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2026-01-23T20:28:35Z

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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|160px|L-Tyrosin]]
| Strukturhinweis = Struktur von L-Tyrosin, dem natürlich vorkommenden Isomer
| Andere Namen = * ''p''-Hydroxyphenylalanin
* 2-Amino-3-(4-hydroxyphenyl)-propionsäure
* 2-Amino-3-(4-hydroxyphenyl)-propansäure
* Abkürzungen:
** Tyr ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** Y ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C9H11NO3
| CAS = * {{CASRN|60-18-4}} (L-Tyrosin)
* {{CASRN|556-02-5|Q16082044}} (D-Tyrosin)
* {{CASRN|556-03-6|Q27102882}} (DL-Tyrosin)
| EG-Nummer = 200-460-4
| ECHA-ID = 100.000.419
| PubChem = 6057
| ChemSpider = 5833
| DrugBank = DB00135
| Beschreibung = farb- und geruchlose, seidig glänzende Nadeln<ref name="Römpp">{{RömppOnline|ID=RD-20-03639|Name=l-Tyrosin|Abruf=2014-06-21}}</ref><ref name="GESTIS" />
| Molare Masse = 181,19 g·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte = 1,46 g·cm−3 (25 °C)<ref name="Merck" />
| Schmelzpunkt = 342–344 [[Grad Celsius|°C]] (Zersetzung)<ref name="Römpp" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs = *p''K''S, COOH = 2,20<ref name="Carey">F. A. Carey: ''Organic Chemistry.'' 5. Auflage. The McGraw Companies, 2001, S. 1059, [https://www.mheducation.com/highered/contact.html Link]</ref>
* p''K''S, NH3+ = 9,11<ref name="Carey" />
* p''K''S, [[Phenole|Ph-OH]] = 10,07<ref name="Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 40.</ref>
* pI = 5,66<ref name="Jakubke" />
| Löslichkeit = *leicht löslich in Säuren und Laugen<ref name="Römpp" />
* schwer löslich in Wasser (0,38 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="Merck">{{Merck|816021|Name=(S)-(-)-Tyrosin|Abruf=2010-03-13}}</ref>
* nahezu unlöslich in Ethanol, Ether und Aceton<ref name="Römpp" />
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|Name=Tyrosin|ZVG=100264|CAS=60-18-4|Abruf=2023-06-19}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
| MAK =
| ToxDaten = {{ToxDaten |Typ=LD50 |Organismus=Maus |Applikationsart=oral |Wert=5110 mg·kg−1 |Bezeichnung= |Quelle=<ref name="DrugBank">{{DrugBank|NUTR00059}}</ref> }}
}}

'''Tyrosin''' (abgekürzt '''Tyr''' oder '''Y''') ist in seiner natürlichen [[Deskriptor (Chemie)#D-, L-|L]]-Form eine [[Essentieller Stoff|nichtessentielle]] [[proteinogen]]e [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]], die in den meisten [[Protein]]en vorkommt. Tyrosin ist [[Präkursor|Ausgangssubstanz]] für die [[Biosynthese]] von [[Levodopa|DOPA]], [[Katecholamine]]n (z. B. [[Adrenalin]] und [[Dopamin]]), [[Melanin]], [[Thyroxin]] und [[Tyramin]]. Die Biosynthese erfolgt in vielen Tieren aus der essentiellen Aminosäure [[Phenylalanin]], eine Beeinträchtigung dieses Weges kann vielfältige Defekte auslösen.

Der Einbuchstabencode Y für Tyrosin wurde in alphabetischer Sequenz zugeordnet: T war dem strukturell einfacheren Threonin zugeordnet, U wurde vermieden aufgrund der Ähnlichkeit zum V des Valin, W war Tryptophan zugeordnet, während X für unbestimmte oder atypische Aminosäuren reserviert war.<ref name=":02">{{Cite journal |title=IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences |journal=Journal of Biological Chemistry |language=en |issue=13 |volume=243 |pages=3557–3559 |date=1968-07-10 |doi=10.1016/S0021-9258(19)34176-6 |url=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)34176-6/pdf}}</ref> Es wurde zudem die Merkhilfe t''Y''rosine vorgeschlagen.<ref name=":12">{{Cite journal |last=Saffran |first=M. |title=Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible? |journal=Biochemical Education |language=en |issue=2 |volume=26 |pages=116–118 |date=1998-04 |doi=10.1016/S0307-4412(97)00167-2 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0307441297001672}}</ref>

