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{{Infobox Protein
|Name= Superoxiddismutase
|Bild= SODC 2C9U.png
|Bild_legende= Modell des Dimers der menschlichen zytoplasmatischen SOD nach PDB {{PDB2|2C9U}}
|EC-Nummer= 1.15.1.1
|CAS= 9054-89-1
|Kategorie= Oxidoreduktase
|Reaktionsart= [[Disproportionierung]]
|Substrat= 2 O2•− + 2 H+
|Produkte= O2 + H2O2
}}

'''Superoxid-Dismutase (SOD)''' ist der Name für alle [[Enzym]]e, die [[Superoxid]]-[[Anion]]en zu [[Wasserstoffperoxid]] umwandeln. Diese Enzyme kommen in allen Lebewesen vor. Nur vereinzelten anaeroben Bakterien fehlen diese Enzyme. Superoxid (eine [[reaktive Sauerstoffspezies]]) ist sehr reaktionsfreudig und kann Proteine und das [[Genom]] schädigen ([[oxidativer Stress]]). Die [[Katalyse|katalysierte]] Reaktion ist daher besonders wichtig für [[aerob]]e Lebewesen.

== Systematik ==
Es gibt drei leicht unterscheidbare Gruppen von Superoxiddismutasen.<ref>[http://ca.expasy.org/prosite/PDOC00082 PROSITE PDOC00082]</ref><ref>[http://ca.expasy.org/prosite/PDOC00083 PDOC00083]</ref><ref>[http://ca.expasy.org/prosite/PDOC00597 PDOC00597]</ref><ref>RG Alscher et al.: ''Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants''. In: ''J Exp Bot'', 53, 372, 2002, S. 1331–41. PMID 11997379</ref>
* [[Kupfer]]/[[Zink]] enthaltende SOD: eine Form im [[Zytoplasma]] aller [[Eukaryoten]]; eine weitere Form in pflanzlichen [[Chloroplast]]en; eine extrazelluläre Form in manchen Eukaryoten; und eine [[periplasma]]tische Form in [[Prokaryoten]]. Beispielsweise ist die Cu,Zn-SOD von ''[[Mycobacterium tuberculosis]]'' ausschlaggebend für die Abwehr der Immunantwort befallener Macrophagen.<ref>{{cite journal|author=DL Piddington, FC Fang, T Laessig, AM Cooper, IM Orme, NA Buchmeier |title=Cu,Zn superoxide dismutase of Mycobacterium tuberculosis contributes to survival in activated macrophages that are generating an oxidative burst |journal=[[Infection and Immunity]] |volume=69 |issue=8 |pages=4980–7 |year=2001 |month=August |pmid=11447176 |pmc=98590 |doi=10.1128/IAI.69.8.4980-4987.2001}}</ref>
* [[Mangan-Superoxid-Dismutasen]]: [[Mangan]]- oder [[Eisen]]haltige SOD, in allen Lebewesen. Die eisenhaltigen sind in Pflanzen in den [[Chloroplast]]en lokalisiert, die manganhaltigen in [[Mitochondrium|Mitochondrien]] und [[Peroxisom]]en. Von ''[[Bacteroides gingivalis]]'' und ''[[Streptococcus mutans]]'' sind SOD bekannt, bei denen das Metallion Fe/Mn frei austauschbar ist.<ref>{{cite journal|author=A Amano, S Shizukuishi, H Tamagawa, K Iwakura, S Tsunasawa, A Tsunemitsu |title=Characterization of superoxide dismutases purified from either anaerobically maintained or aerated Bacteroides gingivalis |journal=J. Bacteriol. |volume=172 |issue=3 |pages=1457–63 |year=1990 |month=March |pmid=2307656 |pmc=208620 |doi= |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=ME Martin, BR Byers, MO Olson, ML Salin, JE Arceneaux, C Tolbert |title=A Streptococcus mutans superoxide dismutase that is active with either manganese or iron as a cofactor |journal=J. Biol. Chem. |volume=261 |issue=20 |pages=9361–7 |year=1986 |month=July |pmid=3722201 |doi= |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/261/20/9361.pdf |offline=0 }}</ref>
* Superoxiddismutasen aus der Germin-Familie ([[Glykoproteine|Glycoproteinfamilie]], die zuerst bei der Pflanzenkeimung entdeckt wurde), in der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] vieler Pflanzen.

== Katalysierte Reaktion ==
Die oxidierte Form des Enzyms reagiert mit einem Superoxidion unter Bildung von Sauerstoff und der reduzierten Form des Enzyms. Diese Form reagiert weiter mit einem zweiten Superoxidion und zwei [[Proton (Chemie)|Protonen]], dabei entsteht [[Wasserstoffperoxid]] und die oxidierte Form des Enzyms.

: <math>\mathrm{2O_2 ^- + 2H^+ \longrightarrow H_2O_2 + O_2}</math>

Zwei [[Molekül]]e des dabei gebildeten Wasserstoffperoxids reagieren weiter zu einem Molekül Sauerstoff und zwei Molekülen Wasser. Diese Reaktion wird von dem Enzym [[Katalase]] katalysiert.

== Pathologie ==
Neuere Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Defekte in einem SOD-[[Gen]] (SOD1<ref>[http://omim.org/entry/147450 147450] [[Online Mendelian Inheritance in Man|OMIM]]</ref>) beim Menschen zu der erblichen Krankheit der familiären Form der [[Amyotrophe Lateralsklerose|Amyotrophen Lateralsklerose]] (fALS) führen können. Diese Wirkung hat jedoch nichts mit der Enzym-Eigenschaft der SOD zu tun, sondern mit zytotoxischen Wirkungen von unstabilisierter SOD. Die Mutation führt zu einer erhöhten [[Bioakkumulation]] des Proteins, die, wie bei der Akkumulation von [[β-Amyloid]] bei der [[Alzheimer-Krankheit]], die Zellen tötet.<ref>{{UniProt|P00441}}</ref><ref>Y. Furukawa et al.: ''Complete loss of post-translational modifications triggers fibrillar aggregation of SOD1 in familial form of ALS''. In: ''J. Biol. Chem.'', 283/35, 2008, S. 24167–24176. PMID 18552350 – [[doi:10.1074/jbc.M802083200]]</ref><ref>L. Banci et al.: ''SOD1 and amyotrophic lateral sclerosis: mutations and oligomerization''. In: ''PLoS ONE'', 3, 2008, S. E1677-E1677. PMID 18301754; [[doi:10.1371/journal.pone.0001677]]</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxidoreduktase| Superoxiddismutase]]

Superoxiddismutase - Versionsgeschichte

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