imported>Shisha-Tom: /* Biochemie */ wikilink

2015-05-14T17:39:12Z

Biochemie: wikilink

Neue Seite

'''Tachykinine''' sind [[Peptid]]e, die als [[Neurotransmitter]] und [[Gewebshormon]]e in vielen tierischen Organismen vorkommen. Sie gehören zur Gruppe der [[Neuropeptid]]e. Zu den Tachykininen zählen unter anderem [[Substanz P]], [[Neurokinin A]], [[Neurokinin B]], [[Hemokinin 1]], [[Endokinin A]] und [[Endokinin B]]. Ihren Namen verdanken die Tachykinine ihrer Fähigkeit, eine schnelle Kontraktion der [[Glatte Muskulatur|glatten Muskulatur]] hervorzurufen. Darüber hinaus besitzen Tachykinine Wirkungen auf das [[Nervensystem]], [[Hormonsystem]] und [[Immunsystem]]. Ihre physiologischen Effekte vermitteln sie über eine Aktivierung von [[Tachykininrezeptor]]en.

== Vorkommen ==
Tachykinine sind im [[Reich (Biologie)|Reich]] der [[Vielzellige Tiere|vielzelligen Tiere]] weit verbreitet. Sie zählen zu den entwicklungsgeschichtlich ältesten Neurotransmittern. Tachykinin-ähnliche Peptide wurden unter anderem in den primitiven Nervensystemen von [[Nesseltiere]]n und [[Plattwürmer]]n gefunden. Diese Tachykinin-ähnlichen Peptide unterscheiden sich in ihrer [[Aminosäure]]sequenz zum Teil deutlich von den Tachykininen der [[Säugetiere]]. Eine weite Verbreitung besitzen auch Tachykinine im engeren Sinn mit dem Aminosäuresequenzmotiv Gly-Leu-Met-NH2. Zu diesen zählen die Mehrzahl der Tachykinine der [[Wirbeltiere]] und einiger wirbelloser Vertreter. Beispiele für Tachykinine mit diesem Sequenzmotiv unter den [[Wirbellose]]n sind das [[Eledoisin]] der Krakenart ''[[Eledone aldovrandi]]'' sowie die [[Sialokinin]]e der [[Gelbfiebermücke]].

Im menschlichen Organismus kommen Tachykinine vorwiegend als Neurotransmitter im Nervensystems vor. In einigen Teilen des Gehirns liegt die Tachykinin-Konzentration im nanomolaren Bereich. Die höchsten Konzentrationen wurden in der ''[[Substantia nigra]]'' gefunden. Auch die Tachykinine des [[Magen-Darm-Trakt]]s sind überwiegend neuronalen Ursprungs. Hier dominieren Substanz P und Neurokinin A. Außerhalb des Nervensystems ist nahezu ausschließlich Substanz P anzutreffen. Dieses Tachykinin wird unter anderem in den argyrophilen Zellen oder gemeinsam mit [[Serotonin]] in den [[Enterochromaffine Zelle|enterochromaffinen Zellen]] gespeichert. Substanz P fungiert hier überwiegend als Gewebshormon und erreicht nach Abgabe ins Blut Konzentrationen im picomolaren Bereich. Tachykinine, insbesondere Substanz P aber auch Neurokinin A, werden von einigen [[Neuroendokriner Tumor|neuroendokrinen Tumoren]], wie beispielsweise dem [[Karzinoid]], dem [[Phäochromozytom]] und dem [[Kleinzelliges Bronchialkarzinom|kleinzelligen Bronchialkarzinom]], produziert.

== Biochemie ==
=== Struktur ===
Tachykinine sind zumeist kurzkettige Peptide, die aus in der Regel aus 8 bis 12 Aminosäuren bestehen. Viele der biologisch aktiven Tachykinine tragen die Aminosäuresequenz Phe-(Phe/Tyr/Ile/Val)-Gly-Leu-Met-NH2 oder eine verwandte Sequenz.