== Isomere ==
Tyrosin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei [[Enantiomere]]. Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Tyrosin“ ohne weiteren Namenszusatz ([[Präfix]]) erwähnt wird, ist das natürlich vorkommende [[Enantiomer#Nomenklatur|L]]-Tyrosin gemeint.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Enantiomere von Tyrosin'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Tyrosin || D-Tyrosin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (''S'')-(−)-Tyrosin || (''R'')-(+)-Tyrosin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|160px|L-Tyrosin]] || [[Datei:D-Tyrosine.svg|165px|D-Tyrosin]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|60-18-4}} || {{CASRN|556-02-5|Q16082044}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|556-03-6|Q27102882}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-460-4 || 209-112-6
|-
| colspan="2" | 209-113-1 (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.419}} || {{ECHA|100.008.285}}
|-
| colspan="2" | {{ECHA|100.008.286}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|6057}} || {{PubChem|71098}}
|-
| colspan="2" | {{PubChem|1153}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank|DB00135|kurz}} || −
|-
| colspan="2" | − (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[FL-Nummer]]
| 17.022 || −
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q188017|Q188017]] || [[d:Q16082044|Q16082044]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q27102882|Q27102882]] (unspez.)
|-
|}

== Vorkommen ==
[[Datei:Swiss cheese cubes.jpg|mini|L-Tyrosin wurde 1846 aus Käse isoliert und danach benannt<ref name="jakubke2">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.</ref> ]]
L-Tyrosin wurde von [[Justus von Liebig]] 1846<ref name="jakubke2" /> erstmals als Proteinbestandteil von Käse ([[Altgriechische Sprache|altgriechisch]] τύρος ''týros'' ‚Käse‘) charakterisiert, daher leitet sich auch der Name ab. Es kommt in großen Mengen im [[Casein]] vor.

Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Tyrosingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Tyrosin am Gesamtprotein angegeben:<ref>[https://www.ars.usda.gov/northeast-area/beltsville-md-bhnrc/beltsville-human-nutrition-research-center/methods-and-application-of-food-composition-laboratory/ Nährstoffdatenbank] des [[Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums]], 23. Ausgabe.</ref>
{| class="wikitable sortable"
! class="unsortable"| Lebensmittel je 100 g !! Protein !! Tyrosin !! Anteil
|-
|Schweinefleisch, roh
|style="text-align:right" | 20,95 g
|style="text-align:right" | {{0}} 797 mg
|style="text-align:right" | 3,8 %
|-
|Hähnchenbrustfilet, roh
|style="text-align:right" | 21,23 g
|style="text-align:right" | {{0}} 765 mg
|style="text-align:right" | 3,6 %
|-
|Lachs, roh
|style="text-align:right" | 20,42 g
|style="text-align:right" | {{0}} 759 mg
|style="text-align:right" | 3,7 %
|-
|Hühnerei
|style="text-align:right" | 12,56 g
|style="text-align:right" | {{0}} 499 mg
|style="text-align:right" | 4,0 %
|-
|Kuhmilch, 3,7 % Fett
|style="text-align:right" | {{0}} 3,28 g
|style="text-align:right" | {{0}} 158 mg
|style="text-align:right" | 4,8 %
|-
|Kürbiskerne
|style="text-align:right" | 30,23 g
|style="text-align:right" | 1093 mg
|style="text-align:right" | 3,6 %
|-
|Walnüsse
|style="text-align:right" | 15,23 g
|style="text-align:right" | {{0}} 406 mg
|style="text-align:right" | 2,7 %
|-
|Weizenmehl
|style="text-align:right" | 10,33 g
|style="text-align:right" | {{0}} 312 mg
|style="text-align:right" | 3,0 %
|-
|Mais-Vollkornmehl
|style="text-align:right" | {{0}} 6,93 g
|style="text-align:right" | {{0}} 282 mg
|style="text-align:right" | 4,1 %
|-
|Reis, ungeschält
|style="text-align:right" | {{0}} 7,94 g
|style="text-align:right" | {{0}} 298 mg
|style="text-align:right" | 3,8 %
|-
|Sojabohnen, getrocknet
|style="text-align:right" | 36,49 g
|style="text-align:right" | 1539 mg
|style="text-align:right" | 4,2 %
|-
|Erbsen, getrocknet
|style="text-align:right" | 24,55 g
|style="text-align:right" | {{0}} 711 mg
|style="text-align:right" | 2,9 %
|}

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Tyrosin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Tyrosin.

