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	<title>Trypsinogen - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;growthexperiments-addlink-summary-summary:1|1|0&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Trypsinogen &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; [Trypsin + -Gen.] ist die abgesonderte (sezernierte) Vorstufe ([[Proenzym]]) des Pankreas-Enzyms [[Trypsin]]. Es wird genauso wie [[Chymotrypsinogen]], [[Proelastase]] und andere Enzyme in inaktiver Form sezerniert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Bedeutung ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Das inaktive Proenzym Trypsinogen ist die Vorstufe des eiweißspaltenden Verdauungsenzyms Trypsin.&lt;br /&gt;
Trypsinogen wird im Pankreas sezerniert und im [[Duodenum|Zwölffingerdarm]] durch eine membrangebundene [[Enteropeptidase]] aktiviert.&lt;br /&gt;
Dies geschieht durch proteolytische Spaltung, indem die Enteropeptidase das [[Hexapeptid]] (Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys) von der inaktiven Enzymvorstufe Trypsinogen abspaltet.&lt;br /&gt;
Das eiweißspaltende Enzym Trypsin ist nun seinerseits an Verdauungsvorgängen beteiligt, indem es selbst die proteolytische Spaltung von Trypsinogen in Trypsin katalysiert, sowie für die proteolytischen Spaltungen von [[Chymotrypsin B|Chymotrypsin]] und Procarboxypeptidase verantwortlich ist.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Erkrankungen ==&lt;br /&gt;
Mutationen des kationischen Trypsinogens werden bei Patienten mit chronischer nicht alkoholischer Pankreatitis gefunden, wobei eine eindeutige [[autosomal]] [[dominante]] Vererbung nicht dokumentiert werden konnte.&lt;br /&gt;
Weitere Punktmutationen, die beim Screening von Angehörigen von Indexpatienten gefunden werden konnten, sind L104P, R116C und C139F. &lt;br /&gt;
Allerdings sollte die Bedeutung dieser Trypsinogen-Mutanten nicht überschätzt werden, da bei 69,4 Prozent der Indexpatienten von Familien mit [[Vererbung (Biologie)|hereditärer]] [[Pankreatitis]] keine Mutation nachgewiesen werden konnte. Nach wie vor ist eine sorgfältige klinische Untersuchung und eine Erhebung der Familienanamnese bei entsprechendem Verdacht angezeigt und nicht die Suche nach genetischen Varianten.&amp;lt;ref&amp;gt;Niels Teich, Nadine Bauer, Joachim Mössner u.&amp;amp;nbsp;a.: &amp;#039;&amp;#039;Mutational screening of patients with nonalcoholic chronic pancreatitis. Identification of further trypsinogen variants&amp;#039;&amp;#039;. In: &amp;#039;&amp;#039;[[American Journal of Gastroenterology]]&amp;#039;&amp;#039;, Bd. 97 (2002), Heft 2, S. 341–346, {{ISSN|0002-9270}}, PMID 11866271.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Präkursor-Protein]]&lt;/div&gt;</summary>
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