imported>Orci: /* Einzelnachweise */ -Kat, biochemische Reaktionen werden üblicherweise nicht als Namensreaktion bezeichnet

2025-02-26T08:47:18Z

Einzelnachweise: -Kat, biochemische Reaktionen werden üblicherweise nicht als Namensreaktion bezeichnet

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{{Infobox GO-Terminus
| Typ = P
| GO = 0019668
| Eltern = [[Aminosäureabbau]]
}}
[[Datei:Stickland reaction general.svg|mini|hochkant=1.5|Allgemeine Darstellung der paarweisen Vergärung von Aminosäuren. Die Reduktionsäquivalente sind mit 2[H] vereinfacht dargestellt, n = 1,2. Wenn beispielsweise Alanin und zwei Moleküle Glycin vergärt werden, gilt R1 = CH3, R2 = H und n = 2.]]
Eine '''Stickland-Reaktion''' ist die gekoppelte [[Gärung]] zweier verschiedener [[Aminosäure]]n bei gleichzeitiger [[Desaminierung]], wobei eine Aminosäure [[Oxidation|oxidiert]] und die andere Aminosäure [[Reduktion (Chemie)|reduziert]] wird.<ref>B. Nisman: ''The Stickland Reaction''. In: ''Bacteriol Rev'', 1954, 18(1), S. 16–42. PMID 13140081; {{PMC|180783}}.</ref> Diese Vergärungsart dient manchen Organismen als Energiequelle. Die Stickland-Reaktion ist eine Besonderheit bei der [[Aminosäuregärung|Vergärung von Aminosäuren]]. Der Stoffwechselweg verdankt den Namen seinen Entdecker [[Leonard Hubert Stickland]].

== Vorkommen ==
Organismen, die durch Sticklandreaktionen Energie gewinnen, sind typischerweise Vertreter aminosäureverwertender [[Clostridien]] im weiteren Sinne – eine [[polyphyletisch]]e Gruppe anaerober Bakterien innerhalb der [[Firmicutes]]. Typische Vertreter sind beispielsweise ''[[Clostridium sticklandii]]'', ''[[Clostridium sporogenes|C. sporogenes]]'' und ''[[Clostridium botulinum|C. botulinum]]''. Da jedoch bis heute nur ein winziger Bruchteil aller Bakterien und [[Archaeen]] durch Isolate beschrieben und klassifiziert ist, ist natürlich nicht klar, ob Sticklandreaktionen nur auf wenige [[phylogenetisch]]e Gruppen beschränkt sind.

== Biochemie ==
[[Datei:Stickland fermentation.svg|hochkant=1.6|mini|links|Beispiel einer Stickland-Reaktion, bei der ein Molekül D-Alanin und zwei Moleküle Glycin zu Acetat vergoren werden. Für Details bitte Text beachten.]]

Stickland erkannte als erster, dass es Bakterien gibt, die nur Kombinationen aus zwei Aminosäuren vergären, hingegen diese Aminosäuren einzeln nicht verwerten.<ref name="Stickland_Original">LH. Stickland: ''Studies in the metabolism of the strict anaerobes (genus ''Clostridium''): The chemical reactions by which Cl. sporogenes obtains its energy''. In: ''Biochem J.'', 1934, 28(5), S. 1746–1759; PMID 16745572; {{PMC|1253397}}.</ref> Er fand, dass ''C. sporogenes'' ([[National Collection of Type Cultures|NCTC]] 533) sechs verschiedene Kombinationen in nennenswertem Umfang nutzt. Daher entstand für diese Art von Reaktionen der Überbegriff Stickland-Reaktion.

In den Stickland-Reaktionen gibt es jeweils zwei Äste:

Im '''oxidativen Ast''' wird die Aminosäure zu einer [[Ketosäuren|α-Ketosäure]] desaminiert. Diese wird anschließend unter Einbau von [[Coenzym A]] zu einer „aktivierten“ [[Fettsäure]] (Acyl-CoA) [[Oxidative Decarboxylierung|oxidativ decarboxyliert]]. Die energiereiche [[Thioester]]bindung des Acyl-CoA wird mittels anorganischen [[Phosphate|Phosphats]] zu Acylphosphat erhalten. Der Phosphatrest des Acylphosphats wird schließlich auf [[Adenosindiphosphat]] (ADP) unter Bildung von [[Adenosintriphosphat]] (ATP) übertragen. Durch diese [[Substratkettenphosphorylierung]] wird im oxidativen Ast Energie gewonnen. Die ursprüngliche Kohlenstoffkette der Aminosäure ist nach der Vergärung um ein C-Atom kürzer.

Durch die reduktive Desaminierung der zweiten Aminosäure im '''reduktiven Ast''' werden die entstandenen Wasserstoff- bzw. Elektronenüberträger oxidiert und damit regeneriert. Aus der Aminosäure entsteht eine [[Fettsäure]], wobei die Anzahl der Kohlenstoffatome erhalten bleibt.

