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2026-04-14T16:07:42Z

Katabolismus und Interkonversion

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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:N1-(3-aminopropyl)butane-1,4-diamine 200 2.svg|350px|Strukturformel von Spermidin]]
| Andere Namen = * Monoaminopropylputrescin
* 1,5,10-Triazadecan
* ''N''-(3-Aminopropyl)butan-1,4-diamin ([[IUPAC-Nomenklatur|IUPAC]])
| Summenformel = C7H19N3
| CAS = {{CASRN|124-20-9}}
| EG-Nummer = 204-689-0
| ECHA-ID = 100.004.264
| PubChem = 1102
| ChemSpider = 1071
| DrugBank = DB03566
| Beschreibung = farblose, klare Flüssigkeit<ref name="sigma" />
| Molare Masse = 145,25 g·mol−1
| Aggregat = flüssig
| Dichte = 0,93 g·cm−3<ref name="sigma" />
| Schmelzpunkt = 22–25 [[Grad Celsius|°C]]<ref name="sigma" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = <ref name="sigma">{{Sigma-Aldrich|SIGMA|S4139|Name=Spermidine|Abruf=2011-04-23}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|05}}
| GHS-Signalwort = Gefahr
| H = {{H-Sätze|314}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|280|305+351+338|310}}
| Quelle P = <ref name="sigma" />
| MAK =
}}

'''Spermidin''', auch ''Monoaminopropylputrescin'' genannt, ist ein [[Polyamine|biogenes Polyamin]]. In Säugetierzellen und Bakterien<ref>{{Literatur |Autor=Celia White Tabor, Herbert Tabor |Titel=Polyamines |Sammelwerk=Annual Reviews of Biochemistry |Nummer=53 |Datum=1984 |DOI=10.1146/annurev.bi.53.070184.003533 |Seiten=749-790}}</ref> entsteht es aus [[Putrescin]] durch Übertragung einer Aminopropylgruppe von decarboxyliertem [[S-Adenosylmethionin|''S''-Adenosylmethionin]], [[Katalyse|katalysiert]] durch Spermidin-[[Synthase]]. In Tier- und Hefezellen entsteht daraus [[Spermin]] durch Übertragung einer weiteren Aminopropylgruppe mit Hilfe von Spermin-Synthase.<ref name="Intro">{{Literatur |Autor=Anthony E. Pegg |Titel=Introduction to the Thematic Minireview Series: Syxty plus years of polyamine research |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=293 |Nummer=48 |Datum=2018 |Sprache=en |DOI=10.1074/jbc.TM118.006291 |Seiten=18681-18692}}</ref>

[[Datei:Polyamine synthesis.svg|links|mini|250x250px|Die Biosynthese von Spermidin und Spermin, Ado = 5'-adenosyl.]]

Die Polyamine sind unverzichtbare und allgemein verfügbare Bestandteile von [[eukaryonten]] Zellen, zuständig für deren normales Wachstum und Entwicklung. Die Namen ''Spermidin'' und auch ''Spermin'' sind von der männlichen Samenflüssigkeit abgeleitet. Sie wurden von [[Philipp Schreiner]] 1870 erstmals aus [[Sperma]] isoliert und 1878 unter dem Titel ''Ueber eine neue organische Basis in thierischen Organismen'' in [[Justus Liebigs Annalen der Chemie]] veröffentlicht.<ref>[[Philipp Schreiner]]: ''Ueber eine neue organische Basis in thierischen Organismen.'' In: ''[[Justus Liebigs Annalen der Chemie]].'' Band 194, 1878, S. 68–84, {{DOI|10.1002/jlac.18781940107}}.</ref> Spermin und Spermidin prägen den typischen [[Geruch]] von Sperma.<ref>[[Linus S. Geisler]]: ''Lexikon Medizin. Das Nachschlagewerk für Ärzte, Apotheker, Patienten.'' 4., neubearbeitete und erweiterte Auflage. Lexikon-Redaktion [[Elsevier]] GmbH München, ''Sonderausgabe'', Naumann & Göbel Verlagsgesellschaft, Köln ohne Jahr [2005], ISBN 3-625-10768-6, S. 1568.</ref>

