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'''Sirtuine''', auch '''Sir2-like Proteine''', sind eine Familie multifunktionaler [[Enzyme]] aus der Gruppe der [[Histon-Deacetylase]]n (''HDAC'', {{EC|3.5.1.98}}). Sie kommen hoch konserviert in allen Lebewesen wie [[Bakterien]], [[Hefen]], [[Würmer]], [[Insekten]], [[Säugetiere]] einschließlich Menschen sowie in [[Viren]] vor. Während die meisten einfachen Organismen – wie Bakterien – nur eines oder wenige Sirtuine besitzen, haben Hefen vier und der Mensch sieben verschiedene dieser Enzyme.<ref name="roempp">{{RömppOnline|ID=RD-19-05966|Name=Sirtuine|Abruf=2013-09-04}}</ref>

Der Name ''Sirtuin'' leitet sich vom [[Gen]] Sir2 ('''s'''ilent mating type '''i'''nformation '''r'''egulation 2) aus Hefe ab, das für die zelluläre Regulation verantwortlich ist.

Die Histon-Deacetylasen der Klasse III wirken auf [[Acetylierung|acetylierte]] [[Lysin|Lysinreste]] in Proteinsubstraten wie z. B. [[Histon|Histonproteinen]] ein und deacetylieren diese über einen [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD<sup>+</sup>]]-abhängigen Mechanismus.<ref>Bernd Kleine-Gunk: ''[http://www.pharmazeutische-zeitung.de/index.php?id=3381 Resveratrol. Schlüssel für ein langes Leben?].'' In: ''[[Pharmazeutische Zeitung]].'' 29/2007.</ref> Neuere Untersuchungen zeigten jedoch, dass sie auch andere [[Acylgruppe|Acylreste]] wie [[Myristoylierung|Myristoyl]] und [[Palmitoylierung|Palmitoyl]] entfernen können und deshalb als Deacylasen bezeichnet werden sollten<ref>Poonam Bheda, Hui Jing, [[Cynthia Wolberger]], Hening Lin: ''The Substrate Specificity of Sirtuins.'' In: ''Annual Review of Biochemistry.'' 85, 2016, S. 405, {{DOI|10.1146/annurev-biochem-060815-014537}}.</ref>. Des Weiteren ist für humane Sirtuine – mit Ausnahme von Sirt4 – ein zweiter Katalysemechanismus beschrieben worden, die ADP-Ribosylierung ({{EC|2.4.2.31}}).<ref>R. A. Frye: ''Phylogenetic classification of prokaryotic and eukaryotic Sir2-like proteins.'' In: ''[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]]'' Band 273, 2000, S. 793–798. PMID 10873683.</ref> Dieser wird für die Regulierung von Alterungsvorgängen, Transkription, [[Apoptose]] und Stressresistenz verantwortlich gemacht.<ref>Eva Bober: ''[http://www.mpg.de/319215/forschungsSchwerpunkt?c=166434 Können Sirtuine den Alterungsprozessen entgegenwirken?]'' Forschungsbericht 2008, [[Max-Planck-Institut für Herz- und Lungenforschung]].</ref>

== Sirtuin-Arten ==
Sirtuine werden nach ihrer [[Aminosäure]]sequenz klassifiziert. Folgende Sirtuine sind bekannt:
{| class="wikitable"
|-
!Art
!Name beim Menschen
!Name in Hefen
!Name bei Mäusen
|-
| Ia || [[Sirt1]] (Gen: ''SIRT1'') || Sir2 oder Sir2p, Hst1 oder Hst1p || Sir2-beta
|-
| Ib || [[Sirt2]], [[Sirt3]] || Hst2 oder Hst2p || Sir2l2, Sir2l3
|-
| Ic || || Hst3 oder Hst3p, Hst4 oder Hst4p ||
|-
| II || [[Sirt4]] || || SIRT4
|-
| III|| [[Sirt5]] || || SIRT5
|-
| IVa || [[Sirt6]]<ref>{{Literatur |Autor=R. Mostoslavsky u. a. |Titel=Genomic instability and aging-like phenotype in the absence of mammalian SIRT6 |Sammelwerk=[[Cell (Zeitschrift)|Cell]] |Band=124 |Nummer=2 |Datum=2006 |Seiten=315–329 |DOI=10.1016/j.cell.2005.11.044 |PMID=16439206}}</ref> || || SIRT6
|-
| IVb || [[Sirt7]] || || SIRT7
|-
| U<|| Entdeckt in Gram-positiven Bakterien || ||
|}

