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2025-07-05T22:26:30Z

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{{Infobox Protein
| Name = Strictosidin-Synthase (''Rauvolfia serpentina'')
| Bild = StrictosidineSynthase.png
| Bild_legende = Bändermodell nach {{PDB|2FP9}}
| PDB = s. UniProt
| Groesse = 322 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol =
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt = P68175
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|69669-72-3|KeinCASLink=1|Q0}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 4.3.3.2
| Kategorie = Lyase
| Reaktionsart = Pictet-Spengler Kondensation
| Substrat = [[Tryptamin]] und [[Secologanin]]
| Produkte = [[Strictosidin]] und H<sub>2</sub>O
| Homolog_fam = NV
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}'''Strictosidin-Synthase''' ist ein pflanzliches [[Enzym]], das die [[Mannich-Reaktion|Mannich-artige]] Kondensation von [[Tryptamin]] und [[Secologanin]] nach [[Strictosidin]] [[Katalyse|katalysiert]]. Dies ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese der [[Indolalkaloide]]. Das Enzym ist in den [[Vakuole]]n der Wurzeln lokalisiert.<ref>{{UniProt|P68175}}</ref>

Der nächste Schritt im [[Anabolismus|anabolischen]] Stoffwechselweg von Strictosidin ist die Deglykolysierung durch Strictosidin-Glucosidase und ergibt Cathenamin.<ref>{{cite journal | author = McCoy E, Galan MC, O’Connor SE | date = 2006| title = Substrate specificity of strictosidine synthase| journal = Bioorg Med Chem Lett. | volume = 16(9) | pages = 2475–8 | pmid = 16481164}}</ref>

Strictosidin-Synthase besitzt eine molekulare Masse von ungefähr 34 [[Dalton (Einheit)|kDa]] und wurde erstmals 1979 aus Zellkulturen von in ''[[Catharanthus roseus]]'' isoliert und von Johannes Treimer und Meinhart Zenk an der [[Ruhr-Universität Bochum]] beschrieben.<ref name="Treimer1979">{{cite journal | author = Treimer JF, Zenk MH | date = 1979 | title = Purification and properties of strictosidine synthase, the key enzyme in indole alkaloid formation | journal = [[Eur J Biochem]] | volume = 101 | pages = 225–33 | pmid = 510306 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1979.tb04235.x }}</ref> Seither wurde das Enzym auch aus anderen Pflanzen der Familie der [[Hundsgiftgewächse]] isoliert und das Enzym der Arten ''Catharanthus roseus'', ''[[Rauvolfia serpentina]]''<ref name="Kutchan1988">{{cite journal | author = Kutchan TM, Hampp N, Lottspeich F, Beyreuther K, Zenk MH| date = 1988| title = The cDNA clone for strictosidine synthase from Rauvolfia serpentina. DNA sequence determination and expression in Escherichia coli.| journal = [[FEBS Lett]]. | volume = 237(1-2)| pages = 40–44| pmid = 3049153 }}</ref> und ''[[Ophiorrhiza pumila]]''<ref name="Yamazaki2003">{{cite journal | author = Yamazaki Y, Sudo H, Yamazaki M, Aimi N, Saito K| date = 2003| title = Camptothecin biosynthetic genes in hairy roots of Ophiorrhiza pumila: cloning, characterization and differential expression in tissues and by stress compounds.| journal = Plant Cell Physiol. | volume = 44(4)| pages = 395–403| pmid = 12721380}}</ref> wurde [[Klonierung|kloniert]]. Obwohl Strictosidin-Synthase eine hohe Substratspezifität<ref name="Treimer1979" /> und eine hohe Substrataffinität aufweist ([[Michaelis-Menten-Theorie|K<sub>M</sub>]] von 2,3 m[[Stoffmengenkonzentration|M]] für Tryptamin und 3,4 m[[Stoffmengenkonzentration|M]] für Secologanin<ref name="Treimer1979" />), toleriert es verschieden substituiertes Tryptophan und Secologanin ebenfalls als Substrate.<ref name="OConnor2006">{{cite journal | author = O’Connor SE, Maresh JJ| date = 2006| title = Chemistry and biology of monoterpene indole alkaloid biosynthesis.| journal = [[Nat Prod Rep]] | volume = 4| pages = 532–47| pmid = 16874388 }}</ref>


[[Datei:Reserpin Biosynthese Strictosidin.PNG|mini|links|300px|Strictosidin-Synthese: Tryptamin (links), Secologanin (Mitte), Strictosidin (rechts).]]
Das Enzym gehört in die Klassen der Amin-[[Lyasen]] ([[EC-Nummer|EC]] 4.3), welche Kohlenstoff-Stickstoff Bindungen synthetisieren. Das Enzym spielt in der Synthese der [[Indolalkaloide]] eine wichtige Rolle, da Strictosidin der Vorläufer von etwa 3000<ref name="Heijden2004">{{cite journal | author = van Der Heijden R, Jacobs DI, Snoeijer W, Hallard D, Verpoorte R | date = 2004| title = The Catharanthus alkaloids: pharmacognosy and biotechnology | journal = Curr. Med. Chem. | volume = 11(5) | pages = 607–28 | pmid = 15032608 }}</ref>  unterschiedlichen [[Indol]]-[[Terpene|Terpen]]-[[Alkaloide]]n ist, darunter auch die beiden wichtigen Krebsmedikamente [[Vincristin]] und [[Vinblastin]], das Malariamedikament [[Chinin]], der [[Antihypertonikum|Blutdrucksenker]] [[Reserpin]] und das [[Antiarrhythmikum]] [[Ajmalin]].<ref name="Ma2006" />

2006 gelang es Forschern der [[Johannes Gutenberg-Universität Mainz|Johannes Gutenberg-Universität]] in Mainz, die Struktur des Enzymes aus ''[[Rauvolfia serpentina]]'' aufzuklären. Dabei lösten die Forscher sowohl die Struktur des nativen<ref>{{PDB|2FP8}}, {{PDB|2FP9}} und {{PDB|2FPC}}</ref> Pflanzenproteins als auch die Struktur eines mutierten<ref>{{PDB|2FPB}}</ref> Proteins.<ref name="Ma2006">{{cite journal | author = Ma X, Panjikar S, Koepke J, Loris E, Stöckigt J| date = 2006| title = The structure of Rauvolfia serpentina strictosidine synthase is a novel six-bladed beta-propeller fold in plant proteins| journal = Plant Cell. | volume = 4| pages = 907–20| pmid = 16531499 }}</ref> Strukturell handelt es sich bei dem Enzym um einen Beta-Propeller mit einer sechsfachen pseudo-Symmetrieachse. Die sechs Untereinheiten bestehen aus vier antiparallelen [[β-Faltblatt|Beta-Faltblättern]]. Das Protein kristallisiert als Dimer, ist jedoch als Monomer aktiv.<ref name="Ma2006" />

== Einzelnachweise ==
* [https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=4.3.3.2 BRENDA Literaturverzeichnis]
<references />

[[Kategorie:Lyase]]

Strictosidin-Synthase - Versionsgeschichte

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