== Katabolismus und Interkonversion ==
Putrescin entsteht durch Decarboxylierung von [[Ornithin]]. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt bei der Biosynthese der Polyamine wird durch die [[Ornithindecarboxylase]] (ODC) katalysiert. Das ist aber nicht der einzige Entstehungsweg von Putrescin in tierischem Gewebe. Das zelluläre Spermin wird zurückverwandelt in Spermidin, das selbst weiter zu Putrescin abgebaut wird. Verantwortlich für diesen kontrollierten [[Katabolismus]] sind das Enzym Spermin/Spermidin-N1-acetyltransferase (SSAT) sowie das [[peroxysom]]ale, [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD]]-abhängige Enzym Polyamin Oxidase (PAO).<ref name="Seiler">{{Literatur |Autor=Nikolaus Seiler, Frank N. Bolkenius, Bernd Knödgen |Titel=The influence of catabolic reactions on polyamine excretion. |Sammelwerk=Biochemical Journal |Band=225 |Nummer=1 |Datum=1985 |DOI=10.1042/bj2250219 |Seiten=219-226}}</ref> Dabei wird zunächst das primäre Amin der Propylgruppe zum N1-Acetylspermidin/(-spermin) acetyliert; anschließend wird unter oxidativer Abspaltung von Acetamidopropanal Putrescin/(Spermidin) freigesetzt. Während die Aktivität der PAO in den meisten Körperzellen hoch ist,<ref>{{Literatur |Autor=N. Seiler, F. N. Bolkenius, B. Knödgen, P. Mamont |Titel=Polyamine oxidase in rat tissues. |Sammelwerk=Biochimica et Biophysica Acta |Band=615 |Nummer=2 |Datum=1980-10 |DOI=10.1016/0005-2744(80)90514-8 |Seiten=480-488}}</ref> unterliegt die [[Enzymaktivität|Aktivität]] der SSAT [[hormon]]eller Kontrolle und variiert in Abhängigkeit von der zellulären Polyaminkonzentration. In Anbetracht der kritischen Rolle der Polyamine für normales und [[Neoplasma|neoplastisches]]<ref name="oldmolecules">{{Literatur |Autor=Eugene W. Gerner, Frank L. Meyskens |Titel=Polyamines and cancer: old molecules, new understanding. |Sammelwerk=Nature Reviews Cancer |Band=4 |Nummer=10 |Datum=2004-10-01 |DOI=10.1038/nrc1454 |Seiten=781-792}}</ref> Zellwachstum ist die SSAT mit zuständig für eine angepasste Polyamin-[[Homöostase]] und sie kontrolliert den Polyamin-[[Stoffwechsel]].<ref name="Jänne"/> Die SSAT ist deshalb der geschwindigkeitsbestimmende Schritt beim zellulären Abbau der Polyamine.<ref name="APegg">{{Literatur |Autor=Anthony E. Pegg |Titel=Spermidine/spermine-N1-acetyltransferase: a key metabolic regulator. |Sammelwerk=American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism |Band=294 |Datum=2008 |DOI=10.1152/ajpendo.90217.2008 |Seiten=E995-E1010}}</ref> Das so wiedergewonnene Putrescin steht in der Zelle für die Neusynthese von Spermidin und Spermin ebenso zur Verfügung wie das aus Ornithin ebenfalls in Abhängigkeit von der Polyaminkonzentration neu gebildete Putrescin. Man spricht deshalb von einem „Interkonversions-Zyklus“ der Polyamine.<ref name="Seiler"/> Beim oxidativen Abbau der N1-Acetylpolyamine durch PAO entsteht außerdem H2O2. Vermehrter Polyaminabbau durch eine deregulierte, erhöhte SSAT-Aktivität setzt die Zelle unter [[Oxidativer Stress|oxidativen Stress]]. Eine wie SSAT induzierbare ''Spermin-Oxidase'' (SMOX) kann den oxidativen und potentiell mutagenen Stress noch zusätzlich verstärken. Diese Effekte können durch den begleitenden Verbrauch von zellulärem [[Acetyl-Coenzym A]] außerdem noch potenziert werden.<ref name="Casero">{{Literatur |Autor=Tracy Murray Stewart, Tiffany T. Dunston, Patrick M. Woster, Robert A. Casero, Jr. |Titel=Polyamine catabolism and oxidative damage. |Band=293 |Nummer=48 |Datum=2018-10-17 |DOI=10.1074/jbc.TM118.003337 |Seiten=18736-18745}}</ref> Andererseits sind Spermidin und Spermin in der Lage, [[Eukaryoten|eukarionte]] Zellen vor [[Sauerstoffradikale]]n zu schützen.<ref name="Casero"/>

== Biochemische und physiologische Wirkung ==
Spermidin kommt in allen lebenden Organismen und in allen Körperzellen vor und ist eng mit dem Zellwachstum verbunden. Seine physiologische Funktion als Poly[[kation]] in wachsenden [[Zelle (Biologie)|Zellen]] ist die Stabilisierung von räumlichen Strukturen der [[Ribonukleinsäure|Ribo-]] und [[Desoxyribonukleinsäure]]n und von [[Protein]]en.<ref name="Jänne">{{Literatur |Autor=J. Jänne et al. |Titel=Genetic approaches to the cellular functions of polyamines in mammals. |Hrsg=FEBS |Sammelwerk=European Journal of Biochemistry |Nummer=271 |Datum=2004|DOI=10.1111/j.1432-1033.2004.04009.x |Seiten=877-894}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Kazuei Igarashi, Keiko Kashiwagi |Titel=Modulation of cellular function by polyamines. |Sammelwerk=The International Journal of Biochemistry & Cell Biology |Band=42 |Nummer=1 |Datum=2010-01 |DOI=10.1016/j.biocel.2009.07.009 |Seiten=39-51}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Swati Mandal et al. |Titel=Depletion of cellular polyamines, spermidine and spermine, causes a total arrest in translation and growth in mammalian cells. |Sammelwerk=Procedings of the National Academy of Sciences |Band=110 |Nummer=6 |Datum=2012-11-01 |DOI=10.1073/pnas.1219002110 |Seiten=2169-2174}}</ref> Die Menge von Spermidin im Organismus erhöht sich bei einer Beschleunigung des [[Stoffwechsel]]s. Bei einer Verlangsamung des Stoffwechsels geht die Produktion von Spermidin zurück. Die Verringerung der Polyaminsynthese durch spezifische Hemmung der Ornithindecarboxylase führt zu einem Wachstumsstopp von Krebszellen und Tumoren.<ref name="Intro"/>

== Vorkommen beim Menschen ==
Spermidin ist, wie Spermin und Putrescin, Bestandteil sämtlicher Organe und Körperzellen. Im Blut [[Erwachsener]] schwankt die Konzentration von Spermidin im Mittel zwischen 6,56 und 10,3 µmol/l (0,95 und 1,5 mg/l).<ref> Cornelius Lentner, [[Ciba-Geigy]] (Hrsg.): ''Wissenschaftliche Tabellen Geigy. 2. Physikalische Chemie, Blut, Humangenetik, Stoffwechsel und Xenobiotika.'' 8. Auflage, Ciba-Geigy-Verlag, Basel 1979, S. 94. - Dortige Quellen: Buhl, Häcker, in: Roswitha Winter, Hedi Friedemann: ''Diagnostische Enzymologie'' (= ''Ergebnisse der Experimentellen Medizin.'' Band 12). [[Verlag Volk und Gesundheit]], Berlin 1973, {{OCLC|827734266}}, S. 86. – Außerdem: Tallack Thompson In: Gordon [[et alii]]: ''Malignant Hyperthermia.'' Thomas, Springfield (Ill.) 1973, {{OCLC|181787952}}, S. 309.</ref> „Spermin und Spermidin können nicht in allen [[Blutplasma|Plasmaproben]] nachgewiesen werden.“<ref>Cornelius Lentner, [[Ciba-Geigy]] (Hrsg.): ''Wissenschaftliche Tabellen Geigy. 2. Physikalische Chemie, Blut, Humangenetik, Stoffwechsel und Xenobiotika.'' 8. Auflage, Basel 1979, S. 96.</ref> Zum Vergleich: Der Spermidingehalt in menschlichem [[Samenplasma]] (zellfreies [[Ejakulat]]) beträgt 15 bis 50 mg/l (Mittelwert 31 mg/l).<ref>{{Literatur |Autor= |Hrsg=[[Ciba-Geigy]] |Titel=Sperma |Sammelwerk=Wissenschaftliche Tabellen Geigy / [1], [Teilband Körperflüssigkeiten: Einheiten im Messwesen, Körperflüssigkeiten, Organe] |Auflage=8., revidierte und erweiterte|Verlag= Ciba-Geigy-Verlag |Ort=Basel |Datum=1977 |OCLC=310588254 |Seiten=181-189}}</ref> Im Sperma beträgt die Spermidin-Konzentration etwa 14,5 mg/l.

