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{{Infobox Protein
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| Taxon=Lebewesen
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'''Serpine''' sind [[Protein]]e, die in allen Lebewesen vorkommen; beim Menschen machen sie etwa zehn Prozent der [[Plasmaprotein]]e aus. Sie sind [[Homologie (Biologie)|strukturell ähnliche]] Proteine, welche unterschiedliche Funktionen ausüben können.<ref>Gettins, P., P. A. Patston, M. Schapira: ''Structure and mechanism of action of serpins.'' Hematology/oncology clinics of North America, Band 6, Nr. 6, 1992, S. 1393–1408, PMID 1452519.</ref><ref>Silverman, Gary A. ''et al.: The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins evolution, mechanism of inhibition, novel functions, and a revised nomenclature.'' Journal of Biological Chemistry, Band 276, Nr. 36, 2001, S. 33293–33296, {{DOI|10.1074/jbc.R100016200}}.</ref> Die ursprünglich entdeckten Serpine sind in der Lage, die [[Enzym]]aktivität von [[Serinproteinase]]n zu blockieren (''Serpin'' = '''Ser'''in-'''P'''roteinase-'''In'''hibitoren), diese Eigenschaft besitzen viele andere Serpine jedoch nicht. Zu den Serpinen gehören [[Antitrypsin]], [[Antithrombin]], [[Ovalbumin]], [[Plasminogen-Aktivator-Inhibitor]] und [[Neuroserpin]]. Ihre Aufgabe ist hauptsächlich die Regulation der Protease-Aktivität. Die [[Proteindatenbank]] [[UniProt]] zählt über 40 gesicherte Mitglieder der Serpin-Familie, über 80 Sequenzen sind bekannt.

Strukturell zeichnen sich alle Serpine durch die Anwesenheit von drei [[β-Faltblatt|β-Faltblättern]] und neun [[α-Helix|α-Helices]] aus, die zusammen eine unter Spannung stehende Struktur bilden. Dies führt dazu, dass jede proteolytische Spaltung an dieser Struktur zum Verlust der Inhibitor-Eigenschaft führt. Inhibitorische Serpine binden an Proteasen in der Nachbarschaft der katalytischen Domäne; der hemmende Effekt ergibt sich zunächst durch [[sterische Hinderung]]. Im Weiteren wird das Serpin durch die [[Protease]] aufgeschnitten – die freiwerdende Spannung im Serpin führt zu weitreichenden Konformationsänderungen und letztendlich zur Zerstörung der Protease. Die Hemmung ist also [[Reversible Reaktion|irreversibel]].<ref>{{Literatur
| Autor=R. J. Epstein
| Titel=Human molecular biology
| TitelErg= an introduction to the molecular basis of health and disease
| Verlag=University Press
| Ort=Cambridge
| Jahr=2003
| ISBN=052164481X
| Seiten=26
}}</ref>

Die Bezeichnungen '''Serpin''' und '''Serinprotease-Inhibitor''' sind nicht synonym, da es außerhalb der Serpine viele andere Hemmer von Serinproteinasen gibt, und Serpine auch andere Proteasen zu hemmen in der Lage sind. Die proteasehemmenden Serpine sind in der [[MEROPS]]-Datenbank im Clan 'ID' (Familie 'I4') zusammengefasst und bilden die umfangreichste Klasse von [[Protease-Inhibitor]]en.<ref>MEROPS: Eintrag zu {{Webarchiv |url=http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=i4 |text=I4 family |wayback=20161208210702 |archiv-bot=}}, abgerufen am 23. Mai 2013.</ref>

== Klinische Anwendung ==
Das US-amerikanische Unternehmen [[Centessa Pharmaceuticals]] ([[Nasdaq]]: CNTA) veröffentlichte im September 2021 eine Pressemeldung, dass es SerpinPC in der Behandlung der schweren [[Hämophilie]] A und B im Rahmen einer [[Klinische Studie|klinischen Studie Phase 2a]] erforscht und erste positive Ergebnisse erzielt hat.<ref>[https://investors.centessa.com/news-releases/news-release-details/centessa-pharmaceuticals-announces-positive-topline-data-proof Centessa Pharmaceuticals Announces Positive Topline Data from Proof-of-Concept Study of SerpinPC in Severe Hemophilia A and B Patients Not on Prophylaxis], PM Centessa vom 9. September 2021, abgerufen am 10. September 2021</ref>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Serine protease inhibitors|Serpine}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteaseinhibitor| Serpine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Serpine - Versionsgeschichte

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