== Sirtuin-Substrate ==
Deacetylierung der klassischen Substrate der Sirtuine, der [[Lysin]]-Enden der [[Histone]], führt bei diesen zu einer Veränderung der Basizität des Stickstoffs im Lysinrest. Mit einem freien [[Amine|Amin]] am Ende der aus dem [[Histon]] herausragenden [[Stickstoff]]-Termini kondensiert die darum gewundene [[DNA]] stärker an den [[Protein]]komplex, so dass die [[Transkription (Biologie)|Transkription]] durch andere Enzyme gestört oder verhindert wird. Hieraus resultiert ein [[Gen-Silencing]] des entsprechenden Genabschnitts, das sich in einer verringerten Expression der in diesem Lokus codierten Gene äußert.
Andere wichtige Substrate, deren Aktivität durch [[Deacetylierung]] oder ADP-Ribosylierung moduliert werden können, sind in der Tabelle dargestellt:
{| class="wikitable"
|-
!Sirtuin
!Bekannte Substrate
!Biologische Funktion
!Mechanismus
!Referenzen
|-
| [[Sirt1]] || AceCS1, Atg5, Atg7, Atg8, [[BCL6]], B-Catenin, [[FOXO1]], FOXO3a, FOXO4, HES-1, HEY-1, HIC-1, Histon H1 (K26), Histon H3 (K9, K14), Histon H4 (K16), H2A.z, HIV Tat Protein, Ku70, LXR, MEF MyoD, [[NF-κB]], p300/CBP, [[p53]], p73, [[PCAF]], PGC-1α, Rb, TAFi68 || zellulärer [[Stoffwechsel|Metabolismus]], Erhöhung der [[Insulin]]antwort, [[Glukosehomöostase]], Neuroprotektion, antiinflammatorisch, kardioprotektiv, kontextabhängige Rolle bei der Tumorentstehung, stimuliert [[HIV]]-Transkription, antioxidativ, Zellprotektion und Zellalterung || ADP-Ribosyltransferase, Deacylase || <ref>H. Vaziri, S. K. Dessain, E. Ng Eaton, S. I. Imai, R. A. Frye, T. K. Pandita, L. Guarente, R. A. Weinberg: ''hSIR2(SIRT1) functions as an NAD-dependent p53 deacetylase.'' In: ''Cell.'' 107, 2001, S. 149–159.</ref><ref>J. Luo, A. Y. Nikolaev, S. Imai, D. Chen, F. Su, A. Shiloh, L. Guarente, W. Gu: ''Negative control of p53 by Sir2alpha promotes cell survival under stress.'' 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|-
| [[Sirt2]] || α-Tubulin, FOXO1, FOXO3a, Histon H3 (K14), Histon H4 (K16), p53 || [[Mitose]]checkpoint, Mitosestop im [[Zellzyklus]], Tumorsuppressor ([[Gliom]]e), [[Adipocyt]]endifferenzierung, Regulierung von zellulärem Stress, Inhibition von Zelladhäsion, -migration, [[Axon]]wachstum || ADP-Ribosyltransferase, Deacylase || <ref>B. J. North, B. L. Marshall, M. T. Borra, J. M. Denu, E. Verdin: ''The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase.'' In: ''Mol Cell.'' 11, 2003, S. 437–444.</ref><ref>E. Jing, S. Gesta, C. R. Kahn: ''SIRT2 regulates adipocyte differentiation through FoxO1 acetylation/deacetylation.'' In: ''[[Cell Metab]].'' 6, 2007, S. 105–114.</ref><ref>F. Wang, M. Nguyen, F. X. Qin, Q. Tong: ''SIRT2 deacetylates FOXO3a in response to oxidative stress and caloric restriction.'' In: ''Aging Cell.'' 6, 2007, S. 505–514.</ref><ref>Y. H. Jin, Y. J. Kim, D. W. Kim, K. H. Baek, B. Y. Kang, C. Y. Yeo, K. Y. Lee: ''Sirt2 interacts with 14-3-3 beta/gamma and down-regulates the activity of p53.'' In: ''Biochem Biophys Res Commun.'' 368, 2008, S. 690–695.</ref><ref>A. Vaquero, R. Sternglanz, D. Reinberg: ''NAD+-dependent deacetylation of H4 lysine 16 by class III HDACs.'' In: ''[[Oncogene]].'' 26, 2007, S. 5505–5520.</ref><ref>B. J. North, B. L. Marshall, M. T. Borra, J. M. Denu, E. Verdin: ''The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase.'' In: ''Mol Cell.'' 11, 2003, S. 437–444.</ref>
|-
| [[Sirt3]] || AceCS2, [[Glutamat-Dehydrogenase]], [[Isocitratdehydrogenase]] 2, Histon H4 (K16) || [[Mitochondrium|Mitochondriale]] NAD+-Verwertung, Thermogenese, zellulärer Metabolismus, Apoptose, Zellprotektion/-alterung || ADP-Ribosyltransferase, Deacylase || <ref>B. Schwer, J. Bunkenborg, R. O. Verdin, J. S. Andersen, E. Verdin: ''Reversible lysine acetylation controls the activity of the mitochondrial enzyme acetyl-CoA synthetase 2.'' In: ''Proc Natl Acad Sci U S A.'' 103, 2006, S. 10224–10229.</ref><ref>C. Schlicker, M. Gertz, P. Papatheodorou, B. Kachholz, C. F. Becker, C. Steegborn: ''Substrates and regulation mechanisms for the human mitochondrial sirtuins Sirt3 and Sirt5.'' In: ''J Mol Biol.'' 382, 2008, S. 790–801.</ref>
|-