== Spermidin und Krebs ==
Bei der Entstehung von [[Krebs (Medizin)|Krebs]]<ref>{{Literatur |Autor=Jeffrey M. Arbeit et al. |Titel=Difluoromethylornithine Chemoprevention of Epidermal Carcinogenesis in K14-HPV16 Transgenic Mice. |Sammelwerk=Cancer Research |Nummer=59 |Datum=1999-08-01 |PMID=10446971 |Seiten=3610-3620}}</ref> und dem Fortschreiten des beinahe grenzenlosen Wachstums der Krebszellen<ref name="oldmolecules"/><ref name="chemo">{{Literatur |Autor=Frank L. Meyskens, Eugene W. Gerner |Titel=Development of Difluoromethylornithine (DFMO) as a Chemoprevention Agent. |Sammelwerk=Clinical Cancer Research |Band=5 |Nummer=5 |Datum=1999-05 |PMID=10353725 |Seiten=945-951}}</ref> spielen Spermidin und Spermin eine wichtige Rolle. Schnell wachsende Tumorzellen besitzen einen erhöhten Gehalt an Putrescin und Spermidin aufgrund einer durch [[Onkogen]]e wie [[MYC]] deregulierten Polyamin-Homöostase.<ref>{{Literatur |Autor=A.S. Bachmann, D. Geerts |Titel=Polyamine synthesis as a target of MYC oncogenes. |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=293 |Nummer=48 |Datum=2018 |DOI=10.1074/jbc.TM118.003336 |Seiten=18757-18769}}</ref> Eine erhöhte Polyaminaufnahme in Immunzellen verringert die anti-Tumor Immunität.<ref>{{Literatur |Autor=K. Soda |Titel=The mechanism by which polyamines accelerate tumor spread. |Sammelwerk=Journal of Experimental & Clinical Cancer Research |Nummer=30 |Datum=2011-10-11 |DOI=10.1186/1756-9966-30-95 |Seiten=95-104}}</ref> Deshalb sind die Hemmung der Polyamin-[[Biosynthese]] mit [[Eflornithin|DFMO]]<ref>{{Literatur |Autor=Charles Danzin, Michel J. Jung, Jeffrey Grove, Philippe Bey |Titel=Effect of α-difluoromethylornithine, an enzyme-activated irreversible inhibitor of ornithine decarboxylase, on polyamine levels in rat tissues. |Sammelwerk=Life Sciences |Band=24 |Nummer=6 |Datum=1979-02-05 |DOI=10.1016/0024-3205(79)90173-5 |Seiten=519-524}}</ref> sowie der -Interkonversion,<ref name="Seiler"/> ihr verstärkter Abbau, Verhinderung der Aufnahme mit der Nahrung und aus dem Darm-[[Mikrobiom]],<ref>{{Literatur |Autor=Nikolaus Seiler |Titel=Thirty years of polyamine-related approaches to cancer therapy. Retrospect and prospect. Part 2. Structural analogues and derivatives. |Sammelwerk=Current Drug Targets |Band=4 |Nummer=7 |Datum=2003-10 |DOI=10.2174/1389450033490876 |Seiten=565-585}}</ref> die Hemmung des Transports in die Zelle<ref>{{Literatur |Autor=R. S. Weeks et al. |Titel=Novel lysine-spermine conjugate inhibits polyamine transport and inhibits cell growth when given with DFMO. |Sammelwerk=Experimental Cell Research |Band=261 |Nummer=1 |Datum=2000-11-25 |DOI=10.1006/excr.2000.5033 |PMID=11082299 |Seiten=293-302}}</ref> sowie Einschränkungen ihrer Funktion gut begründete Ziele für [[medikament]]öse [[Therapie]]ansätze (''polyamine blocking therapy'', PBT).<ref>{{Literatur |Autor=Anthony E. Pegg |Titel=Mammalian Polyamine Metabolism and Function. |Sammelwerk=IUBMB Life |Band=61 |Nummer=9 |Datum=2009-09 |DOI=10.1002/iub.230 |Seiten=880-894}}</ref> Die für die Biosynthese von Spermidin und Spermin verantwortlichen Enzyme ODC und [[S-Adenosylmethionin]]-Decarboxylase (SAM-DC) sowie Spermidin- und Spermin-Synthase sind in Krebszellen besonders aktiv.<ref>{{Literatur |Autor=Anthony E. Pegg |Titel=Functions of Polyamines in Mammals. |Sammelwerk=The Journal of Biological Chemistry |Band=291 |Nummer=29 |Datum=2016-07-15 |DOI=10.1074/jbc.R116.731661 |Seiten=14904-14912}}</ref> Dabei ist zur Verhinderung des Krebswachstums und der [[Metastasierung]] die gezielte Kombination von [[Chemotherapie|Chemotherapeutika]] mit Substanzen zur Verringerung des zellulären Gehalts an Putrescin und Spermidin einer [[Monotherapie]] überlegen, denn sie erlaubt kleinere individuelle Dosen und damit eine verringerte Toxizität.<ref>{{Literatur |Autor=Ting-Ann Liu, Tracy Murray Stewart, Robert A. Casero, Jr |Titel=The synergistic benefit of combination strategies targeting tumor cell polyamine homeostasis. |Sammelwerk=International Journal of Molecular Sciences|Nummer=25 |Datum=2024 |DOI=10.3390/ijms25158173 |Seiten=8173-8197}}</ref>
[[Datei:Hypusine natural.svg|mini|180x180px|Strukturformel von Hypusin.]]
Spermidin ist notwendig für die Biosynthese des für die [[Initiierung]] der [[Proteinbiosynthese|Proteinsynthese]] zuständigen [[Translation (Biologie)|Translationsfaktors]] [[eIF-5A]].<ref>{{Literatur |Autor=M. H. Park, Y. B. Lee, Y. A. Joe |Titel=Hypusine is essential for eukaryotic cell proliferation. |Sammelwerk=Biological Signals |Band=6 |Nummer=3 |Datum=1997-05 |DOI=10.1159/000109117 |Seiten=115-123}}</ref> Dabei wird der Aminobutyl-Teil von Spermidin auf einen Lysylrest von pro-eIF-5A übertragen, wobei zunächst die ungewöhnliche Aminosäure Deoxy-Hypusin und in der Folge [[Hypusin]] entsteht. Diese posttranslationale Bildung von Hypusin ist eine notwendige Voraussetzung für die [[Zellproliferation]], auch von Krebszellen.<ref>{{Literatur |Autor=Annette Kaiser, Enzo Agostinelli |Titel=Hypusinated EIF5A as a feasible drug target for Advanced Medicinal Therapies in the treatment of pathogenic parasites and therapy-resistant tumors. |Sammelwerk=Amino Acids |Band=54 |Datum=2022-01-09 |DOI=10.1007/s00726-021-03120-6 |Seiten=501-511}}</ref>

