinase.<ref>Isao Kubo, Ikuyo Kinst-Hori: ''Tyrosinase inhibitory activity of the olive oil flavor compounds'', in: ''[[Journal of Agricultural and Food Chemistry]]'', 47 (11), 1999, S. 4574–4578; {{DOI|10.1021/jf990165v}}.</ref><ref name="Franz v. Bruchhausen, G. Dannhardt, Siegfried Ebel, August Wilhelm Frahm, Eberhard Hackenthal, Ulrike Holzgrabe">{{Literatur| Autor=Franz v. Bruchhausen, G. Dannhardt, Siegfried Ebel, August Wilhelm Frahm, Eberhard Hackenthal, Ulrike Holzgrabe | Titel=Hagers Handbuch der Pharmazeutischen Praxis Band 8: Stoffe E-O | Verlag=Springer-Verlag | ISBN=978-3-642-57994-3 | Jahr=2013 | Online={{Google Buch | BuchID=8vSjBgAAQBAJ | Seite=1032 }} | Seiten=1032 }}</ref>

== Pathologie ==
[[Mutation]]en am ''TYR''-Gen sind für den [[Okulokutaner Albinismus Typ 1|Okulokutanen Albinismus Typ 1]] (OCA1) verantwortlich.<ref>B. Käsmann-Kellner: ''Albinismus: Weit mehr als nur blaue Augen'', in: ''[[Ophthalmologe]]'', 104 (8), 2007, S. 646–647; {{DOI|10.1007/s00347-007-1588-8}}.</ref> Eine Variante des [[Waardenburg-Syndrom]]s Typ 2 entsteht durch eine Interaktion einer Mutation des Tyrosinaselocus (R402Q) mit einer Mutation des [[Microphthalmie-assoziierter Transkriptionsfaktor|Mitf-Gens]].<ref name="Morell">R. Morell, R. A. Spritz, L. Ho, J. Pierpont, W. Guo, T. B. Friedman, J. H. Asher Jr: ''[http://hmg.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/6/5/659 Apparent digenic inheritance of Waardenburg syndrome type 2 (WS2) and autosomal recessive ocular albinism (AROA).]'', [[Human Molecular Genetics]], Vol. 6, S. 659–664.</ref>

Albinismus ist allgemein mit ophthalmologischen Besonderheiten verknüpft, wie [[Nystagmus]], [[Strabismus]], starke refraktive Fehler, foveale Dysgenese, chorioretinale Hypopigmentation. Alle Säugetiere, von denen ein OCA1-Defekt bekannt ist, weisen bereits bei Vorhandenseins auch nur eines OCA1-Allels Defekte im visuellen System auf, die nicht durch die Menge des produzierten Melanins erklärt werden können, und deren genaue Ursache noch unbekannt ist. Bei einem dieser Defekte, einer [[Dysgenese]] der [[Fovea centralis]], ist keine foveale Einsenkung vorhanden, vielmehr ist die [[Netzhaut]] in diesem Bereich so dick wie überall sonst (300 µm gegenüber 150 µm). Da geschätzte ein bis zwei Prozent der Menschen heterozygot eine Mutation in ''TYR'' tragen, wird vermutet, dass unerklärte Fälle von [[Stereoblindheit]] darauf zurückzuführen sind.<ref>C. H. Meyer, D. J. Lapolice, S. F. Freedman: ''Foveal hypoplasia in oculocutaneous albinism demonstrated by optical coherence tomography.'' In: ''American journal of ophthalmology.'' Band 133, Nummer 3, März 2002, S. 409–410, PMID 11860983.</ref><ref>A. G. Leventhal, D. J. Vitek, D. J. Creel: ''Abnormal visual pathways in normally pigmented cats that are heterozygous for albinism.'' In: ''[[Science]].'' Band 229, Nummer 4720, September 1985, S. 1395–1397, PMID 3929383. </ref><ref>{{OMIM|203100}}</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Tyrosin-Stoffwechsel}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxygenase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 11 (Mensch)]]

Tyrosinase - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB