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[[Datei:Collagentriplehelix.png|mini|hochkant=1.0|Tropocollagen-Tripelhelix]]
Als '''Strukturproteine''' (auch ''Skleroproteine'', ''Faserproteine'', mehrdeutig auch ''Gerüstproteine''<ref name="PalWB">{{Literatur |Autor=[[Ulrich Lehmann (Paläontologe)|Ulrich Lehmann]] |Titel= Paläontologisches Wörterbuch |Auflage=4. |Verlag=Ferdinand Enke Verlag |Ort=Stuttgart |Jahr=1996 |Seiten=100}}</ref>) bezeichnet man [[Protein]]e, die in erster Linie als Gerüststoffe in [[Gewebe (Biologie)|Geweben]] oder [[Zelle (Biologie)|Zellen]] von [[Lebewesen]] dienen. Neben den [[Globuläre Proteine|globulären Proteinen]] und den [[Membranprotein]]en bilden sie eine Hauptklasse an Proteinen.

== Eigenschaften ==
Strukturproteine haben häufig keine [[Katalyse|katalytische]] Funktion, wirken also nicht als [[Enzym]]e, sondern sind u. a. maßgeblich daran beteiligt, Fasern auszubilden und [[Zelle (Biologie)|Zellen]] ihre Form und [[Gewebe (Biologie)|Geweben]] ihre Festigkeit und [[Elastizität (Physik)|Elastizität]] zu geben. Skleroproteine dienen der mechanischen Stabilisierung von Geweben, z. B. im [[Zytoskelett]] oder in der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]]. Skleroproteine sind oftmals [[hydrophob]], besitzen wiederholende [[Aminosäuresequenz]]en und bilden lange [[Faser]]n durch Aggregation der [[Monomer]]e an hydrophoben Oberflächenbereichen. Strukturproteine bilden gelegentlich aufgrund der Wiederholungseinheiten ungewöhnliche [[Sekundärstruktur]]en aus, z. B. die [[Kollagen]]-[[Tripelhelix]].<ref name="pmid11790836">{{cite journal |author=Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A |title=Crystal structure of the collagen triple helix model [(Pro-Pro-Gly)(10)](3) |journal=Protein Sci. |volume=11 |issue=2 |pages=262–70 |date=2002-02 |pmid=11790836 |pmc=2373432 |doi=10.1110/ps.32602 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Bhattacharjee A, Bansal M |title=Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario |journal=IUBMB Life |volume=57 |issue=3 |pages=161–72 |date=2005-03 |pmid=16036578 |doi=10.1080/15216540500090710}}</ref> Gelegentlich sind die Monomere der Strukturproteine untereinander durch [[Disulfidbrücke]]n [[Vernetzung (Chemie)|vernetzt]], z. B. bei [[Keratin]]. Im Zuge eines [[Proteindesign]]s können Teile verschiedener Strukturproteine zu [[Fusionsprotein]]en mit veränderten Gerüsteigenschaften kombiniert werden.<ref name="pmid9680195">{{Cite journal|author=Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, ''et al.'' |title=Engineering trimeric fibrous proteins based on bacteriophage T4 adhesins |journal=Protein Eng. |volume=11 |issue=4 |pages=329–32 |date=1998-04 |pmid=9680195 |doi= 10.1093/protein/11.4.329|url=}}</ref>

== Struktur-Charakteristika ==
Die meisten Strukturproteine zeichnen sich dadurch aus, dass ihre Aminosäuresequenz regelmäßig wiederkehrende Cluster von [[Aminosäure]]n aufweist. Folge dieser regelmäßigen [[Primärstruktur]] ist eine in längeren Bereichen (Domänen) geordnete [[Sekundärstruktur]], beispielsweise als rechtsgängige [[α-Helix]] (im α-Keratin) oder als enge linksgängige α-Helix (im [[Kollagen]]) oder als [[β-Faltblatt]] (im β-Keratin oder im Fibroin der Insektenseide) oder als alternierende kristalline und amorphe Bereiche (im Fibroin der [[Spinnenseide]]).

== Targeting ==
Strukturproteine, die außerhalb der Zelle fungieren sollen, besitzen eine [[Signalsequenz]] und werden [[Posttranslationale Modifikation|posttranslational]] durch eine spezifische [[Glykosylierung]] kenntlichgemacht (Targeting), dass sie durch [[Exozytose]] die Zelle [[Posttranslationaler Proteintransport|verlassen sollen]].

== Bildung kovalenter Komplexe ==
Häufig unterliegen Strukturproteine [[Posttranslationale Modifikation|posttranslationalen Modifikationen]], um mit anderen Molekülen dauerhafte (kovalent gebundene) [[Komplexchemie|Komplexe]] zu bilden (z. B. Kollagen in Kollagenfibrillen, Fibroin in Seidenfibrillen). Dies kann außerhalb der Zelle spontan (passiv) oder mit Unterstützung von [[Enzym]]en geschehen.

== Beispiele ==
* [[Keratin]] der [[Haar]]e, [[Nagel (Anatomie)|Nägel]], [[Huf]]e und [[Horn|Hörner]] von [[Säugetiere]]n, der [[Feder]]n von [[Vögel]]n und [[Hornschuppe]]n von [[Reptilien]].
* [[Kollagen]] der [[Bindegewebe]] und der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] aller [[Gewebetiere]]
* [[Elastin]]
* fibrilläre (faserige) Strukturproteine wie [[Myosin]] und [[Tropomyosin]], die die Kontraktion der Muskelzellen bewirken ([[Motorprotein]]e)
* faserförmige Seidenproteine von [[Seide|Insekten]] ([[Fibroin]] und [[Sericin]]) oder [[Spinnennetz|Spinnen]] ([[Spidroin 1]] und [[Spidroin 2]])
* [[Arthropodin]] und [[Sklerotin]] (mit Phenol gegerbtes Arthropodin), neben [[Chitin]] Hauptbestandteil der Körperhülle ([[Exoskelett#Cuticula der Gliederfüßer|Cuticula]]) der [[Arthropoden]] (Gliederfüßer)
* [[Zentriol]]en und [[Mikrotubulus|Mikrotubuli]] der meisten Lebewesen
* [[Mikrofilamente]] des [[Zytoskelett]]s der meisten Lebewesen

== Siehe auch ==
* [[Nichtstrukturprotein]]
* [[Regulationsprotein]]
* [[Motorprotein]]

== Literatur ==
* Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: ''Taschenatlas der Biochemie.'' 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 9783137594031, S. 70 ff.

== Weblinks ==
{{Commonscat|Structural proteins|Strukturprotein}}
* {{MeshName|Scleroproteins}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Strukturprotein| ]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

[[en:Scleroprotein]]

Strukturprotein - Versionsgeschichte

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