== Effekt auf das Altern ==
In [[Tierversuch|Tierexperimenten]] ([[Drosophila melanogaster|Fruchtfliegen]] und [[Modellorganismus#Wirbeltiere|Mausmodellen]]) zeigte Spermidin neuroprotektive und kardioprotektive Effekte sowie eine Verlängerung der Lebensspanne.<ref>Rafael de Cabo, David G. le Couteur: ''Die Biologie des Alterns.'' In: [[Tinsley Randolph Harrison]]: ''Harrisons Innere Medizin.'' 20. Auflage, [[Georg Thieme Verlag|Thieme]], Berlin 2020, ISBN 978-3-13-243524-7, 4. Band, Kapitel 236, S. 4228–4235, Zitat S. 4234 f.</ref> Die beobachteten Effekte umfassten unter anderem eine Verbesserung der Herzfunktion, eine Senkung des Blutdrucks und protektive Wirkungen auf Herz- und Nierenfunktion.<ref>{{Literatur |Autor=Tobias Eisenberg, Mahmoud Abdellatif et al. |Titel=Cardioprotection and lifespan extension by the natural polyamine spermidine |Sammelwerk=Nature Medicine |Band=22 |Nummer=12 |Datum=2016-12 |Sprache=en |DOI=10.1038/nm.4222 |PMC=5806691 |PMID=27841876 |Seiten=1428–1438}}</ref> Ob vergleichbare Effekte beim Menschen auftreten, ist bislang nicht gesichert.

