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{{Infobox Protein
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| PDB = 
|EC-Nummer=2.8.1.-
|Kategorie=Transferase
|Reaktionsart=Transfer von schwefelhaltigen Gruppen
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'''Sulfurtransferasen''' sind Enzyme, die [[schwefel]]haltige Gruppen von einem Schwefeldonor zu einem [[nucleophil]]en Schwefelakzeptor übertragen. Sie bilden aufgrund ihrer katalytischen Reaktion eine gemeinsame [[Enzymklasse]]. Sulfurtransferasen sind weit verbreitet bei [[Archaeen]], [[Eubakterien]] und [[Eukaryoten]]. In Pflanzen kommen sie in verschiedenen Kompartimenten der Zelle vor, im [[Cytoplasma]], in [[Mitochondrien]], in den [[Plastiden]] und möglicherweise in den [[Peroxisomen]]<ref>{{cite journal |author=Bauer M, Dietrich C, Nowak K, Sierralta WD, Papenbrock J |title=Intracellular localization of Arabidopsis sulfurtransferases |journal=Plant Physiol. |volume=135 |issue=2 |pages=916–26 |year=2004 |month=June |pmid=15181206 |pmc=514126 |doi=10.1104/pp.104.040121 |url=http://www.plantphysiol.org/cgi/content/abstract/135/2/916}}</ref>.

== Aufbau ==

Sulfurtransferasen werden in den meisten Organismen durch dieselbe Genfamilie codiert. Erkennungsmerkmal ist die [[Rhodanase]]domäne, die aus einer Tandemwiederholung besteht. Die C-terminale-[[Proteindomäne|Domäne]] enthält den L-Cysteinrest des [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrums]]. Es gibt Sulfurtransferasen mit einer und solche mit zwei Rhodanasedomänen<ref>{{cite journal |author=Bordo D, Bork P |title=The rhodanese/Cdc25 phosphatase superfamily. Sequence-structure-function relations |journal=EMBO Rep. |volume=3 |issue=8 |pages=741–6 |year=2002 |month=August |pmid=12151332 |pmc=1084204 |doi=10.1093/embo-reports/kvf150 |url=}}</ref> sowie Sulfurtransferasen mit inaktiver Rhodanasedomäne. Zwei-Domänen-Sulfurtransferasen bestehen aus zwei globulären Domänen, die durch eine kurze Aminosäurekette (Linker) verbunden sind<ref name='pl'>{{cite journal |author=Ploegman JH, Drent G, Kalk KH, ''et al.'' |title=The covalent and tertiary structure of bovine liver rhodanese |journal=[[Nature]] |volume=273 |issue=5658 |pages=124–9 |year=1978 |month=May |pmid=643076 |doi= |url=}}</ref>.

== Reaktion ==

Am besten charakterisiert ist die Rinderrhodanase aus der Leber. Die Substrate der Rinderrhodanase sind [[Thiosulfat]] und [[Cyanid]]. Die Produkte sind [[Thiocyanat]] und [[Sulfit]]. Der Schwefel wird in vitro von Thiosulfat auf Cyanid übertragen. Cyanid wird dabei zu Thiocyanat und Thiosulfat zu Sulfit oxidiert.<ref>{{cite journal |author=Westley J |title=Rhodanese |journal=Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. |volume=39 |issue= |pages=327–68 |year=1973 |pmid=4583640 |doi= |url=}}</ref>

:<math>\mathrm{S_2O_3^{2-} + CN^- \longrightarrow SCN^- + SO_3^{2-}}</math>

Die Reaktion verläuft in zwei Schritten. Im ersten Schritt entsteht ein Persulfid durch Übertragung des Schwefelatoms vom Schwefeldonor Thiosulfat im katalytischen Zentrum der Rinderrhodanese am L-[[Cystein]]rest Cys-247 des aktiven Zentrums. Das Persulfid wird im zweiten Schritt aufgelöst, wodurch das Schwefelatom auf das Cyanid übertragen wird.<ref>{{cite journal |author=Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R |title=Active site structural features for chemically modified forms of rhodanese |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=271 |issue=35 |pages=21054–61 |year=1996 |month=August |pmid=8702871 |doi= |url=http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/271/35/21054 |accessdate=2009-12-04 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20070929091555/http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/271/35/21054 |archivedate=2007-09-29 |offline=yes }}</ref>

:<math>\mathrm{ \text{Rhodanese} + S_2O_3^{2-} \longrightarrow \text{Rhodanese-S} + SO_3^{2-}}</math>

:<math>\mathrm{ \text{Rhodanese-S} + CN^- \longrightarrow \text{Rhodanese} + SCN^- }</math>

Der Transfer des Schwefelatoms wird durch den L-[[Cystein]]rest Cys-243 katalysiert, an der Substratbindung scheinen L-[[Arginin]]-186 und L-[[Lysin]]-249 beteiligt zu sein.<ref name='pl' />

