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2025-06-25T14:54:01Z

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[[Datei:Mycobactin+Fe.png|mini|300px|Stäbchenmodell von Carboxymycobactin T mit Eisenion, nach PDB {{PDB2|1X8U}}.]]
[[Datei:Myxochelin.svg|mini|Strukturformel der Myxocheline.]]
[[Datei:Catecholate-Iron-Complex-Structural formula V1.svg|mini|Komplexausschnitt mit Catecholin und Eisen(III)]]
[[Datei:Enterobactin.svg|mini|Strukturformel von [[Enterobactin]].]]
Die '''Siderophore''' ([[Griechische Sprache|gr.]] ''Eisenträger'') sind eine Stoffgruppe von rund 200 eisenbindenden [[Niedermolekulare Verbindung|niedermolekularen Verbindungen]] und [[Peptid|Oligopeptiden]], die von [[Aerobie|aeroben]] [[Bakterien]], [[Pilze]]n und Pflanzenwurzeln gebildet und in das umgebende Medium ausgeschieden werden. Nach der [[Komplexierung]] der Eisen-Ionen werden die beladenen Siderophore von den Zellen der Produzenten über spezifische Transportsysteme wieder aufgenommen. Eine Besonderheit der Siderophore ist ihre geringe [[molare Masse]] von 300 bis 2.000 [[Dalton (Einheit)|Dalton]]. Manche Pflanzen bilden ebenfalls Eisen komplexierende Substanzen. Diese werden [[Phytosiderophore]] genannt.<ref>{{Literatur |Autor = S. M. Kraemer, D. E. Crowley, R. Kretzschmar |Titel = Geochemical Aspects of Phytosiderophore‐Promoted Iron Acquisition by Plants |Sammelwerk = Advances in Agronomy |Band = 91 |Verlag = Academic Press |Datum = 2006 |Seiten = 1–46 |DOI= 10.1016/S0065-2113(06)91001-3}}</ref>

== Vorkommen in der Natur ==
Bekannte Siderophore sind die [[Enterobactin]]e, die von [[Enterobakterien]] hergestellt werden, die [[Ferrioxamine]] der [[Actinobakterien]], die [[Pyoverdin]]e in [[Pseudomonas]], die [[Mycobactine]] und [[Exocheline]] der [[Mycobakterien]], die [[Ferrichrome]] der Pilze und die [[citrat]]haltigen Siderophore bei Pilzen und Bakterien. Siderophore werden nur von [[Aerobie|aeroben]] [[Bakterien]], [[Pilze]]n und Pflanzenwurzeln gebildet und konnten in teils hohen Konzentrationen im Boden und [[Meerwasser]] nachgewiesen werden.

== Eigenschaften und biologische Bedeutung ==
Siderophore sind kleine Moleküle, die zu den [[Brenzcatechin|Catecholaten]], [[Hydroxamate]]n oder zu den α-Hydroxy/α-[[Ketosäuren|Ketocarbonsäuren]] gehören. Daneben gibt es gemischt-funktionelle Siderophore, die auch Stickstoff-Liganden besitzen, sowie kurze Peptide mit ungewöhnlichen Modifikationen (wie die [[Pyoverdine]]). Allen diesen ist gemeinsam, dass sie einen mehrzähnigen [[Ligand]]en bilden, der ein Metallion mit sechs, selten vier Zentren bindet. Die geringe Größe der Moleküle erlaubt es ihnen, die Zellwand von Bakterien, Pilzen oder Pflanzen zweimal durch relativ enge Kanäle zu durchqueren. Die Eisentransportproteine höherer Lebewesen (beispielsweise [[Transferrin]]) besitzen eine molare Masse von etwa 80.000 Dalton (Siderophore 300 bis 2.000).

=== Eisentransport und -speicherung ===
Siderophore binden sehr selektiv Eisen(III)-Ionen, die dann in die Zellen transportiert werden können. Trotz der großen Menge an in der Natur vorkommendem Eisen besitzt dies eine sehr geringe Bioverfügbarkeit, da es meist als unlöslicher Hydroxokomplex vorliegt. Die hohe [[Affinität (Chemie)|Affinität]] der Siderophore zu [[Eisen|Fe(III)]]-Ionen erlaubt es ihnen, die geringe Bioverfügbarkeit dieses Ions auszugleichen. Da die Komplexbindungskonstante der Siderophore für Fe(II)-Ionen sehr viel geringer ist als für dreiwertiges Eisen, wird das
Metallion in der Zelle nach [[Reduktion (Chemie)|Reduktion]] zu Eisen(II) aus dem Komplex gelöst. Weitere Bedeutung kommt diesen Molekülen als Lagersystem für Eisen zu; d. h., die mit Eisen beladenen Siderophore können innerhalb der Zellen gelagert werden.