An einer klinischen Untersuchung über einen zwanzigjährigen Beobachtungszeitraum (1995–2015) nahmen 829 zwischen 45 und 84 Jahre alte Menschen (Männeranteil bei 50 Prozent) teil. Dabei wurde die Aufnahme von Spermidin in den [[Ernährung]]sgewohnheiten dieser Personengruppe mit Fragebögen protokolliert. In diesem Zeitraum starben 341 der Personen. Nach einer Korrektur für Alter, Geschlecht und Kalorienzufuhr betrug das statistische [[Mortalität]]srisiko 48 Prozent bei den [[Proband]]en im unteren Drittel der Spermidinaufnahme, 41 Prozent im mittleren und 38 Prozent im oberen Drittel. Für die Probanden mit der höchsten protokollierten [[Nahrung]]saufnahme von Spermidin wurde ein um 5,7 Jahre verlängertes Leben im Vergleich zur Gruppe mit der geringsten Aufnahme berechnet.<ref>{{Literatur |Autor=Stefan Kiechl et al. |Titel=Higher spermidine intake is linked to lower mortality: a prospective population-based study |Sammelwerk=The American Journal of Clinical Nutrition |Band=108 |Nummer=2 |Datum=2018-08-01 |Sprache=en |DOI=10.1093/ajcn/nqy102 |PMID=29955838 |Seiten=371–380}}</ref> Die Resultate dieser [[Ernährung des Menschen|Ernährungsstudie]] unterliegen aber begründetem Zweifel hinsichtlich der tatsächlichen Aufnahme von Inhaltsstoffen mit der berichteten Nahrung.<ref>{{Literatur |Autor=Johanna M. Gostner, Dietmar Fuchs |Titel=Cardioprotective effect of polyamine spermidine |Sammelwerk=The American Journal of Clinical Nutrition |Band=109 |Nummer=1 |Datum=2019-01-01 |Sprache=en |DOI=10.1093/ajcn/nqy221 |PMID=30576404 |Seiten=218}}</ref>

Die vorhandenen wissenschaftlichen Belege reichen nicht aus, um spermidinhaltigen [[Nahrungsergänzungsmittel]]n beim Menschen einen Nutzen zur [[Prävention]] von Alterserscheinungen zuzuschreiben,<ref>{{Internetquelle |autor=Jana Meixner |url=https://medizin-transparent.at/spermidin/ |titel=Spermidin: Anti-Aging-Effekt unklar |werk=[[Medizin transparent]] |datum=2024-03-11 |sprache=de |abruf=2024-04-05}}</ref> auch hinsichtlich ihres noch unerforschten, tumorfördernden Potentials.<ref>{{Internetquelle |url=https://www.arznei-telegramm.de/html/2020_05/2005038_02.html |titel=ANTI-AGING MIT SPERMIDIN? |datum=2020-05-20 |abruf=2023-01-08}}</ref> Die Verbraucherzentrale sieht einen Mangel von Nachweisen für den gewünschten [[Longevity]]-Effekt und warnt vor zu hohen Erwartungen bei einseitiger Ernährung.<ref>{{Internetquelle |url=https://www.klartext-nahrungsergaenzung.de/wissen/lebensmittel/nahrungsergaenzungsmittel/jungbleiben-mit-spermidin-51804 |titel=Jungbleiben mit Spermidin? |werk=[[Verbraucherzentrale]] |datum=2024-11-05 |sprache=de |abruf=2025-12-26}}</ref> [[Verordnung (EG) Nr. 1924/2006 (Health Claims)|Gesundheitsbezogene Werbeaussagen]] für Spermidin sind nicht zugelassen.

== SARS-CoV-2 ==
Virologen der Charité Berlin um [[Christian Drosten]] fanden in humanen Lungenzellen, die mit [[SARS-CoV-2]] infiziert waren, eine verminderte [[Autophagocytose]], die sie auf eine ebenfalls verringerte Spermidinkonzentration zurückführten.<ref name="Gassen">{{Literatur |Autor=Nils C. Gassen, [[Christian Drosten]], Marcel A. Müller et al. |Titel=Analysis of SARS-CoV-2-controlled autophagy reveals spermidine, MK-2206, and niclosamide as putative antiviral therapeutics |Sammelwerk= [[BioRxiv]] |Band= |Nummer= |Datum=2020-04-15 |Seiten= |ID={{BioRxiv|10.1101/2020.04.15.997254v1}}}}</ref> In Gegenwart von zugesetztem Spermidin war die Viruslast der Zellen um 85 % reduziert und mit Spermidin vorbehandelte Zellen waren zu 70 % vor einer Infektion geschützt. Die Autoren sehen neue Ansätze für Therapie und Prävention;<ref name="Gassen" /> dafür seien Studien an Menschen nötig, um zu zeigen, ob bei oraler Gabe von Spermidin wirksame Gewebekonzentrationen erreichbar wären.<ref>{{Internetquelle |autor=Martin Smollich |url=https://www.ernaehrungsmedizin.blog/2020/04/23/charite-studie-mit-spermidin-gegen-covid-19/ |titel=Charité-Studie: Mit Spermidin gegen COVID-19 |werk=Ernährungsmedizin |datum=2020-04-23 |abruf=2020-04-23}}</ref>

