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{{Infobox Protein
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| Kategorie = Phosphatase
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| Reaktionsart = Hydrolyse der Phosphorsäureester-Bindung in Sphingomyelin
| Substrat = Sphingomyelin + H<sub>2</sub>O
| Produkte = N-Acylsphingosin + Cholinphosphat
| Homolog_fam = Sphingomyelinase
| Taxon = [[Chordatiere]]
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}}Bei '''Sphingomyelinasen''' (kurz '''SMasen''') handelt es sich um [[Enzym]]e. Sie katalysieren die Spaltung der [[Phosphodiesterbindung]] von [[Sphingomyelin]], das zur Gruppe der [[Sphingolipid]]e gehört. Dadurch entsteht aus Sphingomyelin [[Ceramid]] und [[Phosphorylcholin]]. Aufgrund dieser Funktion werden die Sphingomyelinasen auch als '''Sphingomyelin-Phosphodiesterasen''' bezeichnet.
Es wurden bisher in [[Säugetier]]en, wozu auch der Mensch gehört, mindestens 5 verschiedene Sphingomyelinasen isoliert: Saure Sphingomyelinase, alkalische Sphingomyelinase und 3 neutrale Sphingomyelinasen.

Von größerer Bedeutung in der Medizin ist die ''saure Sphingomyelinase'' ([[Gen]]-Name ''SMPD1''). Eine [[Mutation]] in deren [[Genetischer Code|codierendem]] Gen führt zur [[Niemann-Pick-Krankheit]], bei der es durch Mangel an dem Enzym zur Anreicherung von Sphingomyelin in den [[Lysosom]]en kommt. Umgekehrt gab es in einer kleinen klinischen Studie Hinweise auf den Zusammenhang von Enzymüberaktivität mit [[Depression]]; ''in vitro'' bewirkten die Antidepressiva [[Amitriptylin]] und [[Imipramin]] eine Reduktion der [[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]].<ref name="PMID16245071">J. Kornhuber, A. Medlin et al.: ''High activity of acid sphingomyelinase in major depression.'' In: ''Journal of Neural Transmission'', Band 112, Nummer 11, November 2005, S. 1583–1590, {{DOI|10.1007/s00702-005-0374-5}}.</ref>

Die ''alkalische Sphingomyelinase'' spielt wahrscheinlich eine Rolle bei der Entstehung einiger [[Krebs (Medizin)|Krebsarten]].

Das seltene Enzym Sphingomyelinase D (SMD) ist Bestandteil eines auch für Menschen gefährlichen [[Spinnentoxine|Spinnengiftes]] der Gattung ''Loxosceles'' aus der Familie der [[Sechsäugige Sandspinnen|Sechsäugigen Sandspinnen]], das das Symptombild des so genannten [[Loxoscelismus]] verursacht. Es hat eine zellmembranschädigende und [[Hämolyse|hämolytische]] Wirkung und ruft die für Bissverletzungen durch ''[[Loxosceles laeta]]'' (Südamerika), ''[[Braune Einsiedlerspinne|Loxosceles reclusa]]'' (Nordamerika), ''[[Braune Violinspinne|Loxosceles rufescens]]'' (Südeuropa) und verwandte Arten typischen tiefen, [[Nekrose|nekrotischen]] Wunden hervor.<ref>N. Yigit A. Bayram D. Ulasoglu T. Danisman I. Corak Ocal Z. Sancak: ''Loxosceles spider bite in Turkey (Loxosceles rufescens, Sicariidae, Araneae).'' Case Study. In: ''The Journal of Venomous Animals and Toxins Including Tropical Diseases.'' Band 14, Nr. 1, 2008. [https://www.scielo.br/scielo.php?pid=s1678-91992008000100016&script=sci_arttext (scielo.br)]</ref><ref>''[https://cordis.europa.eu/article/id/89806-analysing-spider-venom/de Analyse von Spinnengiften]'' ([[Syddansk Universitet]]). Ergebnisbericht in ''CORDIS – Forschungsergebnisse der EU'', 14. März 2012, abgerufen am 21. August 2024.</ref><ref>Matthew J. Foradori, Samuel C. Smith, Elizabeth Smith, Roger E. Wells: ''[https://www.researchgate.net/publication/7765209_Survey_for_potentially_necrotizing_spider_venoms_with_special_emphasis_on_Cheiracanthium_mildei Survey for potentially necrotizing spider venoms, with special emphasis on Cheiracanthium mildei.]'' In: ''Comparative Biochemistry and Physiology'', C 141 (2005), S. 32–39 (hier: Abstract S. 32).</ref>

== Literatur ==
* Markus Zumbansen (2001): ''[http://d-nb.info/962393282/34 Biochemische und molekularbiologische Studien zur Charakterisierung der murinen neutralen Sphingomyelinase in vitro und in vivo.]'' (Dissertation, PDF-Version).

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Phosphatase| Sphingomyelinasen]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Sphingomyelinasen - Versionsgeschichte

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