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2023-06-20T18:43:15Z

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{{Infobox Protein
|Name = Shiga-Toxin, Untereinheit A (''Shigella dysenteriae'')
|Bild = Shiga toxin 1DM0.png
|Bild_legende = Oberflächenmodell von A+5B nach {{PDB|1DM0}}
|PDB = 
|Groesse = 293 Aminosäuren
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|Struktur = Monomer
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|Substrat = N-Glykosid eines Adenin in 28S rRNA
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|Taxon_Ausnahme =
|Orthologe =
}}

'''Shiga-Toxine''' sind nach dem japanischen Bakteriologen [[Kiyoshi Shiga]] benannte [[Zytotoxizität|zytotoxische]] [[Protein]]e, produziert von ''[[Shigella]] dysenteriae'', dem Erreger der Shigellosen oder [[Bakterienruhr]], und nahe verwandte Proteine, die von ''[[Escherichia coli]]'' ([[Enterohämorrhagische Escherichia coli]]) produziert werden ([[Vero-Toxin]]e).

Das gesamte Shiga-Toxin besitzt eine Molmasse von rund 70.000 [[Dalton (Einheit)|Dalton]]<ref name=rol>{{RömppOnline|ID=RD-19-02132|Name=Shiga-Toxin|Abruf=2011-05-28}}</ref>; das Protein besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten, die über [[Disulfidbrücke]]n miteinander verbunden sind. Die B-Untereinheit (7,6 [[Dalton (Einheit)|kDa]]) ist fünffach vorhanden und sorgt für die Bindung an die Zelloberfläche und dafür, dass die A-Untereinheit (etwa 30 kDa<ref name=rol />) in das Zellinnere geschleust wird, wo diese die [[Eiweißsynthese]] durch Spaltung der 28s-rRNA der [[Ribosom]]en hemmt. Es besitzt einen ausgeprägten [[Nervenzelle|Neuro]][[Tropismus (Virologie)|tropismus]].

Shiga-Toxine zählen zu den [[Lektin]]en. Sie sind keine [[Enterotoxin]]e und nicht für den Durchfall bei der [[Bakterienruhr]] verantwortlich, sondern – wie die ähnlichen [[Vero-Toxin]]e – für deren [[Hämolyse|hämolytischen]] Verlauf.

{{Infobox Protein
|Name =
|Bild = 2ga4 cbc600.png
|Bild_legende = Bindung von [[Adenin]] an Stx2, dem Shiga-Toxin 2 von [[Escherichia coli]] O157:H7 nach {{PDB|2ga4}}
|PDB = 
|Groesse = 315+89 Aminosäuren (A+B)
|Kofaktor =
|Precursor =
|Struktur = Heterodimer
|Isoformen =
|HGNCid =
|Symbol =
|AltSymbols =
|OMIM =
|UniProt =
|MGIid =
|CAS =
|EC-Nummer = 3.2.2.22
|Kategorie = N-Glycosylase
|Peptidase_fam =
|Reaktionsart = Hydrolyse einer N-Glycosylbindung
|Substrat = rRNA (60S) + H<sub>2</sub>O
|Produkte = defekte rRNA (60S)
|Homolog_fam =
|Taxon = [[Escherichia coli]]
|Taxon_Ausnahme =
|Orthologe =
|Inhibitor_fam =
}}

Die [[Lektine]] '''Vero-Toxin 1''' und '''Vero-Toxin 2''' aus ''[[Escherichia coli]]'' werden aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu Shiga-Toxin auch '''Shiga-like-toxin I/II''' (SLT I/II) oder '''Shiga-Toxin 1/2''' (Stx1/Stx2) genannt. Sie beeinträchtigen die [[Eukaryoten|eukaryotische]] [[Eiweißsynthese|Proteinsynthese]], indem sie die 60S-Untereinheit der [[Ribosom]]en auf [[Katalyse|katalytischem]] Weg inaktivieren. Die [[Elongation (Transkription)|Elongation]] der Peptidkette wird dadurch beeinträchtigt, dass die Bindung von Aminoacyl-[[tRNA]] an die Ribosomen verhindert wird.

Von ihrer Struktur und Wirkungsweise her gehören Vero-Toxine und Shiga-Toxine zur gleichen Gruppe von [[Toxin]]en wie die [[Lektin]]e [[Rizin|Ricin]] und [[Abrin]]. Wie diese besitzen sie zwei Ketten bzw. Untereinheiten. Auffällig ist, dass ihre jeweilige Untereinheit genau an der gleichen Stelle wie Ricin A eine Spaltung der N-glykosidischen Bindung von [[Adenin]] in der 28S-[[rRNA]] verursacht. Diese Toxine wirken als spezifische [[RNA-N-Glycosidase]]n, welche Ribosomen inaktivieren.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Lektin]]
[[Kategorie:Membrankanal]]
[[Kategorie:Bakterientoxin]]
[[Kategorie:Glykosidase]]

Shiga-Toxin - Versionsgeschichte

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