https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=SynaptobrevinSynaptobrevin - Versionsgeschichte2026-06-11T09:31:28ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Synaptobrevin&diff=651106&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T16:15:48Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Synaptobrevin-1<br />
| Bild = Coresnarecomplex.png<br />
| Bild_legende = 3 verschiedene Ansichten der Struktur eines abgekürzten neuronalen SNARE Komplexes. Legende: Synaptobrevin-2 (rot), Syntaxin-1 (rosa), SNAP-25 (violett). Nach {{PDB|1N7S}}<br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 118 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = single pass Typ&nbsp;4 Membranprotein<br />
| Isoformen = 3 (1A, 1B, ?)<br />
| HGNCid = 12642<br />
| Symbol = VAMP-1<br />
| AltSymbols = SYB-1<br />
| OMIM = 185880<br />
| UniProt = P23763<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = 1.F.1.1.1<br />
| TranspText = SVF-Pore Familie<br />
| EC-Nummer = <br />
| Kategorie = <br />
| Peptidase_fam = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = <br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = Synaptobrevin<br />
| Taxon = [[Eukaryoten]]<br />
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| Orthologe = <br />
}}{{Infobox Protein<br />
| Name = Synaptobrevin-2<br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 115 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 12643<br />
| Symbol = VAMP-2<br />
| AltSymbols = SYB-1<br />
| OMIM = 185881<br />
| UniProt = P63027<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = <br />
| Kategorie = <br />
| Peptidase_fam = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = <br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = <br />
| Homolog_url = <br />
| Taxon = <br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}'''Synaptobrevine''' (''Isotypen 1-2'') sind kleine wesentliche [[Membranprotein]]e von [[Sekretion|sekretorischen]] [[Vesikel (Biologie)|Vesikeln]] mit einer [[Molekülmasse]] von 18&nbsp;[[Dalton (Einheit)|kDa]]. Sie gehören zur Familie der [[VAMP|vesikel-assoziierten Membranproteinen (VAMP)]].<br />
<br />
Synaptobrevin ist eines der [[SNARE-Protein]]e, die an der Bildung der SNARE-Komplexe beteiligt sind. Von den vier [[Alpha-Helix|Alpha-Helices]] des SNARE-Kernkomplexes wird eine von Synaptobrevin gestellt, eine von [[Syntaxin]] und zwei von [[SNAP-25]] (in den Neuronen).<br />
<br />
SNARE-Proteine sind die Kernkomponenten des Molekülapparates, der die Membranverschmelzung in der [[Exozytose]] vorantreibt. Ihre Funktion wird außerdem von verschiedenen regulatorischen Proteinen, die zusammenfassend als ''SNARE-masters'' bezeichnet werden, unterstützt.<br />
<br />
Da alle Proteine aus der VAMP/Synaptobrevin-Familie gemeinsame strukturelle Eigenschaften teilen, werden diese als [[R-SNAREs]] klassifiziert. Eine alternative Klassifizierung (V- und T-SNAREs) berücksichtigt den Ursprung der synaptobrevin-tragenden [[Organell]]e an Stelle ihrer strukturellen Eigenschaften.<br />
<br />
Synaptobrevin spielt eine wesentliche Rolle bei der Freisetzung des [[Neurotransmitter]]s [[Acetylcholin]] und der damit verbundenen Erregungsweiterleitung in der [[Motorische Endplatte|motorischen Endplatte]] von [[Nervenzelle]]n. Bereits die Anwesenheit eines einzigen Moleküls von [[Botulinumtoxin]] (das stärkste bekannte Gift) kann durch dessen katalytische Wirkung das Synaptobrevin aufspalten, solange bis die betroffene Nervenzelle zerstört ist. Die angebundene Muskelfaser kann somit irreversibel nicht mehr angesteuert werden und nur durch Neubildung von Nervenzellen reaktiviert werden.<br />
<br />
Synaptobrevin wird außerdem durch [[Tetanus]]toxin zerstört. Dieses wird nach Bagatellverletzungen von eingetretenen Tetanusbakterien bzw. entsprechende [[Endospore|Sporen]], die zu den Bakterien reifen, produziert, von peripheren Nerven aufgenommen und retrograd ins Rückenmark transportiert.<br />
<br />
Für seine Forschung über Synaptobrevin wurde [[Cesare Montecucco]] der [[Paul-Ehrlich-und-Ludwig-Darmstaedter-Preis]] für das Jahr 2011 zugesprochen.<br />
<br />
== Literatur ==<br />
<br />
* M. Baumert, P. R. Maycox, F. Navone, P. De Camilli, R. Jahn: ''Synaptobrevin: an integral membrane protein of 18,000 daltons present in small synaptic vesicles of rat brain.'' In: ''[[EMBO J]].'' 8, 1989, S. 379–384. PMID 2498078<br />
<br />
* J. B. Bock, R. H. Scheller: ''SNARE proteins mediate lipid bilayer fusion.'' In: ''[[PNAS]].'' 96, 1999, S. 12227–12229. PMID 10535902<br />
<br />
* J. A. Ernst, A. T. Brunger: ''High resolution structure, stability, and synaptotagmin binding of a truncated neuronal SNARE complex.'' In: ''[[J Biol Chem]].'' 278, 2003, S. 8630–8636. PMID 12496247<br />
<br />
* D. Fasshauer, R. B. Sutton, A. T. Brunger, R. Jahn: ''Conserved structural features of the synaptic fusion complex: SNARE proteins reclassified as Q- and R-SNAREs.'' In: ''PNAS.'' 95,m 1998, S. 15781–15786. PMID 9861047<br />
<br />
* T. Weber, [[Boris Zemelman|B. V. Zemelman]], J. A. McNew, B. Westermann, M. Gmachl, F. Parlati, T. H. Sollner, [[James Rothman|J. E. Rothman]]: ''SNAREpins: minimal machinery for membrane fusion.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' 92, 1998, S. 759–772. PMID 9529252<br />
<br />
[[Kategorie:Porenbildendes Protein]]</div>imported>Antonsusi