== Eigenschaften ==
=== Als Monomer ===
Abhängig vom [[pH-Wert]] kann Tyrosin als „inneres Salz“ bzw. [[Zwitterion]] vorliegen. Das [[Proton (Chemie)|Proton]] der [[Carboxygruppe]] lagert sich hierbei an das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms der [[Aminogruppe]] an:
[[Datei:Betain-Tyrosin.png|hochkant=1.3|mini|L-Tyrosin (links) und D-Tyrosin als Zwitterionen]]

Die Zwitterionen wandern nicht im elektrischen Feld, da sie nach außen hin ungeladen sind. Der [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrische Punkt]] liegt bei pH = 5,66 für Tyrosin; es hat bei diesem pH-Wert seine geringste Löslichkeit in Wasser.

Isoliertes L-Tyrosin [[Fluoreszenz|fluoresziert]] – wie viele andere [[Aromaten|aromatische Verbindungen]] – bei Anregung mit [[UV-Licht]].
* [[Van-der-Waals-Volumen]]: 141 
* [[Hydrophobizität]]sgrad: −1,3 

Tyrosin bildet mit einer geeigneten [[Diazo-Komponente]] einen roten [[Azofarbstoff]] und lässt sich auf diese Weise mit der [[Pauly-Reaktion]] qualitativ nachweisen.<ref name=":0" />

=== In Proteinen ===
Das L-Tyrosin ist eine [[Proteinogene Aminosäuren|proteinogene]] Aminosäure. Es wird als Baustein für den Aufbau zahlreicher [[Protein]]e bei der [[Translation (Biologie)|Translation]] benötigt.

Eine besondere Bedeutung hat das L-Tyrosin in Proteinen, die an [[Signaltransduktion]]sprozessen beteiligt sind. Es fungiert hier als Empfänger von [[Phosphat]]-Gruppen, die durch [[Proteinkinase]]n übertragen werden und das Zielprotein, eines [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptors]] in seiner Aktivität verändern (siehe [[Rezeptor-Tyrosinkinase]]n).

Eine wichtige Rolle spielt L-Tyrosin auch bei der [[Photosynthese]], indem es im [[Photosystem|Photosystem II]] als [[Elektronendonor]] das oxidierte [[Chlorophyll]] reduziert. Es verliert hierbei zunächst das Proton seiner phenolischen [[Hydroxygruppe|OH]]-Gruppe, wird zu einem neutralen [[Radikal (Chemie)|Radikal]], und wird dann vom im Photosystem II befindlichen vierkernigen [[Mangan]]cluster wieder reduziert.

== Metabolismus ==

=== Biogenese ===
[[Datei:Tyrosine biosynthesis.svg|mini|hochkant=1.3|Biosynthese von Tyrosin aus Prephenat im [[Shikimisäureweg#Verzweigungen des Syntheseweges|Shikimisäureweg]]]]
Pflanzen und die meisten Mikroorganismen synthetisieren Tyrosin im [[Shikimisäureweg]] über [[Chorisminsäure]]. Nach der Umlagerung von Chorismat in Prephenat entsteht mittels einer Prephenatdehydrogenase das 4-Hydroxyphenylpyruvat, aus dem durch [[Transaminierung]] unter Wirkung einer [[Transaminase]] dann Tyrosin gebildet wird.

Im tierischen Organismus entsteht Tyrosin durch [[Biopterin]]-abhängige 4-[[Hydroxylierung]] am Phenylring von L-[[Phenylalanin]]. Das diese Reaktion [[Katalyse|katalysierende]] [[Enzym]] ist die [[Phenylalaninhydroxylase]] ({{EC|1.14.16.1}}), eine [[Monooxygenase]]. Dabei wird ein Sauerstoffmolekül (O2) benötigt und bei dieser Reaktion entsteht ein Wassermolekül (H2O).<ref>J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: ''Biochemie.'' 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 747f, 773ff.</ref> Das Vorprodukt, die essentielle Aminosäure L-Phenylalanin, wird mit der Nahrung aufgenommen.