== Autophagocytose ==
Die Autophagozytose ermöglicht den [[Zelle (Biologie)|Zellen]], ihre großen Bestandteile abzubauen und wieder zu verwenden.<ref>[http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2016/press.html Pressemeldung.] nobelprize.org, 3. Oktober 2016.</ref> Es wurde vermutet, dass Spermidin diesen Prozess verstärken kann. Als potentielle Mechanismen hierfür wurden die [[Enzymhemmung]] der [[Acetyltransferase]] EP300,<ref>{{Literatur |Autor=F. Pietrocola et al. |Titel=Spermidine induces autophagy by inhibiting the acetyltransferase EP300 |Sammelwerk=Cell Death and Differentiation |Band=22 |Nummer=3 |Datum=2015-03 |Seiten=509–516 |DOI=10.1038/cdd.2014.215 |PMC=4326581 |PMID=25526088}}</ref> [[Transkription (Biologie)|transkriptionelle]] Effekte,<ref>{{Literatur |Autor=Indrani Ghosh et al. |Titel=Spermidine, an autophagy inducer, as a therapeutic strategy in neurological disorders |Sammelwerk=Neuropeptides |Band=83 |Datum=2020-10-01 |Seiten=102083 |DOI=10.1016/j.npep.2020.102083}}</ref> eine Stabilisierung des [[Mikrotubuli-assoziiertes Protein|mikrotubuli-assoziierten Proteins]] 1S<ref>{{Literatur |Autor=Pengfei Liu et al. |Titel=Spermidine Confers Liver Protection by Enhancing NRF2 Signaling Through a MAP1S-Mediated Noncanonical Mechanism |Sammelwerk=Hepatology (Baltimore, Md.) |Band=70 |Nummer=1 |Datum=2019-07 |Seiten=372–388 |DOI=10.1002/hep.30616 |PMC=6597327 |PMID=30873635}}</ref> sowie eine Modulierung des [[mTOR]]-Signalwegs<ref>{{Literatur |Autor=Jing Yan et al. |Titel=Spermidine‐enhanced autophagic flux improves cardiac dysfunction following myocardial infarction by targeting the AMPK/mTOR signalling pathway |Sammelwerk=British Journal of Pharmacology |Band=176 |Nummer=17 |Datum=2019-09 |Seiten=3126–3142 |Sprache=en |DOI=10.1111/bph.14706 |PMC=6692641 |PMID=31077347}}</ref> vermutet. In Mäusen wurde ein [[Autophagie]]-stimulierender Effekt bei einer Dosis von 50 mg Spermidin/kg Körpergewicht ([[intraperitoneal]]) gesehen, während bei einem Zehntel dieser Dosis der Effekt erheblich schwächer ausgeprägt war.<ref name="PMID21339330">{{Literatur |Autor=Eugenia Morselli et al. |Titel=Spermidine and resveratrol induce autophagy by distinct pathways converging on the acetylproteome. |Sammelwerk=Journal of Cell Biology |Band=192 |Nummer=4 |Datum=2011-02-21 |DOI=10.1083/jcb.201008167 |Seiten=615-629}}</ref>

Bereits seit langem ist bekannt, dass zugesetztes Spermidin und Spermin in Zellkulturen, in Gegenwart der üblichen Beimengung von [[Wiederkäuer]]-Blutserum, einem oxidativen Abbau unterworfen sind.<ref>{{Literatur |Autor=William A. Gahl, Henry C. Pitot |Titel=Reversal by aminoguanidine of the inhibition of proliferation of human fibroblasts by spermidine and spermine. |Sammelwerk=Chemico-Biological Interactions |Band=22 |Nummer=1 |Datum=1978-07 |DOI=10.1016/0009-2797(78)90152-7 |Seiten=91-98}}</ref> Die dabei produzierten toxischen Oxidationsprodukte sind ursächlich für die beobachtete Unterdrückung der [[Zellproliferation]].<ref>{{Literatur |Autor=William A. Gahl, Henry C. Pitot |Titel=Polyamine degradation in foetal and adult bovine serum. |Sammelwerk=The Biochemical Journal |Band=202 |Nummer=3 |Datum=1982-03 |DOI=10.1042/bj2020603 |Seiten=603-611}}</ref> In einer neueren Untersuchung wurde die „Spermidin-Autophagie-Hypothese“ in Zellkultur in Gegenwart des bekannten Oxidasehemmers [[Aminoguanidin]] und im Vergleich zu dem anerkannten, Autophagie-induzierenden Molekül [[Rapamycin]] getestet. Wegen des fehlenden Effekts von Spermidin unter diesen Voraussetzungen, wurde die Autophagie-Hypothese klar als [[Artefakt (Technik)|Artefakt]] erkannt.<ref>{{Literatur |Autor=Cassandra E. Holbert et al. |Titel=Autophagy induction by exogenous polyamines is an artifact of bovine serum amine oxidase activity in culture serum. |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=295 |Nummer=27|Datum=2020-07 |DOI=10.1074/jbc.RA120.013867 |Seiten=9061-9068}}</ref>