{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe5"
|+ Neurokinine und Neurokinin-ähnliche Peptide des Menschen<ref name="Lecci A et al. (2008)">{{cite journal |author=Lecci A, Altamura M, Capriati A, Maggi CA |title=Tachykinin receptors and gastrointestinal motility: focus on humans |journal=[[Eur Rev Med Pharmacol Sci]] |volume=12 Suppl 1 |issue= |pages=69–80 |year=2008 |month=August |pmid=18924446}}</ref>
! style="width:10%" | Tachykinin
! style="width:5%" | Gen
! style="width:15%" | Präkursor
! style="width:80%" | Aminosäuresequenz
|-
| [[Substanz P]]
| ''TAC1''
| α-, β-, γ-Präprotachykinin A
| style="text-align:right" | Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Neurokinin A]]
| ''TAC1''
| β-, γ-Präprotachykinin A
| style="text-align:right" | His-Lys-Asp-Ser-Val-Phe-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Neuropeptid K]]
| ''TAC1''
| β-Präprotachykinin A
| style="text-align:right" | Asp-Ala-Asp-Ser-Ser-Ile-Glu-Lys-Gln-Val-Ala-Leu-Leu-Lys-Ala-Leu-Tyr-Gly-His-Gly-Gln-Ile-Ser-His-Lys-Arg-His-Lys-Thr-Asp-Ser-Phe-Val-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Neuropeptid γ]]
| ''TAC1''
| γ-Präprotachykinin A
| style="text-align:right" | Asp-Ala-Gly-His-Gly-Gln-Ile-Ser-His-Lys-Arg-His-Lys-Thr-Asp-Ser-Phe-Val-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Neurokinin B]]
| ''TAC3''
| Präprotachykinin B
| style="text-align:right" | Asp-Met-His-Asp-Phe-Phe-Val-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Hemokinin 1]]
| ''TAC4''
| Präprotachykinin C
| style="text-align:right" | Thr-Gly-Lys-Ala-Ser-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Endokinin A]]
| ''TAC4''
| Präprotachykinin C
| style="text-align:right" | Asp-Gly-Gly-Glu-Glu-Gln-Thr-Leu-Ser-Thr-Glu-Ala-Glu-Thr-Trp-Val-Ile-Val-Ala-Leu-Glu-Glu-Gly-Ala-Gly-Pro-Ser-Ile-Gln-Leu-Gln-Leu-Gln-Glu-Val-Lys-Thr-Gly-Lys-Ala-Ser-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Endokinin B]]
| ''TAC4''
| Präprotachykinin C
| style="text-align:right" | Asp-Gly-Gly-Glu-Glu-Gln-Thr-Leu-Ser-Thr-Glu-Ala-Glu-Thr-Trp-Glu-Gly-Ala-Gly-Pro-Ser-Ile-Gln-Leu-Gln-Leu-Gln-Glu-Val-Lys-Thr-Gly-Lys-Ala-Ser-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2
|-
| [[Endokinin C]]
| ''TAC4''
| Präprotachykinin C
| style="text-align:right" | Lys-Lys-Ala-Tyr-Gln-Leu-Glu-His-Thr-Phe-Gln-Gly-Leu-Leu-NH2
|-
| [[Endokinin D]]
| ''TAC4''
| Präprotachykinin C
| style="text-align:right" | Val-Gly-Ala-Tyr-Gln-Leu-Glu-His-Thr-Phe-Gln-Gly-Leu-Leu-NH2
|}

=== Biosynthese ===
Die derzeit bekannten menschlichen Tachykinine werden mittelbar durch drei verschiedene [[Gen]]e codiert. Diese als ''TAC1'', ''TAC3'' und ''TAC4'' bezeichneten Gene codieren die als Präprotachykinine bezeichneten Vorstufen der Tachykinine. ''TAC1'' codiert über ein alternatives [[Spleißen (Biologie)|Spleißen]] α-, β- und γ-Präprotachykinin A. Alle drei können durch [[enzym]]atische Spaltung in Substanz P umgewandelt werden. β- und γ-Präprotachykinin A enthalten die Aminosäuresequenz von Neurokinin A. Weitere Spaltprodukte der Präprotachykinine des Typs A sind [[Neuropeptid K]] und [[Neuropeptid γ]]. Das durch ''TAC3'' codierte Präprotachykinin B ist die Vorstufe des Neurokinin B. Das menschliche Hemokinin 1 und die Endokinine sind Spaltprodukte des durch ''TAC4'' codierten Präprotachykinin C.<ref name="Page NM (2004)">{{cite journal |author=Page NM |title=Hemokinins and endokinins |journal=Cell. Mol. Life Sci. |volume=61 |issue=13 |pages=1652–1663 |year=2004 |month=July |pmid=15224188 |doi=10.1007/s00018-004-4035-x}}</ref>

== Funktion ==
Im menschlichen Körper spielen Tachykinine eine Rolle als Neurotransmitter und Gewebshormone. Dank unterschiedlicher Wirkmechanismen besitzen sie zum Teil sehr unterschiedliche Funktionen. Substanz P spielt eine zentrale Rolle als Neurotransmitter dem Schmerzempfinden und der Schmerzweiterleitung. Darüber hinaus ist Substanz P ein [[Entzündungsmediator]]. Seine Ausschüttung wird mit Übelkeit und Erbrechen in Verbindung gebracht.

Ihre Wirkungen vermitteln Tachykinine auf molekularer Ebene über eine Stimulierung der [[Tachykininrezeptor]]en NK1, NK2 und NK3. Die menschlichen Tachykinine Substanz P, Neurokinin A und Neurokinin B besitzen eine Selektivität für NK1, NK2 bzw. NK3. Nach Stimulierung dieser [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]]en, die zur Familie der [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]] gehören, wird eine [[Signaltransduktion|Signalweiterleitungskaskade]] gestartet, die eine Aktivierung von [[G-Protein]]en und der [[Phospholipase C]] einschließt.

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Severini C, Improta G, Falconieri-Erspamer G, Salvadori S, Erspamer V |title=The tachykinin peptide family |journal=[[Pharmacol Rev]] |volume=54 |issue=2 |pages=285–322 |year=2002 |month=June |pmid=12037144}}

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Neuropeptid]]

Tachykinine - Versionsgeschichte

imported>Shisha-Tom: /* Biochemie */ wikilink