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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 1826 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = single pass Typ 2 Membranprotein
| Isoformen =
| HGNCid = 10856
| Symbol = SI
| AltSymbols =
| OMIM = 609845
| UniProt = P14410
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 3.2.1.10
| Kategorie = Glykosidase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Hydrolyse von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen
| Substrat = Limit-Dextrine, Isomaltulose, Isomaltotriose, Panose
| Produkte = längere Maltoside, Maltose, Maltotriose, (schlussendlich) Glucose
| Homolog_fam = Isomaltase
| Taxon = [[Neumünder]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Sucrase-Isomaltase''' ([[Gen]]: ''SI'') heißt das [[Enzym]], das die [[Hydrolyse|hydrolytische]] Spaltung von [[Limit-Dextrine]]n, [[Maltotriose]], [[Maltose]], [[Isomaltose]], [[Saccharose]] und anderen Mehrfachzuckern [[Katalyse|katalysiert]]. Dieser Reaktionsschritt ist unentbehrlich bei der [[Verdauung]] von [[Kohlenhydrate]]n. Das Enzym kommt in allen [[Wirbeltiere]]n vor und wird beim Menschen im [[Dünndarm]] und zum kleinen Teil im [[Dickdarm]] an der Oberfläche der [[Mikrovilli]] produziert. Dort ist es in der Zellmembran mit [[Myosin]]-1A assoziiert. [[Mutation]]en im ''SI''-Gen können Sucrase-Isomaltasemangel und damit [[Saccharoseintoleranz]] hervorrufen.<ref>[https://prosite.expasy.org/PDOC00120 PROSITE: Glykosidase Familie 31]</ref><ref>{{UniProt|P14410}}</ref><ref>{{cite journal |author=Tyska MJ, Mooseker MS |title=A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase |journal=J. Cell Biol. |volume=165 |issue=3 |pages=395–405 |year=2004 |month=May |pmid=15138292 |pmc=2172191 |doi=10.1083/jcb.200310031 |url=}}</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
Als Beispiel der Trennung von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen:

[[Bild:Beta-isomaltose.svg|120px|Isomaltose]] + H<sub>2</sub>O ⇒ 2 [[Bild:Alpha-D-Glucopyranose.svg|80px|D-Glucose]]

Isomaltose wird in zwei Glucosemolekülen gespalten.

== Regulation ==
Die Aktivierung des ''SI''-Gens ist assoziiert mit Änderungen in den Modifikationen des [[Histon H3]] und Bindung des Transkriptionsfaktors [[Cdx-2]] an die Promoter-Region des Gens. Diese Voraussetzungen sind unter anderem das Resultat einer Diät mit hohem Kohlenhydrat/Fett-Verhältnis.<ref>{{cite journal |author=Suzuki T, Mochizuki K, Goda T |title=Histone H3 modifications and Cdx-2 binding to the sucrase-isomaltase (SI) gene is involved in induction of the gene in the transition from the crypt to villus in the small intestine of rats |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=369 |issue=2 |pages=788–793 |year=2008 |month=May |pmid=18313392 |doi=10.1016/j.bbrc.2008.02.101 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Honma K, Mochizuki K, Goda T |title=Carbohydrate/fat ratio in the diet alters histone acetylation on the sucrase-isomaltase gene and its expression in mouse small intestine |journal=Biochem. Biophys. Res. Commun. |volume=357 |issue=4 |pages=1124–1129 |year=2007 |month=June |pmid=17466947 |doi=10.1016/j.bbrc.2007.04.070 |url=}}</ref>

Bei der Hemmung der Genexpression durch Glucose ist [[HNF-1alpha]] beteiligt.<ref>{{cite journal |author=Gu N, Adachi T, Matsunaga T, ''et al'' |title=HNF-1alpha participates in glucose regulation of sucrase-isomaltase gene expression in epithelial intestinal cells |journal=Biochem. Biophys. Res. Commun. |volume=353 |issue=3 |pages=617–622 |year=2007 |month=February |pmid=17194452 |doi=10.1016/j.bbrc.2006.12.065 |url=}}</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau}}
* D’Eustachio/Nichols/reactome.org: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-189053 ''Digestion of 1-6 linkages of limit dextrins to yield maltose, maltotriose, longer maltosides, and glucose.'']

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Glykosidase]]

Sucrase-Isomaltase - Versionsgeschichte

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