https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=TransthyretinTransthyretin - Versionsgeschichte2026-06-23T14:13:50ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Transthyretin&diff=867449&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T16:23:11Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = 2rox.jpg<br />
| Bild_legende = Transthyretin tetramer, Human nach {{PDB|2ROX}}<br />
| PDB = s.&nbsp;UniProt<!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 127 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = Homotetramer<br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 12405<br />
| Symbol = TTR<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 176300<br />
| UniProt = P02766<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = <br />
| Kategorie = <br />
| Peptidase_fam = <br />
| Inhibitor_fam = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = <br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = [[Wirbeltiere]]<ref>[https://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P02766 Homologe bei OMA].</ref><br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
'''Transthyretin''' (''TTR'', ''Thyroxin bindendes Präalbumin'', ''TBPA'') ist ein Serum-[[Transportprotein]] in [[Wirbeltiere]]n, das beim Menschen vorwiegend im [[Plexus choroideus]] und in der [[Leber]] gebildet wird. Es ist am Transport des [[Schilddrüsenhormon]] [[Thyroxin]] (T4) beteiligt.<br />
<br />
In der [[Serumelektrophorese]] wandert Transthyretin vor der [[Albumin]]fraktion, woher sich auch sein veralteter Name '''Präalbumin''' ableitet. Es ist jedoch keine Vorstufe von Albumin, wie dieser Name vermuten lassen könnte und wie teils auch fälschlich in der Fachliteratur geschrieben steht.<ref name="Sedivy2007">{{Literatur<br />
| Autor=Sedivy, Roland<br />
| Titel=Pathologie in Fallstudien: Historische Präparate neu betrachtet<br />
| Datum=2007<br />
| Seiten=132<br />
| Online= {{Google Buch<br />
| BuchID=QjYfBAAAQBAJ<br />
| Seite=132<br />
| Linktext=Volltext<br />
| Hervorhebung=Vorstufe des Albumins}}<br />
| Abruf=2021-06-04<br />
}}</ref> Transthyretin ist beteiligt an der Bindung von Thyroxin und Retinol und hat eine [[molare Masse]] von ca. 55 kDa. Bei chronisch-aktiven Entzündungszuständen ist Transthyretin vermindert. Es wird daher als Anti-[[Akute-Phase-Protein]] bezeichnet.<br />
<br />
Im Blut liegt Transthyretin vor allem als [[Tetramer]] vor, das jedoch in Monomere zerfallen kann, die anfällig für [[Proteinfehlfaltungserkrankung|Fehlfaltung]] sind. Bestimmte Mutationen des Transthyretin-Gens können diese Anfälligkeit verstärken.<ref name="Coelho2016">{{Literatur | Autor=Teresa Coelho, Giampaolo Merlini, Christine E Bulawa, James A Fleming, Daniel P Judge, Jeffery W Kelly, Mathew S Maurer, Violaine Planté-Bordeneuve, Richard Labaudinière, Rajiv Mundayat, Steve Riley, Ilise Lombardo, Pedro Huertas | Titel= Mechanism of Action and Clinical Application of Tafamidis in Hereditary Transthyretin Amyloidosis | Sammelwerk=Neurol Ther | Band=5 | Nummer=1 | Datum=2016 | Seiten=1-25 | DOI=10.1007/s40120-016-0040-x | PMID=26894299 | PMC=4919130}}</ref> Fehlgefaltetes Transthyretin kann sich in Form von Amyloiden im Gewebe anreichern und dadurch zu einer [[Amyloidose]] führen. Bei mutiertem Transthyretin kann dies eine vererbliche Amyloidose mit autosomal-dominantem Erbgang sein, beispielsweise eine [[Familiäre Amyloidpolyneuropathie Typ I]] oder Typ II, s. [[Amyloid-Polyneuropathie#Familiäre Amyloidpolyneuropathien|Familiäre Amyloidpolyneuropathien]]. Im Alter kann fehlgefaltetes Transthyretin an der Entstehung einer senilen Amyloidose ([[Amyloidose#ATTR-Amyloidose|ATTR-Amyloidose]]) beteiligt sein. Darüber hinaus kann es bei pathologisch verändertem Transthyretin zu einer [[Hyperthyroxinämie]] kommen.<ref>{{Literatur | Autor=Peter Altmeyer | Titel=Transthyretin | Sammelwerk=Altmeyers Enzyklopädie | Datum=2018-07-24 | Online=https://www.altmeyers.org/de/innere-medizin/transthyretin-15264 | Abruf=2021-06-04}}</ref><br />
<br />
Eine Destabilisierung des Transthyretin-Proteins kann eine ''Transthyretin-[[Amyloidose]] mit [[Kardiomyopathie]]'' (ATTR-CM) verursachen.<ref>Birgit Bok: ''Was verbirgt sich hinter der [[Herzinsuffizienz]]?'', in: ''Ärztliches Journal Reise & Medizin'', 45. Jahrgang, Nummer 5/2021, Mai 2021, S. 59.</ref><br />
<br />
== Siehe auch ==<br />
* [[Thyroxin-bindendes Globulin]]<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Transportprotein]]<br />
[[Kategorie:Schilddrüse]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 18 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi