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{{Infobox Protein
| Name = Serotransferrin
| Bild = Protein TF PDB 1a8e.png
| Bild_legende =
| PDB = {{PDB2|1a8e}}, {{PDB2|1a8f}}, {{PDB2|1b3e}}, {{PDB2|1bp5}}, {{PDB2|1btj}}, {{PDB2|1d3k}}, {{PDB2|1d4n}}, {{PDB2|1dtg}}, {{PDB2|1fqe}}, {{PDB2|1fqf}}, {{PDB2|1jqf}}, {{PDB2|1n7w}}, {{PDB2|1n7x}}, {{PDB2|1n84}}, {{PDB2|1oqg}}, {{PDB2|1oqh}}, {{PDB2|1ryo}}, {{PDB2|1suv}}, {{PDB2|2hau}}, {{PDB2|2hav}}, {{PDB2|2o7u}}, {{PDB2|2o84}}
| Groesse = 679 [[Aminosäuren|AS]]; 75,2 [[Dalton (Einheit)|kDa]]
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer; 3 Glycosyl-
| Isoformen = mehrere polymorphische Varianten
| HGNCid = 11740
| Symbol = TF
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| OMIM = 190000
| UniProt = P02787
| MGIid = 98821
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| Homolog_fam = Transferrin
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| Orthologe = {{ Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Hausmaus
| S1_EntrezGene = 7018
| S1_Ensembl = ENSG00000091513
| S1_RefseqmRNA = NM_001063
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}}
}}'''Transferrin''' (aus {{laS|''ferrum''}} ‚Eisen‘ und {{lang|la|''transferre''}} ‚hinübertragen‘) ist ein [[Glykoprotein]], das von der [[Leber]] hergestellt wird und welches in [[Wirbeltiere]]n hauptsächlich für den [[Eisen-Stoffwechsel|Eisentransport]] verantwortlich ist. Es hat zwei Bindungsstellen für Fe3+-Ionen, bindet freies Eisen im [[Blutserum|Serum]] und transportiert es zu Zellen, wo es von [[Transferrinrezeptor]]en aufgenommen wird. Es gibt verschiedene Glykoformen des Transferrins, insbesondere: penta[[Sialinsäuren|sialo]]-, tetrasialo-, trisialo- und [[Desialotransferrin|desialo-Isoform]] (CDT). Transferrin wird hauptsächlich in der Leber produziert; geringe Mengen werden außerdem in den [[Hoden]], im [[Gehirn]], der [[Milz]] und den [[Niere]]n gebildet.<ref>{{cite journal |author=Bowman BH, Yang FM, Adrian GS |title=Transferrin: evolution and genetic regulation of expression |journal=Adv. Genet. |volume=25 |issue= |pages=1–38 |year=1988 |pmid=3057819 |doi= |url=}}</ref>

[[Datei:Transferrin.png|mini|Aminosäuren 22 bis 350 von Transferrin; das gebundene Eisen des Transferrins ist orange dargestellt. Modell nach PDB{{PDB2|1A8E}}]]
Mit vier Prozent Anteil im Plasmaprotein ist Transferrin das vierthäufigste Protein im Blutplasma. Bei der [[Serumelektrophorese]] läuft Transferrin in der Fraktion der β-Globuline. Das in Transferrin gebundene Eisen beträgt ca. 0,1 % des gesamten Eisens im menschlichen Organismus. Bei voller Sättigung kann das Plasmatransferrin ca. 12 mg Eisen aufnehmen, eine vergleichsweise kleine Menge. Transferrin ist aber noch in ähnlicher Menge in der Lymphe und weiteren Körperflüssigkeiten vorhanden. Das Transferrin ist im Normalfall zu 30 Prozent mit Eisen besetzt. Bei Vergiftungen mit Eisen kann dieser Anteil auf 45 Prozent steigen und daher kann die Bindungskapazität des Transferrins schnell erschöpft werden, so dass freies Eisen im Plasma vorliegt, welches toxisch ist. Eine sehr seltene Stoffwechselkrankheit, die [[Hypotransferrinämie]], hat als Ursache eine rezessive Mutation im für Transferrin [[Genetischer Code|codierenden]] [[Gen]]. Als Entdecker des Transferrins gelten Arthur L. Schade und Leona Caroline von der ''Overly Biochemical Research Foundation'' in New York City.<ref>{{Literatur | Autor = Simon Welch | Titel = Transferrin: the iron carrier | Jahr = 1992 | Verlag = CRC Press | Ort = Boca Raton | ISBN = 0-8493-6793-X }}</ref><ref>{{cite journal |author=Jacobs EM, Verbeek AL, Kreeftenberg HG, ''et al.'' |title=Changing aspects of HFE-related hereditary haemochromatosis and endeavours to early diagnosis |journal=Neth J Med |volume=65 |issue=11 |pages=419–24 |year=2007 |month=December |pmid=18079564 |doi= |url=}}</ref> Sie veröffentlichten 1946 in [[Science]] einen Artikel über ihre Entdeckung.<ref>{{cite journal |author=Schade AL, Caroline L |title=An Iron-binding Component in Human Blood Plasma |journal=Science |volume=104 |issue=2702 |pages=340–341 |year=1946 |month=October |pmid=17774530 |doi=10.1126/science.104.2702.340 |url=}}</ref>

== Funktion im Eisenstoffwechsel ==
Bisher sind zwei Transferrinrezeptoren bekannt: [[Transferrin-Rezeptor 1]] (TfR1) wird in allen Zellen exprimiert, [[Transferrin-Rezeptor 2]] (TfR2) hauptsächlich in der Leber. Bindet eisenbeladenes Transferrin an einen der Rezeptoren, wird der gesamte Komplex (Eisen, Transferrin, Rezeptor) über Rezeptor-vermittelte [[Endozytose]] aufgenommen und [[Vesikel (Biologie)|vesikulär]] zu den [[Endosom]]en transportiert. In den frühen Endosomen löst sich wegen des sauren Milieus das Fe3+ vom Transferrin.