Infolge einer [[Phenylketonurie]] (PKU) kann es zu einem Mangel an L-Tyrosin kommen. Über Nahrung aufgenommenes L-[[Phenylalanin]] kann dabei nicht korrekt in der ''para''-Stellung hydroxyliert werden, sodass kein L-Tyrosin aus Phenylalanin gebildet werden kann. In diesem Fall muss L-Tyrosin dem Körper [[Substitutionstherapie|zugeführt]] werden.

[[Datei:Conversion of phenylalanine and tyrosine to its biologically important derivatives.png|mini|zentriert|hochkant=3.3|Biosynthese von Tyrosin aus [[Phenylalanin]] sowie biologisch bedeutsame Derivate]]

=== Präkursor ===
Tyrosin dient als Ausgangsstoff ([[Präkursor]]) für die Biosynthese verschiedener anderer Stoffe.
* Die Bildung der Schilddrüsenhormone L-[[Triiodthyronin]] (T3) und L-[[Thyroxin]] (T4) im [[Schilddrüse#Histologie|Kolloid der Schilddrüse]] beruht auf Tyrosin-Untereinheiten.
* Die [[Decarboxylierung]] durch das Enzym [[Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase]] (AADC) ergibt das [[Biogene Amine|biogene Amin]] [[Tyramin]].
* Eine [[Hydroxylierung]] mit Hilfe des Enzyms [[Tyrosinhydroxylase]] – in [[Melanozyt]]en häufig über das Enzym [[Tyrosinase]] – führt zu [[Levodopa|DOPA]].

DOPA ist wiederum Präkursor für verschiedene [[Neurotransmitter]] sowie für [[Melanine|Melanin]]. Im [[Nebennierenmark]] ermöglicht die Decarboxylase die Produktion der [[Katecholamine]] [[Adrenalin]] und [[Noradrenalin]], die als Botenstoffe an das Blut abgegeben werden. Die Produktion von [[Dopamin]] aus DOPA erfolgt membranständig in Nervenzellen. Melanin aus DOPA wird insbesondere von [[Melanocyt]]en der Haut produziert und abgegeben sowie in den Pigmentzellen der [[Auge]]n, wo es eingelagert bleibt.

=== Pathophysiologie ===
Bei [[Reaktive Stickstoffspezies|nitrosativem Stress]] wird aus [[Peroxinitrit]] und Tyrosin mittels [[Nukleophile aromatische Substitution|nukleophiler aromatischer Substitution]] [[Nitrotyrosin]] gebildet. Nitrotyrosin dient in der [[Laboratoriumsmedizin|Labordiagnostik]] als [[Biomarker]] für nitrosativen Stress beziehungsweise [[Apoptose]] (programmierter Zelltod).<ref>A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: ''Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene.'' In: ''[[J Toxicol Env Health Pt B-Crit Rev]].'' Band 4, 2001, S. 313–332. PMID 11503418.</ref>

=== Abbau ===
Der Abbau von L-Tyrosin (''para''-Hydroxyphenylalanin) beginnt mit einer [[α-Ketoglutarat]]-abhängigen [[Transaminierung]] durch die L-Tyrosin-[[Transaminase]] ({{EC|2.6.1.5}}) zu ''p''-Hydroxyphenyl[[pyruvat]].
[[Datei:Tyrosinedegradation.png|mini|zentriert|hochkant=3.3|Der Abbau des L-Tyrosins in [[Acetacetat]] und [[Fumarat]]. Für den Abbauweg werden zwei [[Oxidoreduktasen|Dioxygenasen]] benötigt. Die Endprodukte können in den [[Citratzyklus]] einfließen.]]


Den nächsten Schritt katalysiert die [[4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase]] ({{EC|1.13.11.27}}) unter Einbau von Sauerstoff und Abspaltung von CO2 zum [[Homogentisat]] (2,5-Dihydroxyphenyl-1-acetat). Um den [[Aromaten|aromatischen Ring]] des Homogentisats zu spalten, wird eine weitere Dioxygenase, die [[Homogentisatdioxygenase|Homogentisat-Oxigenase]] ({{EC|1.13.11.5}}), benötigt. Dabei entsteht durch Einlagerung eines weiteren O2-Moleküls das [[Maleylacetacetat]].