| [[Sirt4]] || Glutamat-Dehydrogenase || Mitochondriale NAD+-Verwertung, Regulation der Insulinsekretion || ADP-Ribosyltransferase || <ref>N. Ahuja, B. Schwer, S. Carobbio, D. Waltregny, B. J. North, V. Castronovo, P. Maechler, E. Verdin: ''Regulation of insulin secretion by SIRT4, a mitochondrial ADP-ribosyltransferase.'' In: ''J Biol Chem.'' 282, 2007, S. 33583–33592.</ref><ref>M. C. Haigis, R. Mostoslavsky, K. M. Haigis, K. Fahie, D. C. Christodoulou, A. J. Murphy, D. M. Valenzuela, G. D. Yancopoulos, M. Karow, G. Blander, C. Wolberger, T. A. Prolla, R. Weindruch, F. W. Alt, L. Guarente: ''SIRT4 inhibits glutamate dehydrogenase and opposes the effects of calorie restriction in pancreatic beta cells.'' In: ''Cell.'' 126, 2006, S. 941–954.</ref>
|-
| [[Sirt5]] || [[Cytochrom c]], [[Carbamoylphosphat-Synthetase I|CPS1]], [[Uratoxidase|UOX]] || Regulierung der [[Glykolyse]] || Deacylase || <ref>C. Schlicker, M. Gertz, P. Papatheodorou, B. Kachholz, C. F. Becker, C. Steegborn: ''Substrates and regulation mechanisms for the human mitochondrial sirtuins Sirt3 and Sirt5.'' In: ''J Mol Biol.'' 382, 2008, S. 790–801.</ref><ref>{{Literatur |Autor=Chao Peng, Zhike Lu, Zhongyu Xie, Zhongyi Cheng, Yue Chen |Titel=The First Identification of Lysine Malonylation Substrates and Its Regulatory Enzyme |Sammelwerk=Molecular & Cellular Proteomics |Band=10 |Nummer=12 |Datum=2011-12-01 |ISSN=1535-9476 |Seiten=M111.012658 |Online=http://www.mcponline.org/content/10/12/M111.012658 |DOI=10.1074/mcp.M111.012658 |PMC=3237090 |PMID=21908771 |Abruf=2017-04-07}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Yuya Nishida, Matthew J. Rardin, Chris Carrico, Wenjuan He, Alexandria K. Sahu |Titel=SIRT5 Regulates both Cytosolic and Mitochondrial Protein Malonylation with Glycolysis as a Major Target |Sammelwerk=Molecular Cell |Band=59 |Nummer=2 |Datum=2015-07-16 |ISSN=1097-4164 |Seiten=321–332 |DOI=10.1016/j.molcel.2015.05.022 |PMC=4571487 |PMID=26073543}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Takashi Nakagawa, David J. Lomb, Marcia C. Haigis, Leonard Guarente |Titel=SIRT5 Deacetylates carbamoyl phosphate synthetase 1 and regulates the urea cycle |Sammelwerk=Cell |Band=137 |Nummer=3 |Datum=2009-05-01 |ISSN=1097-4172 |Seiten=560–570 |DOI=10.1016/j.cell.2009.02.026 |PMC=2698666 |PMID=19410549}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Minjia Tan, Chao Peng, Kristin A. Anderson, Peter Chhoy, Zhongyu Xie |Titel=Lysine glutarylation is a protein posttranslational modification regulated by SIRT5 |Sammelwerk=Cell Metabolism |Band=19 |Nummer=4 |Datum=2014-04-01 |ISSN=1932-7420 |Seiten=605–617 |DOI=10.1016/j.cmet.2014.03.014 |PMC=4108075 |PMID=24703693}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Yasuhiko Nakamura, Masahito Ogura, Kasane Ogura, Daisuke Tanaka, Nobuya Inagaki |Titel=SIRT5 deacetylates and activates urate oxidase in liver mitochondria of mice |Sammelwerk=FEBS Letters |Band=586 |Nummer=23 |Datum=2012-11-30 |ISSN=1873-3468 |Seiten=4076–4081 |DOI=10.1016/j.febslet.2012.10.009}}</ref>
|-
| [[Sirt6]] || Histon H3 (K9, K18, K56), CtIP, NPM1, PKM2, GCN5, [[TNF-α|TNFα]], [[Poly(ADP-ribose)-Polymerase 1|PARP1]], KAP1 || Zellulärer Metabolismus, Erhalt der [[Telomere]], Zellprotektion/-alterung || ADP-Ribosyltransferase, Deacylase || <ref>E. Michishita, R. A. McCord, E. Berber, M. Kioi, H. Padilla-Nash, M. Damian, P. Cheung, R. Kusumoto, T. L. Kawahara, J. C. Barrett, H. Y. Chang, V. A. Bohr, T. Ried, O. Gozani, K. F. Chua: ''SIRT6 is a histone H3 lysine 9 deacetylase that modulates telomeric chromatin.'' In: ''Nature.'' 452, 2008, S. 492–496.</ref><ref>{{Literatur |Autor=Bo Yang, Bernadette M. M. Zwaans, Mark Eckersdorff, David B. Lombard |Titel=The sirtuin SIRT6 deacetylates H3 K56Ac in vivo to promote genomic stability |Sammelwerk=Cell Cycle |Band=8 |Nummer=16 |Datum=2009-08-15 |ISSN=1538-4101 |Seiten=2662–2663 |DOI=10.4161/cc.8.16.9329 |PMC=2728171 |PMID=19597350}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Luisa Tasselli, Yuanxin Xi, Wei Zheng, Ruth I Tennen, Zaneta Odrowaz |Titel=SIRT6 deacetylates H3K18ac at pericentric chromatin to prevent mitotic errors and cellular senescence |Sammelwerk=Nature Structural & Molecular Biology |Band=23 |Nummer=5 |Seiten=434–440 |DOI=10.1038/nsmb.3202}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Abderrahmane Kaidi, Brian T. Weinert, Chunaram Choudhary, Stephen P. Jackson |Titel=Human SIRT6 Promotes DNA End Resection Through CtIP Deacetylation |Sammelwerk=Science |Band=329 |Nummer=5997 |Datum=2010-09-10 |ISSN=0036-8075 |Seiten=1348–1353 |Online=http://science.sciencemag.org/content/329/5997/1348 |DOI=10.1126/science.1192049 |PMC=3276839 |PMID=20829486 |Abruf=2017-04-07}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Namgyu Lee, Dae-Kyum Kim, Eung-Sam Kim, Sung Jin Park, Jung-Hee Kwon |Titel=Comparative interactomes of SIRT6 and SIRT7: Implication of functional links to aging |Sammelwerk=PROTEOMICS |Band=14 |Nummer=13–14 |Datum=2014-07-01 |ISSN=1615-9861 |Seiten=1610–1622 |DOI=10.1002/pmic.201400001}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=John E. Dominy, Yoonjin Lee, Mark P. Jedrychowski, Helen Chim, Michael J. Jurczak |Titel=The deacetylase Sirt6 activates the acetyltransferase GCN5 and suppresses hepatic gluconeogenesis |Sammelwerk=Molecular Cell |Band=48 |Nummer=6 |Datum=2012-12-28 |ISSN=1097-4164 |Seiten=900–913 |DOI=10.1016/j.molcel.2012.09.030 |PMC=3534905 |PMID=23142079}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Hong Jiang, Saba Khan, Yi Wang, Guillaume Charron, Bin He |Titel=SIRT6 regulates TNF-α secretion through hydrolysis of long-chain fatty acyl lysine |Sammelwerk=Nature |Band=496 |Nummer=7443 |Datum=2013-04-04 |ISSN=1476-4687 |Seiten=110–113 |DOI=10.1038/nature12038 |PMC=3635073 |PMID=23552949}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Zhiyong Mao, Christopher Hine, Xiao Tian, Michael Van Meter, Matthew Au |Titel=SIRT6 Promotes DNA Repair Under Stress by Activating PARP1 |Sammelwerk=Science |Band=332 |Nummer=6036 |Datum=2011-06-17 |ISSN=0036-8075 |Seiten=1443–1446 |Online=http://science.sciencemag.org/content/332/6036/1443 |DOI=10.1126/science.1202723 |PMID=21680843 |Abruf=2017-04-07}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Michael Van Meter, Mehr Kashyap, Sarallah Rezazadeh, Anthony J. Geneva, Timothy D. Morello |Titel=SIRT6 represses LINE1 retrotransposons by ribosylating KAP1 but this repression fails with stress and age |Sammelwerk=Nature Communications |Band=5 |Datum=2014-09-23 |ISSN=2041-1723 |DOI=10.1038/ncomms6011 |PMC=4185372 |PMID=25247314 }}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Gregory Liszt, Ethan Ford, Martin Kurtev, Leonard Guarente |Titel=Mouse Sir2 Homolog SIRT6 Is a Nuclear ADP-ribosyltransferase |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=280 |Nummer=22 |Datum=2005-06-03 |ISSN=0021-9258 |Seiten=21313–21320 |Online=http://www.jbc.org/content/280/22/21313 |DOI=10.1074/jbc.M413296200 |PMID=15795229 |Abruf=2017-04-07}}</ref>
|-
| [[Sirt7]] || [[p53]], NPM1, Histon H3, PAF53 || Aktivierung [[RNA-Polymerase]] I, kardiale Stressresistenz, Zellprotektion/-alterung || Deacetylase || <ref>O. Vakhrusheva, C. Smolka, P. Gajawada, S. Kostin, T. Boettger, T. Kubin, T. Braun, E. Bober: ''Sirt7 increases stress resistance of cardiomyocytes and prevents apoptosis and inflammatory cardiomyopathy in mice.'' In: ''[[Circ Res]].'' 102, 2008, S. 703–710.</ref><ref>{{Literatur |Autor=Namgyu Lee, Dae-Kyum Kim, Eung-Sam Kim, Sung Jin Park, Jung-Hee Kwon |Titel=Comparative interactomes of SIRT6 and SIRT7: Implication of functional links to aging |Sammelwerk=PROTEOMICS |Band=14 |Nummer=13–14 |Datum=2014-07-01 |ISSN=1615-9861 |Seiten=1610–1622 |DOI=10.1002/pmic.201400001 }}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Matthew F. Barber, Eriko Michishita-Kioi, Yuanxin Xi, Luisa Tasselli, Mitomu Kioi |Titel=SIRT7 links H3K18 deacetylation to maintenance of oncogenic transformation |Sammelwerk=Nature |DOI=10.1038/nature11043 |PMC=3412143 |PMID=22722849}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Sifan Chen, Jeanette Seiler, Magaly Santiago-Reichelt, Kerstin Felbel, Ingrid Grummt |Titel=Repression of RNA polymerase I upon stress is caused by inhibition of RNA-dependent deacetylation of PAF53 by SIRT7 |Sammelwerk=Molecular Cell |Band=52 |Nummer=3 |Datum=2013-11-07 |ISSN=1097-4164 |Seiten=303–313 |DOI=10.1016/j.molcel.2013.10.010 |PMID=24207024}}</ref>
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== Bedeutung ==
Aufgrund ihrer Fähigkeit, zahlreiche Enzyme und Proteine zu modifizieren, die eine Schlüsselrolle bei verschiedenen Krankheiten spielen, sind Sirtuine in den letzten Jahren immer stärker in den Fokus der Forschung gerückt. Vor allem die Tatsache, dass zahlreiche Zielproteine auch bei pathologischen Mechanismen entarteter Zellen ([[Krebs (Medizin)|Krebs]]) eine Rolle spielen, lässt die Hoffnung auf neue Therapieoptionen bei bestimmten Krebsarten aufkommen. Auch Enzyme, die eine Rolle bei der [[Alzheimer-Krankheit]], [[Morbus Parkinson]], [[Diabetes mellitus]] und [[Adipositas]] spielen, finden sich unter den [[Substrat (Biochemie)|Substraten]] von Sirtuinen. Ihr Einfluss auf die Zellalterung könnte ein besseres Verständnis von Alterungsprozessen in menschlichen Zellen liefern.

