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{{Infobox Protein
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Als '''Twin-Arginine Translocation''' (engl. für ''Twin-Arginin Transport''), kurz '''Tat''', auch '''Tat-System''', wird in der [[Biochemie]] ein spezielles [[Transport (Biologie)|Transportsystem]] für [[Proteine]] in [[Pflanzen]], [[Bakterien]] und [[Archaeen]] bezeichnet.
Dieser Proteintransportweg wird in der pflanzlichen [[Thylakoid]]membran sowie in der [[Zellmembran|Plasmamembran]] von Bakterien und Archaeen zur [[Bakterielle Proteinsekretion|Proteinsekretion]] genutzt. Er zählt zu den [[Posttranslationaler Proteintransport|posttranslationalen Proteintransportwegen]] und ermöglicht im Gegensatz zum [[Sec-System|Sec-abhängigen Proteintransport]] den Transport von Proteinen im [[Proteinfaltung|gefalteten]] Zustand.

Entdeckt wurde der Tat-abhängige Proteintransport zuerst in Pflanzen, wo er zunächst als ΔpH-abhängiger Proteintransport beschrieben wurde, da der [[Protonengradient]] ''ΔP'' über der Thylakoidmembran durch [[chemiosmotische Kopplung]] als Energiequelle für den Transport dient. Diese Abhängigkeit ist allerdings mittlerweile umstritten. Auch in Bakterien, den evolutionären Vorläufern der Chloroplasten (s. [[Endosymbiontentheorie]]) wurde der Tat-Weg gefunden.

Bislang wurden drei [[Membranprotein]]e identifiziert, die essenziell für den Transport sind. Diese werden als TatA, TatB und TatC bezeichnet. Ursprünglich wurden die Proteine im pflanzlichen System als Tha4 (TatA), Hcf106 (TatB) und cpTatC (TatC) bezeichnet. Weiterhin wird z. B. in dem Bakterium ''[[Escherichia coli]]'' ein weiteres Protein TatE gefunden, welches aber offensichtlich in seiner Funktion dem TatA Protein entspricht. Weiterhin sind Bakterien bekannt, welche lediglich zwei der oben genannten Proteine benötigen (TatA und TatC in ''[[Bacillus subtilis]]'').

Proteine, die über den Tat-Weg transportiert werden, verfügen am [[Amino-Terminus|N-Terminus]] über ein [[Signalsequenz|Signalpeptid]]. Der Name ''twin-arginine translocation'' leitet sich von diesem Signalpeptid ab, da dieses das charakteristische [[Sequenzmotiv]] (S/T)-R-R-x-F-L-K (im [[Einbuchstabencode]]) enthält<ref>Taylor, P.D. ''et al.'' (2006): ''TATPred: a Bayesian method for the identification of twin arginine translocation pathway signal sequences''. In: ''Bioinformation''. Bd. 1, Nr. 5, S. 184–187. PMID 17597885</ref>, das unter anderem aus zwei nebeneinander liegenden [[Arginin]]resten (engl. ''twin-arginine motif'') besteht. Nach abgeschlossenem Transport des Proteins über die Membran wird das Signalpeptid durch eine [[Signalpeptidase]] abgespalten.

== Quellen ==
<references />

== Literatur ==
* Pohlschröder, M. ''et al.'' (2005): ''Diversity and evolution of protein translocation.'' In: ''[[Annu. Rev. Microbiol.]]'' Bd. 59, S. 91–111. PMID 16153164
* Müller, M. & Klösgen, R.B. (2005): ''The Tat pathway in bacteria and chloroplasts.'' In: ''Mol. Membr. Biol.'' Bd. 22, S. 113–121. PMID 16092529
* Palmer, T. ''et al.'' (2005): ''Export of complex cofactor-containing proteins by the bacterial Tat pathway.'' In: ''Trends Microbiol.'' Bd. 13, S. 175–180. PMID 15817387
* Müller, M. (2005): ''Twin-arginine-specific protein export in Escherichia coli.'' In: ''Res. Microbiol.'' Bd. 156, S. 131–136. PMID 15748976
* Robinson, C. & Bolhuis, A. (2004): ''Tat-dependent protein targeting in prokaryotes and chloroplasts.'' In: ''[[Biochim. Biophys. Acta]].'' Bd. 1694, S. 135–147. PMID 15546663

[[Kategorie:Proteintransport]]
[[Kategorie:Transporter (Membranprotein)]]

Twin Arginine Translocation - Versionsgeschichte

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