=== Pathologie ===
{| class="wikitable float-right" style="text-align:center"
! Komplex || Stabilitätskonstante bei pH 7
|-
| Fe(III)-Enterobactin || 1056
|-
| Fe(III)-Ferrioxamin E || 1032
|-
| Fe(III)-Ferrichrom A || 1029
|-
| Fe(III)-Transferrin A || 1024
|-
| Fe(III)-[[Ethylendiamintetraessigsäure|EDTA]] || 1025
|}

Enterobactin und andere bakterielle Siderophore bilden wesentlich stabilere Komplexe mit Eisen(III) als die Eisen bindenden Komplexverbindungen und Eisentransportproteine des Menschen. Sie sind daher in der Lage, im menschlichen Körper Eisen von Hämoglobin (nach [[Hämolyse]]) und Transferrin „zu stehlen“.<ref>{{Literatur |Autor=Joseph W. Lengeler, G. Drews, Hans Günter Schlegel |Titel=Biology of the prokaryotes |Verlag=Thieme |Ort=Stuttgart |Datum=1999 |ISBN=3-13-108411-1 |Seiten=183ff}}</ref>

== Biosynthese ==
Die Produktion der Siderophore wird über einen speziellen Regelkreis an die Eisenkonzentration innerhalb der Zelle gekoppelt. Das Protein ''FUR'' (''[[Ferric Uptake Regulator|ferric uptake regulator]]'') bindet [[Zink|Zink(II)]]- und Eisen(II)-Ionen, verändert dadurch seine Konformation und fungiert so als aktiver Repressor der Eisenaufnahmegene.<ref>{{Literatur |Autor=Georg Fuchs, Hans Günter Schlegel, Thomas Eitinger |Titel=Allgemeine Mikrobiologie |Auflage=10., unveränderte Auflage |Verlag=Georg Thieme Verlag |Ort=Stuttgart |Datum=2017 |ISBN=978-3-13-241885-1}}</ref> Ist in der Zelle nicht mehr genügend zweiwertiges Eisen vorhanden, so wird die Siderophor-Produktion angeregt und die Zell-Transportkanäle für Eisen werden geöffnet.

Für die Synthese an sich werden meist Aminosäuren als Basis verwendet, welche durch große modulare Multienzymkomplexe der Nichtribosomalen Peptidsynthetasen (NRPS) fließbandartig zusammengebaut werden zu dem [[Nichtribosomales Peptid|nichtribosomalen Peptid]]; der Prozess hat Ähnlichkeiten mit der [[Fettsäuresynthese]] durch Carrier-Enzyme.

== Anwendung als Chelatoren ==
Es ist bekannt, dass Pyoverdine, die sehr variabel aufgebaut sein können, auch als Chelatoren für Schwermetalle wie [[Uran]] und [[Thorium]] fungieren können.<ref>{{cite journal | author = J. R. Brainard, B. A. Strietelmeier, P. H. Smith , P. J. Langston-Unkefer| year = 1992 | title = Actinide binding and solubilization by microbial siderophores | journal = Radiochim. Acta | volume = 58–59 | pages = 357–363 |doi=10.1524/ract.1992.5859.2.357 }}</ref>

== Beispiele ==
* [[Cefiderocol]]

== Literatur ==
* {{cite journal |author=M. Miethke, M. A. Marahiel|title=Siderophore-based iron acquisition and pathogen control |journal=Microbiol. Mol. Biol. Rev. |volume=71 |issue=3 |pages=413–51 |year=2007 |month=September |pmid=17804665 |pmc=2168645 |doi=10.1128/MMBR.00012-07 }}
* {{cite journal |author=J. H. Crosa, C. T. Walsh|title=Genetics and assembly line enzymology of siderophore biosynthesis in bacteria |journal=Microbiol. Mol. Biol. Rev. |volume=66 |issue=2 |pages=223–49 |year=2002 |month=June |pmid=12040125 |pmc=120789 }}
* {{cite journal |author=J. Gobin, M. A. Horwitz |title=Exochelins of Mycobacterium tuberculosis remove iron from human iron-binding proteins and donate iron to mycobactins in the M. tuberculosis cell wall |journal=J. Exp. Med. |volume=183 |issue=4 |pages=1527–32 |year=1996 |month=April |pmid=8666910 |pmc=2192514 |url=http://jem.rupress.org/cgi/content/abstract/183/4/1527}}
* {{cite journal |author=J. Gobin, C. H. Moore, J. R. Reeve, D. K. Wong, B. W. Gibson, M. A. Horwitz|title=Iron acquisition by Mycobacterium tuberculosis: isolation and characterization of a family of iron-binding exochelins |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=92 |issue=11 |pages=5189–93 |year=1995 |month=May |pmid=7761471 |pmc=41874 }}
* {{cite journal |author=G. A. Snow |title=Mycobactins: iron-chelating growth factors from mycobacteria |journal=Bacteriol Rev |volume=34 |issue=2 |pages=99–125 |year=1970 |month=June |pmid=4918634 }}
* N. Noinaj, N. C. Easley u. a.: ''Structural basis for iron piracy by pathogenic Neisseria.'' In: ''Nature.'' Band 483, Nummer 7387, März 2012, S. 53–58, [[doi:10.1038/nature10823]], {{PMC|3292680}}, PMID 22327295.

== Weblinks ==
* [https://uni-tuebingen.de/fakultaeten/mathematisch-naturwissenschaftliche-fakultaet/fachbereiche/interfakultaere-einrichtungen/imit/arbeitsgruppen/mikrobiologie-biotechnologie/former-research-groups/winkelmann/ ''Siderophores''] bei der Universität Tübingen

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Stoffgruppe]]

Siderophore - Versionsgeschichte

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