== Kritische Betrachtung ==
Sirtuine werden aufgrund ihrer lebensverlängernden Wirkung auf [[Mikroorganismen]] in der Presse immer wieder als sogenannte „Anti-Aging-Enzyme“ bezeichnet. Diese Wirkungen einer gesteigerten Sirt1-Aktivität konnten in Experimenten mit Hefen gezeigt<ref>D. W. Lamming, M. Latorre-Esteves, O. Medvedik, S. N. Wong, F. A. Tsang, C. Wang, S. J. Lin, D. A. Sinclair: ''HST2 mediates SIR2-independent life-span extension by calorie restriction.'' In: ''Science.'' 309, 2005, S. 1861–1864.</ref><ref>S. J. Lin, P. A. Defossez, L. Guarente: ''Requirement of NAD and SIR2 for life-span extension by calorie restriction in Saccharomyces cerevisiae.'' In: ''Science.'' 289, 2000, S. 2126–2128.</ref> und die Ergebnisse an anderen [[Modellorganismus|Modellorganismen]] durch Versuche mit dem Sirtuin-Aktivator [[Resveratrol]] bestätigt werden.<ref>J. G. Wood, B. Rogina, S. Lavu, K. Howitz, S. L. Helfand, M. Tatar, D. Sinclair: ''Sirtuin activators mimic caloric restriction and delay ageing in metazoans.'' In: ''Nature.'' 430, 2004, S. 686–689.</ref><ref>D. R. Valenzano, E. Terzibasi, T. Genade, A. Cattaneo, L. Domenici, A. Cellerino: ''Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate.'' In: ''Curr Biol.'' 16, 2006, S. 296–300.</ref> Allerdings können diese Studien nicht einfach auf den Menschen übertragen werden, da die Verlängerung der Lebensdauer der Mikroorganismen im Wesentlichen auf einer [[Kalorienrestriktion]] beruht. Experimente an [[Mäuse]]n konnten keine Lebensverlängerung zeigen, wobei aber altersbedingte degenerative Erkrankungen signifikant hinausgezögert werden konnten.<ref>K. J. Pearson, J. A. Baur, K. N. Lewis, L. Peshkin, N. L. Price, N. Labinskyy, W. R. Swindell, D. Kamara, R. K. Minor, E. Perez, H. A. Jamieson, Y. Zhang, S. R. Dunn, K. Sharma, N. Pleshko, L. A. Woollett, A. Csiszar, Y. Ikeno, D. Le Couteur, P. J. Elliott, K. G. Becker, P. Navas, D. K. Ingram, N. S. Wolf, Z. Ungvari, D. A. Sinclair, R. de Cabo: ''Resveratrol delays age-related deterioration and mimics transcriptional aspects of dietary restriction without extending life span.'' In: ''Cell Metab.'' 8, 2008, S. 157–168.</ref>