Eine typische Stickland-Reaktion ist in der Abbildung am Beispiel von ''C. sporogenes'' gezeigt, das gleichzeitig D-[[Alanin]] oxidiert und zwei Moleküle [[Glycin]] reduziert.<ref name="Stickland_Original" /> Durch eine Aminotransferase wird Alanin zu Pyruvat desaminiert und [[2-Oxoglutarat|α-Ketoglutarat]] zu L-[[Glutamate|Glutamat]] aminiert. Das Glutamat wird dann durch eine [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD+]]-abhängige Dehydrogenase wieder zu α-Ketoglutarat oxidiert, wobei NH4+ ([[Ammonium]]) freigesetzt wird. Manche Clostridien können Alanin auch durch eine NAD+-abhängige Alanindehydrogenase direkt zu [[Pyruvat]] oxidieren.<ref>Nigel P. Minton, David J. Clarke (Hrsg.): ''Clostridia''. 2. Auflage. Springer-Verlag, 1989, ISBN 0-306-43261-7, S. 46.</ref>

Das entstandene Pyruvat wird durch eine Pyruvat-[[Ferredoxin]]-Oxidoreduktase mittels [[Coenzym A]] in [[Acetyl-CoA]] oxidativ decarboxyliert. Dabei wird Ferredoxin reduziert. Durch eine Phosphotransacetylase wird Acetyl-CoA zu [[Acetylphosphat]]<ref>[https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/acetylphosphat/554 Acetylphosphat], Lexikon der Biologie; [https://www.spektrum.de/lexikon/chemie/acetylphosphat/90 Acetylphosphat], Lexikon der Chemie. Auf [[spektrum.de]].</ref> [[Ester|umgeestert]]. Dieses wird im Zuge der Substratkettenphosphorylierung zu [[Acetat]] umgesetzt, bei diesem Schritt entsteht ATP. Das an der Reaktion beteiligte Enzym ist eine Acetatkinase.

Im reduktiven Ast werden zwei Moleküle Glycin durch eine [[Selen]]- bzw. [[Selenocystein]]-enthaltende Glycinredukatase zu je zwei Molekülen Acetylphosphat umgesetzt. Aus diesen entsteht anschließend wie analog im oxidativen Ast Acetat, wodurch zusätzlich Energie gewonnen werden kann.<ref name="And">JR. Andreesen: ''Glycine metabolism in anaerobes.'' In: ''Antonie Van Leeuwenhoek'', 1994, 66(1–3), S. 223–237; PMID 7747933; [[doi:10.1007/BF00871641]].</ref>

: <math>\mathrm{Alanin + 2\ Glycin + 3\ ADP + 3\ P_i \longrightarrow 3\ Acetat + CO_2 + 3\ ATP + 3\ NH_4^+ + H_2O}</math>

== Substratvielfalt ==
Neben Alanin können auch [[Methionin]], [[Leucin]], [[Isoleucin]], [[Valin]], [[Serin]], [[Threonin]] und [[Histidin]] sowohl als Elektronenakzeptor als auch als Elektronendonor dienen. Im reduktiven Ast fungieren als Elektronenakzeptor neben Glycin auch [[Arginin]], Leucin, [[Tryptophan]], [[Phenylalanin]], [[Tyrosin]], [[Hydroxyprolin]] und [[Prolin]].<ref>Georg Fuchs (Hrsg.), Hans. G. Schlegel (Autor): ''Allgemeine Mikrobiologie''. 8. Auflage. Thieme Verlag, Stuttgart 2007, ISBN 3-13-444608-1, S. 374.</ref><ref>Michael T. Madigan, John M. Martinko, Jack Parker, Thomas D. Brock: ''Mikrobiologie''. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg u. a. 2002, ISBN 3-8274-0566-1, S. 568.</ref>

Auch [[Proteinogene Aminosäuren#Nicht-proteinogene Aminosäuren|nichtproteinogene Aminosäuren]], wie beispielsweise D-Prolin, können genutzt werden, so dass eine enorme Vielzahl von Sticklandreaktionen denkbar ist, genutzt durch unterschiedliche Spezialisten. Jedoch nur im Falle von Glycin kann auch im reduktiven Ast über Acetylphosphat ATP gebildet werden.<ref name="And" /> Prolin wird nicht desaminiert, sondern durch eine Ringspaltung zu [[δ-Aminovalerat]] reduziert.<ref>Leonard Hubert Stickland: ''Studies in the metabolism of the strict anaerobes (Genus Clostridium): The reduction of proline by Cl. sporogenes''. In: ''[[Biochem J.]]'', 1935, Band 29, Nr. 2, S. 288–290; PMID 16745669; {{PMC|1266487}}.</ref>

== Siehe auch ==
* [[Gärung]]

== Literatur ==
* Georg Fuchs (Hrsg.), Hans. G. Schlegel (Autor): ''Allgemeine Mikrobiologie''. 8. Auflage. Thieme Verlag, Stuttgart 2007, ISBN 3-13-444608-1, S. 374.
* Katharina Munk (Hrsg.): ''Taschenlehrbuch Biologie: Mikrobiologie''. Thieme Verlag, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144861-3, S. 385–386.
* Michael T. Madigan, John M. Martinko, Jack Parker, Thomas D. Brock: ''Mikrobiologie''. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg u. a. 2002, ISBN 3-8274-0566-1, S. 567–568.
* Wolfgang Fritsche: ''Mikrobiologie''. 3. neubearb. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-8274-1107-6, S. 250–251.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Biochemische Reaktion]]
[[Kategorie:Stoffwechselweg]]

Stickland-Reaktion - Versionsgeschichte

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