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2026-03-01T16:22:03Z

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{{Infobox Protein
| Name = Humanes Thioredoxin
| Bild = Thioredoxin 1AIU.png
| Bild_legende = Bändermodell (rechts), Oberflächenmodell (links) des Thioredoxin-Dimers (reduzierte Form) nach {{PDB|1AIU}}. Katalytische Aminosäuren 35–37 als Kalotten dargestellt.
| PDB = 
| Groesse = 104 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Homodimer
| Isoformen =
| HGNCid = 12435
| Symbol = TXN
| AltSymbols = TRDX, TRX
| OMIM = 187700
| UniProt = P10599
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = Thioredoxin
| Taxon = [[Lebewesen]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe = {{Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Hausmaus
| S1_EntrezGene =7295
| S1_Ensembl =ENSG00000136810
| S1_RefseqmRNA =NM_001244938
| S1_RefseqProtein = NP_001231867
| S1_GenLoc_db =
| S1_GenLoc_chr = 9
| S1_GenLoc_start =110243812
| S1_GenLoc_end =110256640
| S1_Uniprot =P10599
| S2_EntrezGene =22166
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000028367
| S2_RefseqmRNA =NM_011660
| S2_RefseqProtein = NP_035790
| S2_GenLoc_db =
| S2_GenLoc_chr = 4
| S2_GenLoc_start = 57943373
| S2_GenLoc_end = 57956411
| S2_Uniprot = P10639
}}
}}

'''Thioredoxine''' sind kleine [[Proteine]] mit etwa 100 [[Aminosäuren]] und einer [[Disulfidbrücke]] als aktivem Zentrum, die als elektronenübertragende [[Coenzym|Kofaktoren]] in praktisch allen Organismen große Bedeutung haben. In der reduzierten Form agieren Thioredoxine [[enzym]]atisch als [[Oxidoreduktase]]. Beim Menschen sind zwei Thioredoxine bekannt, je nach Lokalisierung im [[Zytoplasma]] oder den [[Mitochondrium|Mitochondrien]]. Aus Studien an der Ratte gibt es Hinweise auf eine Rolle als [[Antioxidans]] und Regulator [[Biomechanik|biomechanischer]] [[Signaltransduktion]]. Nicht zu verwechseln ist Thioredoxin mit der Familie von Proteinen, die eine [[Thioredoxin-Domäne]] enthalten.<ref>{{PROSITE|PDOC0172|Thioredoxin family|2011-08-12}}</ref><ref>{{OMIM|187700}}</ref> Thioredoxin bindet an [[TXNIP]].

In Pflanzen sind Thioredoxine maßgeblich an der Regulation des primären Kohlenstoffwechsels beteiligt: sie steuern unter anderem die Aktivität von Enzymen des [[Calvin-Zyklus]], der [[Rubisco]]-Aktivase und unterstützen die Assemblierung der CF1-Untereinheit der [[ATP-Synthase]].

== Struktur ==
Thioredoxine sind etwa 12 [[Dalton (Einheit)|kDa]] schwer. Sie tragen in ihrem aktiven Zentrum, das nach außen gerichtet ist, die Sequenz ''[[Cystein]]-[[Glycin]]-[[Prolin]]-Cystein'', die für die [[Elektronentransfer|Elektronenübergänge]] verantwortlich ist. Die beiden Cysteingruppen können zwei verschiedene Redoxzustände annehmen: Beim oxidierten Thioredoxin sind die Cysteinreste zu einer [[Disulfidbrücke]] verknüpft, reduziert liegen im Enzym zwei SH-Gruppen vor.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxidoreduktase]]
[[Kategorie:Coenzym]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 9 (Mensch)]]

Thioredoxin - Versionsgeschichte

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