Mit der Maleylacetacetat-''cis''-''trans''-[[Isomerase]] ({{EC|5.2.1.2}}) entsteht in diesem Fall [[Fumarylacetoacetase|Fumarylacetat]] durch Rotation der durch Oxidation (aus der Hydroxygruppe) entstandenen [[Carboxygruppe]]. Diese ''cis-trans''-Isomerase enthält [[Glutathion]] als [[Koenzym]]. Fumarylacetacetat kann schließlich durch die Fumarylacetacetat-Hydrolase durch Wassereinlagerung gespalten werden.

Dabei werden [[Fumarat]] (auch ein Metabolit des [[Citrat-Zyklus]]) und [[Acetacetat]] (Butan-(3)-on-Säure) frei. Acetacetat ist ein [[Ketonkörper]], welcher mit [[Succinyl-CoA]] aktiviert wird, und danach in zwei Moleküle [[Acetyl-CoA]] (für [[Citratzyklus]] und [[Fettsäuresynthese]]) umgesetzt werden kann.

== Anwendungen ==
Tyrosin ist ein Vorläufer von [[Neurotransmitter]]n, insbesondere [[Dopamin]] und [[Noradrenalin]]. Durch vermehrte Zufuhr von Tyrosin kann deren Synthese vorübergehend deutlich gesteigert werden, für etwa eine halbe Stunde.<ref name="pmid6885965">{{Literatur |Autor=D. D. Rasmussen, B. Ishizuka, M. E. Quigley, S. S. Yen |Titel=Effects of tyrosine and tryptophan ingestion on plasma catecholamine and 3,4-dihydroxyphenylacetic acid concentrations |Sammelwerk=J. Clin. Endocrinol. Metab. |Band=57 |Nummer=4 |Datum=1983 |Seiten=760–763 |DOI=10.1210/jcem-57-4-760 |PMID=6885965}}</ref> Auf die Stimmungslage hat dies aber nur geringen Einfluss.<ref name="DietMood">{{Literatur |Autor=P. D. Leathwood, P. Pollet |Titel=Diet-induced mood changes in normal populations |Sammelwerk=Journal of Psychiatric Research |Band=17 |Nummer=2 |Datum=1982 |Seiten=147–154 |DOI=10.1016/0022-3956(82)90016-4 |PMID=6764931}}</ref><ref name="CognBPStress">{{Literatur |Autor=J. B. Deijen, J. F. Orlebeke |Titel=Effect of tyrosine on cognitive function and blood pressure under stress |Sammelwerk=Brain Res. Bull. |Band=33 |Nummer=3 |Datum=1994 |Seiten=319–323 |DOI=10.1016/0361-9230(94)90200-3 |PMID=8293316}}</ref><ref name="DietNeur">{{Literatur |Autor=H. R. Lieberman, S. Corkin, B. J. Spring, R. J. Wurtman, J. H. Growdon |Titel=The effects of dietary neurotransmitter precursors on human behavior |Sammelwerk=Am J Clin Nutr. |Band=42 |Nummer=2 |Datum=1985 |Seiten=366–370 |PMID=4025206}}</ref><ref name="pmid12381742">T. D. Chinevere, R. D. Sawyer, A. R. Creer, R. K. Conlee, A. C. Parcell: ''Effects of L-tyrosine and carbohydrate ingestion on endurance exercise performance.'' In: ''Journal of applied physiology.'' Band 93, Nummer 5, November 2002, S. 1590–1597, [[doi:10.1152/japplphysiol.00625.2001]]. PMID 12381742.</ref><ref name="pmid9623632">{{Literatur |Autor=H. K. Strüder, W. Hollmann, P. Platen, M. Donike, A. Gotzmann, K. Weber |Titel=Influence of paroxetine, branched-chain amino acids and tyrosine on neuroendocrine system responses and fatigue in humans |Sammelwerk=Horm. Metab. Res. |Band=30 |Nummer=4 |Datum=1998 |Seiten=188–194 |DOI=10.1055/s-2007-978864 |PMID=9623632}}</ref><ref name="pmid10548261">{{Literatur |Autor=J. R. Thomas, P. A. Lockwood, A. Singh, P. A. Deuster |Titel=Tyrosine improves working memory in a multitasking environment |Sammelwerk=Pharmacol. Biochem. Behav. |Band=64 |Nummer=3 |Datum=1999 |Seiten=495–500 |DOI=10.1016/S0091-3057(99)00094-5 |PMID=10548261}}</ref> Der für die Umwandlung im Stoffwechsel [[Geschwindigkeitsbestimmender Schritt|geschwindigkeitsbestimmende Schritt]] wird durch die [[Tyrosinhydroxylase]] katalysiert und limitiert, weshalb die Effekte geringer als bei Zufuhr von [[L-DOPA]] ausfallen. Aus Tierversuchen ist bekannt, dass deren Enzymaktivität bei hohen Dosen von Tyrosin durch [[Enzymhemmung#Substratüberschusshemmung|Substratüberschusshemmung]] stark abnimmt, sodass der Dopaminspiegel absinkt.<ref>Abdulla A.-B. Badawy, David L. Williams: ''Enhancement of rat brain catecholamine synthesis by administration of small doses of tyrosine and evidence for substrate inhibition of tyrosine hydroxylase activity by large doses of the amino acid.'' In: ''Biochemical Journal.'' Band 206, Nr. 1, Juli 1982, S. 165–168; [[doi:10.1042/bj2060165]].</ref><ref>Noelene S. Quinsey, Anh Q. Luong, Phillip W. Dickson: ''Mutational Analysis of Substrate Inhibition in Tyrosine Hydroxylase.'' In: ''Journal of Neurochemistry.'' Band 70, Nr. 5, November 1998, S. 2132–2138; [[doi:10.1046/j.1471-4159.1998.71052132.x]].</ref>