== Funktion ==

Die genaue Funktion der Sulfurtransferasen ist nicht bekannt, es werden jedoch mehrere mögliche Funktionen beschrieben: Entgiftung von Cyanid<ref>{{cite journal |author=[[Birgit Vennesland|Vennesland B]], Castric PA, Conn EE, Solomonson LP, Volini M, Westley J |title=Cyanide metabolism |journal=Fed. Proc. |volume=41 |issue=10 |pages=2639–48 |year=1982 |month=August |pmid=7106306 |doi= |url=}}</ref>, bei der das weitgehend ungiftige Thiocyanat entsteht. Entgiftung von freien Sauerstoff-Radikalen durch die [[Thioredoxin-Reduktase]]<ref>{{cite journal |author=Nandi DL, Horowitz PM, Westley J |title=Rhodanese as a thioredoxin oxidase |journal=Int. J. Biochem. Cell Biol. |volume=32 |issue=4 |pages=465–73 |year=2000 |month=April |pmid=10762072 |doi= |url=}}</ref>. Weitere Funktionen sind die Beteiligung an der Assimilation von Sulfat<ref>{{cite journal |author=Donadio S, Shafiee A, Hutchinson CR |title=Disruption of a rhodaneselike gene results in cysteine auxotrophy in Saccharopolyspora erythraea |journal=J. Bacteriol. |volume=172 |issue=1 |pages=350–60 |year=1990 |month=January |pmid=2294090 |pmc=208439 |doi= |url=}}</ref>, sowie die Bereitstellung von reduziertem Schwefel für [[Biosynthese]]n z. B. für [[Eisen-Schwefel-Cluster]]<ref>{{cite journal |author=Bonomi F, Pagani S, Cerletti P, Cannella C |title=Rhodanese-Mediated sulfur transfer to succinate dehydrogenase |journal=Eur. J. Biochem. |volume=72 |issue=1 |pages=17–24 |year=1977 |month=January |pmid=318999 |doi= |url=}}</ref>. Ein Mitwirken bei der Mobilisierung und dem Transport von reduziertem Schwefel, während der [[Seneszenz]] in neu gewachsenen Pflanzenorganen, wird ebenfalls vorgeschlagen<ref>{{cite journal |author=Papenbrock J, Schmidt A |title=Characterization of two sulfurtransferase isozymes from Arabidopsis thaliana |journal=Eur. J. Biochem. |volume=267 |issue=17 |pages=5571–9 |year=2000 |month=September |pmid=10951216 |doi= |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Meyer T, Burow M, Bauer M, Papenbrock J |title=Arabidopsis sulfurtransferases: investigation of their function during senescence and in cyanide detoxification |journal=Planta |volume=217 |issue=1 |pages=1–10 |year=2003 |month=May |pmid=12721843 |doi=10.1007/s00425-002-0964-5 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Bartels A, Mock HP, Papenbrock J |title=Differential expression of Arabidopsis sulfurtransferases under various growth conditions |journal=Plant Physiol. Biochem. |volume=45 |issue=3–4 |pages=178–87 |year=2007 |pmid=17408957 |doi=10.1016/j.plaphy.2007.02.005 |url=}}</ref>. Auch eine Rolle in der [[Pathogenität|Pathogenabwehr]] wird als mögliche Funktion angesehen<ref>{{cite journal |author=Caplan JL, Mamillapalli P, Burch-Smith TM, Czymmek K, Dinesh-Kumar SP |title=Chloroplastic protein NRIP1 mediates innate immune receptor recognition of a viral effector |journal=Cell |volume=132 |issue=3 |pages=449–62 |year=2008 |month=February |pmid=18267075 |pmc=2267721 |doi=10.1016/j.cell.2007.12.031 |url=}}</ref>.

== Enzymklassifikation ==

Die Sulfurtransferasen ({{EC|2.8.1.-}}) bilden acht Untergruppen:
* [[Thiosulfat-Sulfurtransferase]] ({{EC|2.8.1.1}})
* [[3-Mercaptopyruvat-Sulfurtransferase]] ({{EC|2.8.1.2}})
* [[Thiosulfat-thiol-Sulfurtransferase]] ({{EC|2.8.1.3}})
* [[tRNA-Sulfurtransferase]] ({{EC|2.8.1.4}})
* [[Thiosulfat-dithiol-Sulfurtransferase]] ({{EC|2.8.1.5}})
* [[Biotin-Synthase]] ({{EC|2.8.1.6}})
* [[Cystein-Desulfurase]] ({{EC|2.8.1.7}})
* [[Lipoyl-Synthase]] ({{EC|2.8.1.8}})

== Weblinks ==
{{Commonscat|EC 2.8.1 Sulfurtransferases|Sulfurtransferasen}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transferase| Sulfurtrans]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Sulfurtransferasen - Versionsgeschichte

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