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Sorbitdehydrogenase - Versionsgeschichte
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imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB
2026-03-01T16:14:31Z
<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = Sorbitol dehydrogenase 1PL8.png<br />
| Bild_legende = Bändermodell des Tetramer, NAD und Zink als Kalotten, nach {{PDB|1PL8}}<br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 356 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = Zink, NAD<br />
| Precursor = <br />
| Struktur = Homotetramer<br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 11184<br />
| Symbol = SORD<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 182500<br />
| UniProt = Q00796<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = 1.1.1.14<br />
| Kategorie = Oxidoreduktase<br />
| Peptidase_fam = <br />
| Reaktionsart = Oxidation<br />
| Substrat = Sorbit + NAD<sup>+</sup><br />
| Produkte = Fructose + NADH<br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = Lebewesen<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{ Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene =6652<br />
| S1_Ensembl =ENSG00000140263<br />
| S1_RefseqmRNA =NM_003104<br />
| S1_RefseqProtein = NP_003095<br />
| S1_GenLoc_db = <br />
| S1_GenLoc_chr = 15<br />
| S1_GenLoc_start =45023104<br />
| S1_GenLoc_end =45075089<br />
| S1_Uniprot =Q00796<br />
| S2_EntrezGene =20322<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000027227<br />
| S2_RefseqmRNA =NM_146126<br />
| S2_RefseqProtein = NP_666238<br />
| S2_GenLoc_db = <br />
| S2_GenLoc_chr = 2<br />
| S2_GenLoc_start = 122234839<br />
| S2_GenLoc_end = 122265337<br />
| S2_Uniprot = Q64442<br />
}}<br />
}}'''Sorbitdehydrogenase (Sdh)''' ([[Gen]]: ''SORD'') ist der Name für [[Enzym]]e, die [[Sorbit]] zu [[Fructose]] umwandeln. Dies ist der zweite Schritt im [[Polyolweg]], der von Zellen benutzt wird, um ohne [[Adenosintriphosphat|ATP]]-Verbrauch Fructose aus [[Glucose]] herzustellen. Jedes Lebewesen benutzt Sdh. In Säugetieren ist das Enzym in allen Gewebetypen aktiv.<ref>{{cite journal |author=El-Kabbani O, Darmanin C, Chung RP |title=Sorbitol dehydrogenase: structure, function and ligand design |journal=Curr. Med. Chem. |volume=11 |issue=4 |pages=465–76 |year=2004 |month=February |pmid=14965227 |doi=10.2174/0929867043455927}}<br />
</ref><ref>{{UniProt|Q00796}}</ref><br />
<br />
Es gibt Hinweise darauf, dass [[Polymorphismus|Polymorphismen]] im SORD-Gen mit [[Retikulopathie]] bei [[Diabetes mellitus]] Typ&nbsp;2 assoziiert sind. Sdh-Hemmer (oder auch [[Aldosereduktase]]-Hemmer) können das Auftreten neurologischer und ophthalmologischer Probleme bei Diabetes verhindern und sind daher interessant als potenzielle Arzneistoffe.<ref>{{cite journal |author=Szaflik JP, Majsterek I, Kowalski M, ''et al'' |title=Association between sorbitol dehydrogenase gene polymorphisms and type 2 diabetic retinopathy |journal=Exp. Eye Res. |volume=86 |issue=4 |pages=647–52 |year=2008 |month=April |pmid=18289528 |doi=10.1016/j.exer.2008.01.009 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Schmidt RE, Dorsey DA, Beaudet LN, ''et al'' |title=A potent sorbitol dehydrogenase inhibitor exacerbates sympathetic autonomic neuropathy in rats with streptozotocin-induced diabetes |journal=Exp. Neurol. |volume=192 |issue=2 |pages=407–19 |year=2005 |month=April |pmid=15755558 |doi=10.1016/j.expneurol.2004.12.018 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Kador PF, Inoue J, Blessing K |title=Anticataract activity of analogs of a sorbitol dehydrogenase inhibitor |journal=J Ocul Pharmacol Ther |volume=20 |issue=4 |pages=333–44 |year=2004 |month=August |pmid=15321028 |doi=10.1089/1080768041725281 |url=}}</ref> Darüber hinaus können SORD Mutationen auch eine [[Neuropathie]] vom [[Morbus Charcot-Marie-Tooth|Charcot-Marie-Tooth]] Typ 2 auslösen.<ref>{{Literatur |Autor=Andrea Cortese, Yi Zhu, Adriana P. Rebelo, Sara Negri, Steve Courel |Titel=Biallelic mutations in SORD cause a common and potentially treatable hereditary neuropathy with implications for diabetes |Sammelwerk=Nature Genetics |Band=52 |Nummer=5 |Datum=2020-05 |ISSN=1546-1718 |DOI=10.1038/s41588-020-0615-4 |Seiten=473–481 |Online=https://www.nature.com/articles/s41588-020-0615-4 |Abruf=2020-12-02}}</ref><br />
<br />
== Struktur und Funktion ==<br />
Sdh bildet ein komplexes Tetramer, das durch ein Netz von [[Wasserstoffbrücken]] seine spezielle Form erhält. Dieser Mechanismus hat sich bei allen Säugetieren erhalten und ist essenziell für die Funktion des Enzyms.<ref>{{cite journal |author=Hellgren M, Kaiser C, de Haij S, Norberg A, Höög JO |title=A hydrogen-bonding network in mammalian sorbitol dehydrogenase stabilizes the tetrameric state and is essential for the catalytic power |journal=Cell. Mol. Life Sci. |volume=64 |issue=23 |pages=3129–38 |year=2007 |month=December |pmid=17952367 |doi=10.1007/s00018-007-7318-1 |url=}}</ref><br />
<br />
Die katalysierte Reaktion:<br />
<br />
[[Datei:D-Sorbitol.svg|100px|D-Sorbit]] + NAD(P)<sup>+</sup> ⇔<br />
[[Datei:D-Fructose.svg|110px|D-Fructose]] + NAD(P)H/H<sup>+</sup><br />
<br />
D-Sorbit wird zu D-Fructose dehydriert und umgekehrt.<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Fructose-, Mannose- und Fucose-Stoffwechsel}}<br />
<br />
[[Kategorie:Oxidoreduktase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 15 (Mensch)]]</div>
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