Einige Studien fanden einen Nutzen unter [[Stress]]belastung, Kälte oder Übermüdung.<ref name="pmid11267632">{{Literatur |Autor=S. Hao, Y. Avraham, O. Bonne, E. M. Berry |Titel=Separation-induced body weight loss, impairment in alternation behavior, and autonomic tone: effects of tyrosine |Sammelwerk=Pharmacol. Biochem. Behav. |Band=68 |Nummer=2 |Datum=2001 |Seiten=273–281 |DOI=10.1016/S0091-3057(00)00448-2 |PMID=11267632}}</ref><ref name="pmid12887140">{{Literatur |Autor=R. A. Magill, W. F. Waters, G. A. Bray, J. Volaufova, S. R. Smith, H. R. Lieberman, N. McNevin, D. H. Ryan |Titel=Effects of tyrosine, phentermine, caffeine D-amphetamine, and placebo on cognitive and motor performance deficits during sleep deprivation |Sammelwerk=Nutritional Neuroscience |Band=6 |Nummer=4 |Datum=2003 |Seiten=237–246 |DOI=10.1080/1028415031000120552 |PMID=12887140}}</ref><ref name="pmid7794222">{{Literatur |Autor=D. F. Neri, D. Wiegmann, R. R. Stanny, S. A. Shappell, A. McCardie, D. L. McKay |Titel=The effects of tyrosine on cognitive performance during extended wakefulness |Sammelwerk=Aviation, space, and environmental medicine |Band=66 |Nummer=4 |Datum=1995 |Seiten=313–319 |PMID=7794222}}</ref><ref name="pmid4068899">{{Literatur |Autor=D. K. Reinstein, H. Lehnert, R. J. Wurtman |Titel=Dietary tyrosine suppresses the rise in plasma corticosterone following acute stress in rats |Sammelwerk=Life Sci. |Band=37 |Nummer=23 |Datum=1985 |Seiten=2157–2163 |DOI=10.1016/0024-3205(85)90566-1 |PMID=4068899}}</ref><ref name="pmid11267632" /><ref name="CognBPStress" /><ref name="Cadets">{{Literatur |Autor=J. B. Deijen, C. J. Wientjes, H. F. Vullinghs, P. A. Cloin, J. J. Langefeld |Titel=Tyrosine improves cognitive performance and reduces blood pressure in cadets after one week of a combat training course |Sammelwerk=Brain Res. Bull. |Band=48 |Nummer=2 |Datum=1999 |Seiten=203–209 |DOI=10.1016/S0361-9230(98)00163-4 |PMID=10230711}}</ref><ref name="MemoryCold">{{Literatur |Autor=C. R. Mahoney, J. Castellani, F. M. Kramer, A. Young, H. R. Lieberman |Titel=Tyrosine supplementation mitigates working memory decrements during cold exposure |Sammelwerk=Physiology and Behavior |Band=IN PRESS |Nummer=4 |Datum=2007 |Seiten=575–582 |DOI=10.1016/j.physbeh.2007.05.003 |PMID=17585971}}</ref> Eine Steigerung des Leistungsvermögens im Ausdauersport (anderthalbstündiges Radfahren) durch Tyrosinaufnahme konnte nicht festgestellt werden, hingegen durch Kohlenhydrataufnahme.<ref name="pmid12381742" />

