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2026-02-21T12:15:23Z

Beispiele

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[[Datei:Tripeptide Val-Gly-Ala Formula V1.svg|miniatur|hochkant=1.7|Ein lineares Tripeptid (wie zum Beispiel [[Valin|Val]]-[[Glycin|Gly]]-[[Alanin|Ala]]) mit '''grün''' markiertem ''N-terminalen'' α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: [[Valin|'''L-Valin''']]) und '''blau''' markiertem ''C-terminalen'' α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: [[Alanin|'''L-Alanin''']])]]

[[Datei:Tripeptide Glutathione Formula V1.svg|miniatur|hochkant=1.7|Glutathion ein Tripeptid mit '''grün''' markiertem ''N-terminalen'' γ-L-Glutamyl-Rest und '''blau''' markiertem ''C-terminalen'' Glycyl-Rest]]

[[Datei:Cyclotriprolyl Formula V1.svg|mini|hochkant=1.0|Cyclotriprolyl ein [[Cyclopeptide|cyclisches Tripeptid]] aus drei Resten der Aminosäure L-Prolin.<ref name=rothe>M. Rothe, K.-D. Steffen, I. Rothe: Synthese von Cyclo-tri-L-prolyl, einem Cyclo-tri-peptid mit neungliedrigem Ring, [[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]] 77, 1965, S. 347–348.</ref>]]

'''Tripeptide''' sind aus drei [[Aminosäure]]-Resten aufgebaute [[Peptide]] und zählen zur Gruppe der [[Oligopeptide]]. Wie andere Oligopeptide besitzen Tripeptide häufig eine sehr spezifische physiologische Wirkung, z. B. in der [[Neurochemie]], im [[Stoffwechsel]] und als [[Releasing-Hormon]]e.<ref name="Römpp">[[Otto-Albrecht Neumüller]] (Hrsg.): [[Römpp Lexikon Chemie|''Römpps Chemie-Lexikon.'']] Band 6: ''T–Z.'' 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1988, ISBN 3-440-04516-1, S. 4360.</ref> [[Protein]]e werden im Zuge der [[Verdauung]] durch [[Peptidase]]n in Aminosäuren, [[Dipeptide]] und Tripeptide zerlegt.<ref>G. Wu: ''Dietary protein intake and human health.'' In: ''Food & function.'' Band 7, Nummer 3, März 2016, S. 1251–1265, {{DOI|10.1039/c5fo01530h}}, PMID 26797090.</ref> Tripeptide werden im [[Dünndarm]] und der [[Niere]] über den [[Peptidtransporter 1]] aufgenommen.<ref>T. Terada, K. Inui: ''Recent advances in structural biology of peptide transporters.'' In: ''Current topics in membranes.'' Band 70, 2012, S. 257–274, {{DOI|10.1016/B978-0-12-394316-3.00008-9}}, PMID 23177989.</ref> [[Tripeptidyl-Peptidase]]n sind Peptidasen, die Tripeptide abspalten.

== Beispiele ==
Beispiele für natürlich vorkommende Tripeptide sind unter anderem die [[Antioxidans|Antioxidantien]] [[Glutathion]], die [[Ophthalminsäure]], der [[Proteaseinhibitor]] [[Leupeptin]], das [[Melanotropin-Release-Inhibiting-Hormon]], die [[Lactotripeptide]], [[GHK-Cu]] und das [[Herbizid]] [[Bialaphos]]. Einige natürliche Tripeptide besitzen eine [[Amidgruppe]] am [[C-Terminus|''C''-Terminus]], wie [[Thyreoliberin]] und das Melanotropin-Release-Inhibiting-Hormon. Die Peptidalkaloide unter den [[Mutterkornalkaloide]]n enthalten unter anderem ein Tripeptid. Ein [[Nichtribosomales Peptid|nichtribosomal]] erzeugtes Peptid ist das [[ACV-Tripeptid]]. Synthetische Tripeptide sind die [[ACE-Hemmer]] [[Lisinopril]], [[Enalapril]] und [[Ramipril]] sowie [[neuroprotektiv]]e [[Analogon (Chemie)|Analoga]] des Thyreoliberins.<ref>A. I. Faden, S. M. Knoblach, V. A. Movsesyan, P. M. Lea, I. Cernak: ''Novel neuroprotective tripeptides and dipeptides.'' In: ''Annals of the New York Academy of Sciences.'' Band 1053, August 2005, S. 472–481, {{DOI|10.1196/annals.1344.041}}, PMID 16179555.</ref>

Natürliche Tripeptide aus Milch ([[Casein]]) werden intakt resorbiert und wirken u. a. als schwache ACE-Hemmer.<ref>{{Internetquelle |url=https://api.swissmilk.ch/wp-content/uploads/2019/05/studie-bioaktive-peptide-in-milch-und-milchprodukten-ernaehrungswissenschaft.de_.pdf |titel=Studie bioaktive Peptide in Milch und Milchprodukten Enährungswissenschaft |format=PDF |abruf=2022-07-16}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Nussberger |Titel=Blutdrucksenkende Tripeptide aus der Milch |Sammelwerk=Therapeutische Umschau |Band=64 |Nummer=3 |Datum=2007-03-01 |ISSN=0040-5930 |DOI=10.1024/0040-5930.64.3.177 |Seiten=177–179}}</ref> Eine Wirkung an Opioidrezeptoren wird für Beta-[[Casomorphin]] beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Keith Bernard Woodford |Titel=Casomorphins and Gliadorphins Have Diverse Systemic Effects Spanning Gut, Brain and Internal Organs |Sammelwerk=International Journal of Environmental Research and Public Health |Band=18 |Nummer=15 |Datum=2021-01 |ISSN=1660-4601 |DOI=10.3390/ijerph18157911 |PMC=8345738 |PMID=34360205 |Seiten=7911}}</ref>

== Literatur ==
* {{Literatur |Autor=S. Santos, I. Torcato, M. A. Castanho |Titel=Biomedical applications of dipeptides and tripeptides |Sammelwerk=Biopolymers |Band=98 |Nummer=4 |Datum=2012 |Sprache=en |PMID=23193593 |Seiten=288–293}}

== Einzelnachweise ==
<references responsive/>

[[Kategorie:Oligopeptid| Tripeptide]]

Tripeptide - Versionsgeschichte

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