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{{Infobox Protein
|Name=Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferase
|Bild=
|Symbol= {{HGNC||F13A1}}
|AltSymbols = {{HGNC||EPB42}}, {{HGNC||TGM1}}, {{HGNC||TGM2}}, {{HGNC||TGM3}}, {{HGNC||TGM4}}, {{HGNC||TGM5}}, {{HGNC||TGM6}}, {{HGNC||TGM7}}
|EC-Nummer=2.3.2.13
|CAS= {{CASRN|80146-85-6|Q72509487}}
|Kategorie=Transferase
| Reaktionsart = Übertragung von Alkylresten innerhalb oder zwischen Proteinen
| Substrat = Xaa-Gln-Xaa + Yaa-Lys-Yaa
| Produkte = Xaa-Glu(Xaa)-Lys(Yaa)-Yaa + NH<sub>3</sub>
| Taxon = [[Eukaryoten]], manche Bakterien<ref>{{EC|2.3.2.13}}</ref>
}}

'''Transglutaminasen''' (genauer: '''Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferasen''') sind [[Enzym]]e, die Quervernetzungen innerhalb von oder zwischen Proteinen herstellen können, wodurch die Eigenschaften des Substrats stark verändert werden. Ein Beispiel ist die Verfestigung von [[Fibrin]] bei der [[Blutgerinnung]] durch [[Faktor XIII]]. Transglutaminasen sind in allen [[Eukaryoten]] zu finden, beim Menschen kennt man acht solcher Enzyme, deren Funktion neben der Blutgerinnung in der Stabilisierung verschiedener [[Strukturprotein]]e liegt. [[Mutation]]en, die zu Erbkrankheiten führen, sind von F13A1, EPB42, TGM1 und TGM5 bekannt.<ref>[https://www.uniprot.org/uniprotkb?query=%28ec%3A2.3.2.13%29+AND+%28taxonomy_id%3A9606%29 Uniprot-Suchergebnis]</ref>

Die meisten bekannten Transglutaminasen aus höheren Organismen sind [[Calcium]]-abhängig, daneben sind aber auch Calcium-unabhängige bakterielle Transglutaminasen (z. B. ''Streptomyces mobaraensis'') bekannt, die keinen gemeinsamen Ursprung mit eukaryotischen Transglutaminasen haben.

== Katalysierte Reaktion ==
Transglutaminase katalysiert den [[Acyl]]-Transfer von proteingebundenen [[Glutamin]]-Resten auf primäre [[Amine]].
Ist an der Reaktion neben der γ-Glutamylgruppe der Aminosäure Glutamin auch die ε-Aminofunktion eines proteingebundenen [[Lysin]]-Restes beteiligt, kommt es zu einer intra- bzw. intermolekularen Vernetzung von Proteinen durch Ausbildung einer [[Isopeptidbindung]].<ref>{{PROSITE|PDOC00473||2011-09-26}}</ref>

Das im aktiven Zentrum der Transglutaminase befindliche [[Cystein]] (E-SH) reagiert zunächst unter Ausbildung eines Acyl-S-Enzym-Komplexes, wobei Ammonium-Ionen freigesetzt werden. Im zweiten Schritt erfolgt die Reamidierung mit einem vorhandenen primären Amin unter Wiederfreisetzung des Enzyms. Die neu gebildete Isopeptidbindung ist aus biochemischer Sicht sehr stabil, da sie durch [[Protease]]n nicht gespalten wird.

== Medizin ==
Die Gewebetransglutaminase (Transglutaminase 2, TG2) hat eine herausragende Bedeutung für die Diagnostik der [[Zöliakie]] erlangt. Diese Nahrungsunverträglichkeit gegenüber Getreideproteinen führt zur Bildung von Autoantikörpern gegen die körpereigene Gewebetransglutaminase. Der Nachweis dieses Autoantikörpers (IgA-anti-TG2-Antikörper) gilt als wichtigster laborchemischer Test auf Zöliakie (neben dem Nachweis des [[Zöliakie#Anti-Endomysium|Endomysiumantikörpers]] (EMA) vom IgA-Typ); er ist zu annähernd 100 % negativ prädiktiv, sein [[Beurteilung eines Klassifikators#Positiver und negativer Vorhersagewert|positiv prädiktiver]] Wert liegt bei ca. 72 %.<ref>[https://www.aerzteblatt.de/archiv/150736/Diagnostik-und-Therapie-der-Zoeliakie ''Diagnostik und Therapie der Zöliakie''], Deutsches Ärzteblatt Online 2013, abgerufen am 3. Februar 2014</ref><ref>{{cite journal |author=Korponay-Szabó IR, Halttunen T, Szalai Z, ''et al.'' |title=In vivo targeting of intestinal and extraintestinal transglutaminase 2 by coeliac autoantibodies |journal=Gut |volume=53 |issue=5 |pages=641–8 |year=2004 |month=May |pmid=15082580 |pmc=1774023 |doi= |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Lindfors K, Kaukinen K, Mäki M |title=A role for anti-transglutaminase 2 autoantibodies in the pathogenesis of coeliac disease? |journal=Amino Acids |volume=36 |issue=4 |pages=685–91 |year=2009 |month=April |pmid=18594945 |doi=10.1007/s00726-008-0127-5 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Caputo I, Barone MV, Martucciello S, Lepretti M, Esposito C |title=Tissue transglutaminase in celiac disease: role of autoantibodies |journal=Amino Acids |volume=36 |issue=4 |pages=693–9 |year=2009 |month=April |pmid=18600381 |doi=10.1007/s00726-008-0120-z |url=}}</ref>

== Anwendung als Fleischkleber ==
Ein industrielles Anwendungsgebiet der Transglutaminase ist die Quervernetzung von [[Protein]]en in [[Wurst]]waren und „restrukturiertem“, d. h. aus verschiedenen Stücken zusammengesetztem, Fleisch ([[Formfleisch]])<ref>[https://www.lgl.bayern.de/lebensmittel/warengruppen/wc_07_fleischerzeugnisse/et_transglutaminase_schinken.htm Transglutaminase auf ''Bayerisches Landesamt für Lebensmittelsicherheit'']</ref> sowie von Fisch- und Milchprodukten; hierfür wird die Ca<sup>2+</sup>-unabhängige, aus ''Streptomyces mobaraensis'' gewonnene Transglutaminase eingesetzt. Das so erhaltene „Formfleischprodukt“ muss als solches oder als ''[[Aliud (Recht)|Aliud]]'' (Produkt eigener Art) gekennzeichnet sein; als [[Verarbeitungshilfsstoff]] wird die Transglutaminase aber bisher nicht in der [[Zutatenliste]] deklariert.

In der Schweiz gelten gemäß aktuellem Lebensmittelrecht strengere Vorschriften. Transglutaminase muss bei allen Lebensmitteln in der Zutatenliste deklariert werden. Zusätzlich sind die Hersteller verpflichtet, in der Sachbezeichnung den Hinweis „aus Fleischstücken zusammengefügt“ zu ergänzen<ref>{{Internetquelle |url=https://www.admin.ch/ch/d/gg/pc/documents/2060/817.022.108_Erlaeuterung_de.pdf |titel=Verordnung Lebensmittel tierischer Herkunft |hrsg=Schweizerisches Bundesamt für Gesundheit |zugriff=2012-01-16 |format=PDF |sprache=de}}</ref>.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transferase| Transglutaminasen]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Transglutaminasen - Versionsgeschichte

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