https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Styrol-MonooxygenaseStyrol-Monooxygenase - Versionsgeschichte2026-06-09T02:53:09ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Styrol-Monooxygenase&diff=2515198&oldid=previmported>Aka: Tippfehler entfernt2025-09-27T08:08:31Z<p><a href="/index.php?title=Benutzer:Aka/Tippfehler_entfernt&action=edit&redlink=1" class="new" title="Benutzer:Aka/Tippfehler entfernt (Seite nicht vorhanden)">Tippfehler entfernt</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Styrol-Monooxygenase (''[[Pseudomonas putida]]'')<br />
| Bild = Styrene monooxygenase 3IHM.png<br />
| Bild_legende = 3D-Struktur einer Styrol-Monooxygenase nach {{PDB|3ihm}}<br />
| PDB = {{PDB|3ihm}}<br />
| Groesse = 430 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = FADH<sub>2</sub><br />
| Precursor = <br />
| Struktur = Dimer<br />
| Isoformen = <br />
| Symbol = StyA<br />
| UniProt = O50214<br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| EC-Nummer = 1.14.14.11<br />
| Kategorie = Monooxygenase<br />
| Reaktionsart = Epoxidierung<br />
| Substrat = Styrol + FADH<sub>2</sub> + O<sub>2</sub><br />
| Produkte = (''S'')-Styroloxid + FAD + H<sub>2</sub>O<br />
| Homolog_fam = NV<br />
| Taxon = manche Bakterien<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
'''Styrol-Monooxygenase''' (SMO) ist ein [[Enzym]] in [[Bakterie]]n. Es [[Katalyse|katalysiert]] die endotherme [[chemische Reaktion]]<br />
<br />
: Styrol + FADH<sub>2</sub> + O<sub>2</sub> ↔ (''S'')-2-Phenyloxiran + FAD + H<sub>2</sub>O<br />
<br />
als ersten Schritt des [[aerob]]en [[Styrol]]-Abbauweges von [[Bakterien]].<ref name="eins">Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O’Connor. 2006. ''Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications''. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552</ref> Das Produkt 2-Phenyloxiran ([[Styroloxid]]) kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu [[Phenylacetaldehyd]] isomerisiert werden. Letzteres wird durch eine Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase ({{EC|1.2.1.39}}) zu [[Phenylessigsäure]], einem Schlüsselintermediat, weiter oxidiert.<br />
<br />
Entsprechend der [[EC-Nummer]] gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der [[Oxidoreduktasen]] und ist vom Cofaktor [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD abhängig]], so dass es als ''external flavoprotein monooxygenase'' klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)<ref name="zwei">Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. ''Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases''. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319.</ref><ref name="drei">van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. ''Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts''. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999</ref>. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]], um FAD zu reduzieren, welches dann zur [[Oxygenasen|Oxygenase]] (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst in ''[[Pseudomonas]]''-Arten beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst in [[Actinobacteria|Actinobakterien]] beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive [[Epoxidierung]] von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht.<ref name="zwei" /><br />
<br />
2021 wurden erstmals Styrol-Monooxygenasen beschrieben, welche eine (''R'')-Selektivität aufweisen.<ref>{{Literatur |Autor=Hu Xiao, Shuang Dong, Yan Liu, Xiao-Qiong Pei, Hui Lin |Titel=A new clade of styrene monooxygenases for ( R )-selective epoxidation |Sammelwerk=Catalysis Science & Technology |Band=11 |Nummer=6 |Datum=2021 |DOI=10.1039/D0CY02312D |Seiten=2195–2201 }}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Can Cui, Chao Guo, Hui Lin, Zhao-Yun Ding, Yan Liu |Titel=Functional characterization of an (R)-selective styrene monooxygenase from Streptomyces sp. NRRL S-31 |Sammelwerk=Enzyme and Microbial Technology |Band=132 |Datum=2020-01-01 |DOI=10.1016/j.enzmictec.2019.109391 |Seiten=109391 }}</ref><br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references/><br />
<br />
[[Kategorie:Oxygenase]]</div>imported>Aka