== Einzelnachweise ==
<references responsive/>

== Literatur ==
* R. Rajendran: ''Sirtuins: Molecular Traffic Lights in the Crossroad of Oxidative Stress, Chromatin Remodeling, and Transcription.'' In: ''J. Biomed. Biotechnol.'' 2011, S. 368276. PMID 21912480, [[doi:10.1155/2011/368276]].
* T. Finkel u. a.: ''Recent progress in the biology and physiology of sirtuins.'' In: ''Nature.'' 460(7255), 2009, S. 587–591. PMID 19641587, [[doi:10.1038/nature08197]].
* M. Jung, W. Sippl: ''Epigenetic Targets In Drug Discovery.'' Wiley-VCH, 2009, ISBN 978-3-527-32355-5.

== Siehe auch ==
* [[Resveratrol]]

== Weblinks ==
* {{Webarchiv | url=http://www.thunemann.de/daten/fs_ppt.pdf | wayback=20061103222308 | text=''Lebensverlängerung, eine neue Funktion von NAD.'' (PDF-Datei; 5,03 MB)}}
* NZZ: ''[https://web.archive.org/web/20110930134216/http://www.nzz.ch/nachrichten/hintergrund/wissenschaft/ein_streit_spaltet_die_aging-community_1.12695335.html Ein Streit spaltet die Aging-Community]''

[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Hydrolase|Sirtuine]]

Sirtuine - Versionsgeschichte

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