Die [[diät]]etische Zuführung von L-Tyrosin dient als [[Substitutionstherapie]] oder [[Supplementation]] bei Mangel, so z. B. bei [[Phenylketonurie]], da ansonsten eine Unterproduktion von [[Melanin]] ([[Albinismus]]) und L-[[Thyroxin]] ([[Kretinismus]]) resultiert. Zudem können Probleme bei der Herstellung von [[Katecholamin]]en bestehen.

Daneben wird L-Tyrosin aufgrund seiner Protein-adsorbierenden Eigenschaften seit Jahren als adjuvanter [[Depotarzneiform|Depotträger]] bei der [[Hyposensibilisierung|spezifischen Subkutanen Immuntherapie (SCIT)]] eingesetzt. L-Tyrosin zeichnet sich gegenüber anderen Depotträgern wie [[Aluminiumhydroxid]] oder [[Calciumphosphat]] dabei unter anderem durch den Vorteil der vollständigen Metabolisierbarkeit und eine geringere Halbwertszeit von 48 Stunden an der Injektionsstelle aus.<ref>P. Baldrick, D. Richardson, A.W. Wheeler: ''Review of L-tyrosine confirming its safe human use as an adjuvant.'' In: ''J. Appl. Toxicol.'' Band 22, 2002, S. 333–344, [[doi:10.1002/jat.869]].</ref>

Im Schulunterricht kann Tyrosin als Ersatzstoff für giftige Amine gemäß [[Richtlinie zur Sicherheit im Unterricht|RiSU]] zur Herstellung von [[Azofarbstoff|Azofarbstoffen]] verwendet werden.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Klaus Ruppersberg et al. |Titel=Azofarbstoffe ohne giftige Amine und ohne Eiskühlung |Sammelwerk=CHEMKON |Band=25 |Nummer=3 |Verlag=VCH Chemie |Ort=Weinheim |Datum=2018-06 |DOI=10.1002/ckon.201880371 |Seiten=121–122 }}</ref>

== Herstellung ==
Die [[saure Hydrolyse]] [[keratin]]haltiger Proteine (Haare, Klauen/Nägel, Federn) ergibt nach der Neutralisation ein Proteinhydrolysat, das aus den etwa 20 proteinogenen α-Aminosäuren besteht. Daraus lässt sich eine L-[[Cystin]]- und L-Tyrosin-reiche [[Fraktion (Chemie)|Fraktion]] einfach durch Abtrennung der gut wasserlöslichen Aminosäuren gewinnen, da L-Cystin- und L-Tyrosin sich nur wenig in Wasser lösen. L-Tyrosin wird nach dieser einfachen Trennmethode kommerziell gewonnen.<ref name="Izumi">Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: ''Herstellung und Verwendung von Aminosäuren.'' In: ''[[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]].'' Band 90, 1978, S. 187–194, [[doi:10.1002/ange.19780900307]].</ref>

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: ''Biochemie.'' 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6.

== Weblinks ==
{{Commonscat|Tyrosine|Tyrosin}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Tyrosin-Stoffwechsel}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

{{Normdaten|TYP=s|GND=4186526-1}}

[[Kategorie:Hydroxyphenylethylamin]]
[[Kategorie:Alpha-Aminopropansäure]]
[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Aromastoff (EU)]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Tyrosin - Versionsgeschichte

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