https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Taq-PolymeraseTaq-Polymerase - Versionsgeschichte2026-06-11T04:15:30ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Taq-Polymerase&diff=269054&oldid=previmported>Aspiriniks: Alice Chien2026-03-08T10:11:35Z<p>Alice Chien</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{SEITENTITEL:''Taq''-Polymerase}}<br />
{{Infobox Protein<br />
| Name = ''Taq''-Polymerase I<br />
| Bild = Taq.png<br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = s. UniProt<!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 835 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = <br />
| Symbol = polA<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = <br />
| UniProt = P19821<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = 2.7.7.7<br />
| Kategorie = Nukleotidyltransferase<br />
| Peptidase_fam = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = Desoxyribonucleosidtriphosphat + DNA<sub>n</sub><br />
| Produkte = Diphosphat + DNA<sub>n+1</sub><br />
| Homolog_fam = NV<br />
| Taxon = <br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
Die '''''Taq''-Polymerase''' ist die [[thermostabile DNA-Polymerase]] des Bakteriums ''[[Thermus aquaticus]]'' (''Taq''). Dieses Bakterium, das in [[Geysir]]en bei etwa 70&nbsp;°C lebt wurde erstmals 1969 von [[Thomas D. Brock]] und [[Hudson Freeze]] isoliert.<ref name="DOI10.1128/jb.98.1.289-297.19692">Thomas D. Brock, Hudson H. Freeze: ''Thermus aquaticus'' gen. n. and sp. n., a Nonsporulating Extreme Thermophile. In: ''Journal of Bacteriology.'' 1969, Band 98, Nummer 1, S.&nbsp;289–297 {{DOI|10.1128/jb.98.1.289-297.1969}}.</ref> Taq-Polymerase ist außerordentlich hitzebeständig und gehört zu den [[Extremozyme]]n. 1976 wurde die ''Taq''-Polymerase erstmals von [[Alice Chien Chang|Alice Chien]] isoliert.<ref name="DOI10.1128/jb.127.3.1550-1557.1976">Alice Chien, D B Edgar, John M. Trela: ''Deoxyribonucleic acid polymerase from the extreme thermophile Thermus aquaticus.'' In: ''Journal of Bacteriology.'' 1976, Band 127, Nummer 3, S.&nbsp;1550–1557 {{DOI|10.1128/jb.127.3.1550-1557.1976}}.</ref><br />
<br />
== Eigenschaften ==<br />
Das [[Enzym]] wird hauptsächlich zur DNA-Vervielfältigung mit Hilfe der [[Polymerase-Kettenreaktion]] eingesetzt. DNA-Polymerasen von [[mesophil]]en Organismen würden bei Erhitzung während der Polymerase-Kettenreaktion denaturiert und müssten nach jedem Zyklus neu hinzugegeben werden. Bei der DNA-Vervielfältigung mit ''Taq''-Polymerase ist dies nicht notwendig, da das Enzym auch bei hohen Temperaturen noch sehr stabil ist (die Enzym-Halbwertszeit beträgt bei 97,5&nbsp;°C ca. 9 Minuten<ref name="Lawyer et al">{{Literatur |Autor=F. C. Lawyer, S. Stoffel, R. K. Saiki u. a. |Titel=High-level expression, purification, and enzymatic characterization of full-length Thermus aquaticus DNA polymerase and a truncated form deficient in 5' to 3' exonuclease activity |Sammelwerk=PCR Methods Appl. |Band=2 |Nummer=4 |Datum=1993-05 |Seiten=275–287 |PMID=8324500}}</ref>). Die DNA-Amplifikation mit ''Taq'' ist jedoch fehleranfällig, denn das Enzym besitzt keine 3' → 5'-Exonukleaseaktivität und damit keine ''proof reading''-Funktion. Die Fehlerrate der ''Taq''-Polymerase beträgt 8&nbsp;·&nbsp;10<sup>−6</sup> Fehler pro [[Basenpaar]].<ref name="Cline">J. Cline, J. C. Braman, H. H. Hogrefe: ''PCR fidelity of pfu DNA polymerase and other thermostable DNA polymerases.'' In: ''[[Nucleic Acids Research]].'' (1996), Bd. 24(18), S. 3546–51. PMID 8836181; {{PMC|146123}}.</ref> In den amplifizierten DNA-Fragmenten finden sich deshalb häufig [[Mutation]]en, die durch ungenaues Kopieren des Matrizenstranges entstehen. Werden sequenzexakte DNA-Amplifikate benötigt, empfiehlt sich daher der Einsatz von Polymerasen mit ''proof reading''-Funktion, etwa von ''[[Pfu-Polymerase|Pfu-]]'', [[Pwo-Polymerase|''Pwo''-Polymerase]] oder ''Pfx-''Polymerasen (die ursprünglich ebenfalls aus [[thermophil]]en Mikroorganismen isoliert wurden), deren Einsatz jedoch kostenintensiver ist.<br />
<br />
Bei der Amplifikation eines DNA-Fragments hängt die ''Taq''-Polymerase ein zusätzliches [[Nukleotid]] (dATP) an das 3'-Ende des synthetisierten Strangs. Man spricht von einem ''3'-A-Überhang'' (A für [[Adenin]]), da sich auf dem Matrizenstrang keine komplementäre Nukleobase ([[Thymin]]) befindet. Der 3'-Überhang wird durch das Fehlen der ''proof reading''-Funktion nicht korrigiert und findet Anwendung beim Verfahren der [[TA-Klonierung]]. Durch eine [[Deletion]] der ersten 289 [[Aminosäuren]] wird das [[Stoffel-Fragment]] erzeugt.<ref>S. Dabrowski, J. Kur: ''Recombinant His-tagged DNA polymerase. II. Cloning and purification of Thermus aquaticus recombinant DNA polymerase (Stoffel fragment).'' In: ''Acta biochimica Polonica.'' Band 45, Nummer 3, 1998, S.&nbsp;661–667, PMID 9918492.</ref><br />
<br />
Die Massenproduktion des Enzyms erfolgt durch Übertragung des Gens auf einen Stamm des Bakteriums ''[[Escherichia coli]]''. Aus diesen Kulturen wird das Protein gereinigt und in einem glycerolhaltigen Puffer bei −20&nbsp;°C aufbewahrt.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* [https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/taq-dna-polymerase/65425 Taq-DNA-Polymerase]. Auf: [[spektrum.de]]: Lexikon der Biologie. Stand: 1999.<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Nukleotidyltransferase]]<br />
[[Kategorie:Mikrobiologie]]<br />
[[Kategorie:Gentechnik]]<br />
[[Kategorie:Molekularbiologie]]<br />
[[Kategorie:Nukleinsäure-Methode]]</div>imported>Aspiriniks