== Vorkommen in Nahrungsmitteln ==
Nahrungsmittel mit hohem Spermidingehalt sind Vollkorn bzw. Weizenkeime, gereifter Käse, Pilze, Sojaprodukte und Hülsenfrüchte.<ref name="EN0">{{Literatur |Autor=Mohamed Atiya Ali, Eric Poortvliet, Roger Strömberg, Agneta Yngve |Hrsg= |Titel=Polyamines in foods: development of a food database |Sammelwerk=Food & Nutrition Research |Band=55 |Nummer=1 |Datum=2011-01-01 |Seiten=5572 |DOI=10.3402/fnr.v55i0.5572 |PMC=3022763 |PMID=21249159}}</ref> Spermidin kommt außer in tierischem Gewebe auch in [[Hefen]] vor.<ref>Günter Thiele, [[Heinz Walter (Pharmazeut)|Heinz Walter]] (Hrsg.): ''[[Reallexikon der Medizin und ihrer Grenzgebiete]].'' [[Urban & Schwarzenberg]], [[Loseblattsammlung]] 1966–1977, 6. Ordner (''S–Zz''), München / Berlin / Wien 1974, ISBN 3-541-84006-4, S. S 252.</ref>

{| class="wikitable sortable"
|-
! Nahrungsmittel !! data-sort-type="number" |Spermidin mg/kg !! Anmerkungen
|-
| [[Weizenkeim]]e
|style="text-align:right;"| 243
|<ref>{{Literatur |Autor=T. M. Klein, T. Gradziel, M. E. Fromm, J. C. Sanford |Titel=Factors Influencing Gene Delivery into Zea Mays Cells by High–Velocity Microprojectiles |Sammelwerk=[[Nature Biotechnology]] |Band=6 |Nummer=5 |Datum= |Seiten=559–563 |DOI=10.1038/nbt0588-559}}</ref>
|-
| [[Sojabohne]]n, getrocknet ||style="text-align:right;"| 207 || Japan<ref name="EN0" />
|-
| [[Cheddar (Käse)|Cheddarkäse]], 1 Jahr gereift ||style="text-align:right;"| 199 || UK<ref name="EN0" />
|-
| Sojabohnen, getrocknet ||style="text-align:right;"| 128 || Deutschland<ref name="EN0" />
|-
| [[Kürbisse|Kürbiskerne]] ||style="text-align:right;"| 104 || Österreich
|-
| [[Pilze]] ||style="text-align:right;"| 89 || Japan<ref name="EN0" />
|-
| [[Reis]][[kleie]] ||style="text-align:right;"| 50 || <ref name="EN0" />
|-
| [[Leber (Lebensmittel)|Hühnerleber]] || style="text-align:right;"| 48
| <ref name="EN0" />
|-
| [[Erbse]]n || style="text-align:right;"| 46 || <ref name="EN0" />
|-
| [[Mango]] || style="text-align:right;"| 30 || <ref name="EN0" />
|-
| [[Kichererbse]]n || style="text-align:right;"| 29 || <ref name="EN0" />
|-
| [[Blumenkohl]] (gekocht) || style="text-align:right;"| 25 || <ref name="EN0" />
|-
| [[Brokkoli]] (gekocht) ||style="text-align:right;"| 25 || <ref name="EN0" />
|}

== Weblinks ==
* [https://www.klartext-nahrungsergaenzung.de/wissen/lebensmittel/nahrungsergaenzungsmittel/jungbleiben-mit-spermidin-51804 ''Jungbleiben mit Spermidin?''] Die Verbraucherzentrale zu Spermidin-Supplementen. Auf: ''klartext-nahrungsergaenzung.de'' vom 27. April 2022; zuletzt abgerufen am 9. Januar 2023.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Gesundheitshinweis}}

[[Kategorie:Stoffwechselintermediat]]
[[Kategorie:Nahrungsergänzungsmittel]]
[[Kategorie:Alkylamin]]
[[Kategorie:Biogenes Amin]]
[[Kategorie:Kaffeeinhaltsstoff]]
[[Kategorie:Posttranslationale Modifikation]]

Spermidin - Versionsgeschichte

imported>Glypho45: /* Katabolismus und Interkonversion */