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'''Sigma-Faktoren''' ('''σ-Faktoren''') sind [[Bakterien|bakterielle]] [[Protein]]e, welche für die [[Transkriptionsinitiation|Initiation der Transkription]] notwendig sind.

In der Regel sind Sigma-Faktoren in der Zelle an die [[RNA-Polymerase]] gebunden. Eine vollständige bakterielle Polymerase mit gebundenem Sigma-Faktor wird oft auch als [[Holoenzym]] bezeichnet. Sie besteht aus sechs Untereinheiten (α2ββ’ωσ). Das Minimal- oder Coreenzym dagegen ist nicht an die σ-Untereinheit gebunden. In anderen Zusammenhängen ist die Bedeutung von Holoenzym allerdings oft eine andere.

Sigma-Faktoren weisen eine hohe Affinität zur [[Pribnow-Box]] und der -35-Sequenz des [[Promotor (Genetik)|Promotors]] auf. Damit erhöht sie die Bindewahrscheinlichkeit des Polymerase-Holoenzyms an die Startstelle des [[Offener Leserahmen|offenen Leserahmens]] der DNA. Auch ohne Sigma-Faktor kann die RNA-Polymerase an die DNA binden, doch es kommt nicht zur [[Transkription (Biologie)|Transkription]]. Wenn das Polymerase-Holoenzym den offenen Komplex bildet und die Transkription beginnt, wird der Sigma-Faktor abgespalten.

Abhängig von den Umweltbedingungen [[Genexpression|exprimieren]] Bakterien in der Regel mehrere verschiedene Sigma-Faktoren, die im Allgemeinen unterschiedliche Promotorspezifitäten aufweisen. Hierdurch wird die Transkription spezieller Gene zur Anpassung an die Umweltbedingungen vermittelt. Es sind zwei Klassen von Sigma-Faktoren bekannt. Eine Klasse mit vielen Vertretern weist [[Homologie (Genetik)|Homologien]] zum Faktor Sigma-70 der Bakterienspezies ''[[Escherichia coli]]'' auf. Eine kleinere Familie – bei den meisten Bakterien mit nur einem einzigen Vertreter – ist homolog zum ''E. coli''-Faktor Sigma-54. Diese unterscheidet sich sowohl strukturell als auch im Mechanismus der [[Transkriptionsinitiation]] stark von der Sigma-70-Familie. Sigma-Faktoren werden durch ihre [[Molekülmasse]] charakterisiert. Der Faktor σ70 zum Beispiel beschreibt den Sigma-Faktor mit einer Molekülmasse von 70 [[Dalton (Einheit)|kDa]].

'''Sigma-Faktoren aus'' E. coli'':'''
{| class="wikitable" style="text-align:center"
|- class="hintergrundfarbe6"
! Sigma-Faktor !! Gen !! Erkennungssequenz (-35) !! Erkennungssequenz (-10) !!Expression
|-
| σ70 || ''rpoD'' || TTGACA ||TATAATg|| unter normalen Bedingungen
|-
| σ32 || ''rpoH'' || CTTGAAA ||CCCCATNT || bei Hitzestress
|-
| σ54 || ''rpoN'' || CTGGCAC ||TTGCA|| bei Stickstoffmangel
|-
| σ28 || ''rpoF'' || TAAA ||GCCGATAA|| Flagellenexpression
|-
| σ38 || ''rpoS'' || CCGGCG |||| generelle Stressantwort
|-
| σ19 || ''FecI'' || AAGGAAAAT |||| Eisentransport
|-
| σ24 || ''rpoE'' || GAACTT ||TCTGA|| bei Zellhüllstress
|}

* '''Sigma 70''' ist der Haushalts- (''Housekeeping-'') Sigma-Faktor von ''E. coli'', der die Transkription jener Gene einleitet, deren Genprodukte unter gewöhnlichen Umweltbedingungen benötigt werden.

* '''Sigma 32''' ist der Hitzeschock-Sigma-Faktor in ''E. coli'', der vom Gen ''rpoH'' codiert wird. Erhöht sich die Temperatur in der Zelle, wird der Faktor vermehrt synthetisiert. Durch die erhöhte Sigma-32-Konzentration in der Zelle bindet das Protein mit hoher Wahrscheinlichkeit an das Polymerase-Core-Enzym. Dadurch werden [[Hitzeschockprotein]]e exprimiert, die der Zelle helfen, die erhöhten Temperaturen zu überleben. Zu ihnen gehören zum Beispiel [[Chaperon (Protein)|Chaperone]], [[Protease]]n und DNA-Reparaturenzyme.

* '''Sigma 54''' wird durch das Gen ''rpoN'' codiert und bei Stickstoffmangel hergestellt. Das Sigma 54-Holoenzym aktiviert unter anderem die Expression der [[Glutamin]]synthetase, die das Schlüsselenzym für die Stickstoff-Assimilierung darstellt.

* '''Sigma 38''' ist der Sigma-Faktor der generellen Stressantwort in ''E. coli''. Bei Stressfaktoren wie Kohlenstoffmangel, Aminosäuremangel oder [[Azidose|Übersäuerung]] wird die Sigma 38-Expression hochreguliert. Dies ist zum Beispiel der Fall, wenn eine Bakterienkultur in die stationäre Phase übergeht. Unter Sigma 38 werden Proteine exprimiert, die die Zelle vor schädigenden Umwelteinflüssen schützen.

== Literatur ==
* Richard R. Burgess, Larry Anthony: ''How sigma docks to RNA polymerase and what sigma does.'' In: ''[[Current Opinion in Microbiology]].'' Bd. 4, Nr. 2, 2001, {{ISSN|1369-5274}}, S. 126–131, PMID 11282466, [[doi:10.1016/S1369-5274(00)00177-6]].
* [[Georg Fuchs (Biologe)|Georg Fuchs]] (Hrsg.): ''Allgemeine Mikrobiologie.'' 8., vollständig überarbeitete und erweiterte Auflage. Thieme, Stuttgart u. a. 2007, ISBN 978-3-13-444608-1.
* Tanja M. Gruber, Carol A. Gross: ''Multiple sigma subunits and the partitioning of bacterial transcription space.'' In: ''[[Annual Review of Microbiology]].'' Bd. 57, 2003, S. 441–466, PMID 14527287, [[doi:10.1146/annurev.micro.57.030502.090913]].
* John D. Helmann, Michael J. Chamberlin: ''Structure and function of bacterial sigma factors.'' In: ''[[Annual Review of Biochemistry]].'' Bd. 57, 1988, S. 839–872, PMID 3052291, [[doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.004203]].
* [[Rolf Knippers]]: ''Molekulare Genetik.'' 9., komplett überarbeitete Auflage. Thieme, Stuttgart u. a. 2006, ISBN 3-13-477009-1.
* Mark S. B. Paget, John D. Helmann: ''The σ70 family of sigma factors.'' In: ''[[Genome Biology]].'' Bd. 4, Nr. 1, 2003, 203, PMID 12540296 [[doi:10.1186/gb-2003-4-1-203]] (Volltextzugriff).

== Weblinks ==
{{Commonscat|Sigma factors|Sigma-Faktoren}}

[[Kategorie:Transkriptionsfaktor| SigmaFaktoren]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Sigma-Faktoren - Versionsgeschichte

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