Das Transferrin selbst (jetzt als Apotransferrin bezeichnet) bleibt an seinen Rezeptor gebunden. Der Rezeptor/Ligand-Komplex wird zur Plasmamembran transportiert (rezyklisiert) und im neutralen Milieu der extrazellulären Flüssigkeit dissoziiert Apotransferrin vom Rezeptor. Der Zyklus kann von neuem beginnen. Dies ist insofern eine Besonderheit, als normalerweise bei dieser Art der Endozytose meist entweder die Liganden oder sogar der Ligand/Rezeptor-Komplex durch Fusion des Vesikels mit [[Lysosom]]en abgebaut werden. Die Transferrinrezeptoren und das Transferrin erreichen über diesen Mechanismus sehr schnell wieder die Zelloberfläche.
Fe3+ wird über ein Bindeprotein aus dem Endosom in das Zellplasma transportiert und dabei zu Fe2+ reduziert. In den Zellen wird Fe2+ dann von [[Ferritin]]en aufgenommen und zu Fe3+ oxidiert.

Eisen kommt z. B. in aktiven Zentren von [[Enzym]]en vor und ist wichtig für das Zellwachstum. Außerdem sind Eisenionen ein wichtiger Bestandteil des sauerstoffbindenden [[Hämoglobin]]s. Eisenüberladung ist ebenso wie Eisenunterversorgung schädlich für den Organismus. Mutationen im TfR2 oder in der Regulation des TfR1 führen zum Krankheitsbild der [[Hämochromatose]], einer gesundheitsschädlichen Eisenüberladung. Bei Eisenmangel kann es zu einer sogenannten [[Eisenmangelanämie]] kommen.

== Interpretation des Transferrinspiegels ==
Die normale Eisen-[[Transferrinsättigung]] des Erwachsenen liegt bei etwa 25–30 %. Der Normwert des Transferrinspiegels (Transporteisen) beim Menschen beträgt 200–400 mg/dl. Eine Erhöhung des Transferrinspiegels wird bei Eisenmangel und in der Schwangerschaft beobachtet. Zu einer Verringerung des Transferrinspiegels kommt es bei chronischen [[Entzündung]]en, [[Tumor]]erkrankungen, Eisenüberladung (wie z. B. bei der primären (genetischen) oder sekundären Hämochromatose) oder einer [[Hämolyse]]. Bei regelmäßigem Alkoholmissbrauch steigt die disialo-Isoform, welche üblicherweise 1 % des Gesamttransferrins ausmacht, um das bis zu 10–15fache an.

Zur Detektion von [[Liquor cerebrospinalis|Liquor]], z. B. in Nasensekret bei einem [[Schädelbasisbruch]] kann β2-Transferrin bestimmt werden. Diese Isoform ist spezifisch für Liquor und nicht im Serum enthalten. β1-Transferrin ist dagegen sowohl in Liquor als auch in Serum enthalten.

== Löslicher Transferrinrezeptor ==
Eine Erhöhung dieses Rezeptortyps (sTfR) im Serum korreliert sehr empfindlich bereits mit einem latenten Eisenmangel.

== Evolution ==
Das menschliche Transferrin gehört zur [[Proteinfamilie]] der Transferrine, welche nicht nur beim Menschen vorkommen, sondern [[Homologie (Genetik)|homologe Gene]] finden sich auch bei anderen [[Wirbeltiere]]n und Wirbellosen.<ref name="Williams" /><ref>Ciuraszkiewicz, Justyna ''et al.: Reptilian transferrins: evolution of disulphide bridges and conservation of iron-binding center.'' Gene, Band 396, Nr. 1, 2007, S. 28–38, {{DOI|10.1016/j.gene.2007.02.018}}</ref> Zur Proteinfamilie der Transferrine zählen auch die [[Lactoferrin]]e der Säugetiere.<ref name="Williams">Williams, John: ''[https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0968000482901839 The evolution of transferrin.]'' Trends in Biochemical Sciences, Band 7, Nr. 11, 1982, S. 394–397.</ref><ref>Liang, Guo Ming, Xun Ping Jiang: ''[https://link.springer.com/article/10.1007/s10709-010-9456-x Positive selection drives lactoferrin evolution in mammals.]'' Genetica, Band 138, Nr. 7, 2010, S. 757–762.</ref>

Transferrine und das Eisen Fe+3 bindende Protein aus ''[[Haemophilus influenzae]]'' (hFBP) gehören einer gemeinsamen Protein-Superfamilie an. Die Eisen-bindenden Strukturen in Transferrinen und hFBP gingen jedoch aus [[Analogie (Biologie)|Parallelentwicklungen]] hervor.<ref>Bruns, Christopher M. ''et al.: Structure of Haemophilus influenzae Fe+3-binding protein reveals convergent evolution within a superfamily.'' Nature Structural & Molecular Biology, Band 4, Nr. 11, 1997, S. 919–924, {{DOI|10.1038/nsb1197-919}}</ref>

== Siehe auch ==
* [[Eisen-Stoffwechsel]]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transportprotein]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 3 (Mensch)]]

Transferrin - Versionsgeschichte

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