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	<title>Serinproteasen - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-08T20:46:25Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Serinproteasen&amp;diff=412746&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Gib Senf dazu!: tk kl</title>
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		<updated>2024-01-02T17:53:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;tk kl&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{Infobox Protein&lt;br /&gt;
|Bild= &lt;br /&gt;
|Bild_legende= Serinproteasen (Trypsin, Chymotrypsin und Elastase)&lt;br /&gt;
|EC-Nummer= 3.4.21.-&lt;br /&gt;
|CAS= &lt;br /&gt;
|Kategorie= Peptidase&lt;br /&gt;
|Reaktionsart= Proteolyse&lt;br /&gt;
|Produkte= &lt;br /&gt;
}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Serinproteasen&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; sind eine Unterfamilie der [[Peptidase]]n (also [[Enzym]]e, welche [[Proteine]] und [[Peptide]] spalten).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die Einteilung in diese Gruppe bezieht sich auf das [[Aktives Zentrum|aktive Zentrum]] der Peptidasen. Wie alle Enzyme haben auch Serinproteasen eine ganz bestimmte Struktur im aktiven Zentrum, hier die [[katalytische Triade]]. Bei den Serinproteasen findet sich dort die [[Aminosäure]] [[Serin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zu den Serinproteasen gehören die [[Verdauungsenzym]]e [[Trypsin]], [[Chymotrypsin]], [[Elastase]] sowie [[Plasmin]] und [[Thrombin]], die beide eine entscheidende Rolle in der [[Blutgerinnung]] einnehmen, schließlich auch die von [[Cytotoxische T-Zelle|cytotoxischen T-Zellen]] zur Abtötung infizierter oder entarteter Körperzellen eingesetzten [[Granzyme]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Katalysierte Reaktion ==&lt;br /&gt;
[[Datei:Serine protease mechanism by snellios.png|300px|mini|ohne|alt=|Reaktionsmechanismus]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Hemmung ==&lt;br /&gt;
Eine Hemmung von Serinproteasen findet im Körper beispielsweise durch bestimmte Proteine, die [[Serpine]] statt, um die Serinprotease nach getaner Arbeit abzuschalten. Ein Fehlen dieser Inhibitoren führt zu [[Thrombose]]n (Beispiel [[Antithrombin]]) oder [[Lungenemphysem]] (Beispiel [[Antitrypsin]]). In solchen Fällen können künstlich hergestellte [[Hemmstoff]]e gegeben werden, wie beispielsweise [[AEBSF]] und [[Phenylmethylsulfonylfluorid]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die Serinproteasen unterliegen einer hochdifferenzierten Kontrolle durch ein Netzwerk von&lt;br /&gt;
miteinander interagierenden Kaskaden von Hemmsubstanzen. Es können zwei Formen unterschieden werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Unspezifische Hemmung ===&lt;br /&gt;
Eine Form der Hemmung von Proteasen ist die Umhüllung durch einen Käfig.&lt;br /&gt;
Das [[Alpha-2-Globulin|Alpha-2-Makroglobulin]] umfängt aktivierte Proteasen wie eine Mausefalle.&lt;br /&gt;
Serinproteasen wie [[Präkallikrein]] und [[Thrombin]] werden so inaktiviert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Spezifische Hemmung ===&lt;br /&gt;
Eine andere Form der Hemmung von Serinproteasen ist eine hochspezifische durch Serpine, eine Klasse von Serinprotease-Inhibitoren. Viele Enzyme des Gerinnungssystems sind solche Serinproteasen und Serinprotease-Inhibitoren.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Bert Breugelmans, Gert Simonet, Vincent van Hoef, Sofie Van Soest, Jozef Vanden Broeck |Titel=Pacifastin-related peptides: structural and functional characteristics of a family of serine peptidase inhibitors |Sammelwerk=Peptides |Band=30 |Nummer=3 |Datum=2009-03 |ISSN=0196-9781 |Seiten=622–632 |DOI=10.1016/j.peptides.2008.07.026 |PMID=18775459}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Klassifizierung nach UniProt/MEROPS ==&lt;br /&gt;
Das [[UniProt]]-Consortium gibt regelmäßig eine Liste der [[Peptidasen]] heraus, die diese Enzyme nach ihrer evolutionären Abstammung kategorisiert. Die Daten der Liste sind, mit hochwertiger Information versehen, in der [[MEROPS]]-Datenbank abrufbar. Eng verwandte Moleküle sind dabei in Familien zusammengefasst, deren Bezeichner aus einem Buchstaben („S“&amp;amp;nbsp;für Serinproteasen) und einer Zahl bestehen. Familien wiederum gehören zu Clans, deren Familien verwandt sind. Clan-Bezeichner haben statt Zahlen einen Buchstaben.&amp;lt;ref&amp;gt;[http://www.uniprot.org/docs/peptidas.txt &amp;#039;&amp;#039;Peptidase families: classification and list of entries&amp;#039;&amp;#039;.] UniProt.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Es gibt 45 Serinprotease-Familien in 13 Clans (Stand: 2008), wobei dem Clan PA(S) mit 12 Familien eine herausragende Bedeutung zukommt.&amp;lt;ref&amp;gt;[http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/clan_index?type=P Liste der Clans und Familien.] MEROPS.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{| class=&amp;quot;wikitable&amp;quot;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! Clan !! Beschreibung !! Exemplarisches Enzym !! UniProt !! Familien&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| PA(S)&lt;br /&gt;
| Endopeptidasen mit kat. Zentrum His-Asp-Ser&lt;br /&gt;
| [[Chymotrypsin A]] (&amp;#039;&amp;#039;Bos taurus&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P00766|kurz}}&lt;br /&gt;
| S1 S3 S6 S7 S29 S30 S31 S32 S39 S46 S55 S64&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| PB(S)&lt;br /&gt;
| Autolytische Peptidasen. Nach Autolyse keine Peptidase-Aktivität. Ser am N-Terminus.&lt;br /&gt;
| [[Penicillin G-Acylase]] (&amp;#039;&amp;#039;E. coli&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P06875|kurz}}&lt;br /&gt;
| S45&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| PC(S)&lt;br /&gt;
| Peptidasen mit kat. Zentrum Ser-His-Glu&lt;br /&gt;
| [[Dipeptidase E]] (&amp;#039;&amp;#039;Salmonella typhimurium&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|Q1R3S5|kurz}}&lt;br /&gt;
| S51&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SB&lt;br /&gt;
| Subtilase-Familie, Endo- und Exopeptidasen&lt;br /&gt;
| [[Subtilisin]] Carlsberg (&amp;#039;&amp;#039;Bacillus licheniformis&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P00780|kurz}}&lt;br /&gt;
| S8 S53&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SC&lt;br /&gt;
| Endo- und Exopeptidasen mit kat. Zentrum Ser-Asp-His&lt;br /&gt;
| [[Serin-Carboxypeptidase D]] (&amp;#039;&amp;#039;Triticum aestivum&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P08819|kurz}}&lt;br /&gt;
| S9 S10 S15 S28 S33 S37&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SE&lt;br /&gt;
| Spez. Peptidasen im Metabolismus bakterieller Zellwände&lt;br /&gt;
| [[D-Ala-D-Ala-Carboxypeptidase]] B (&amp;#039;&amp;#039;Streptomyces sp&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P15555|kurz}}&lt;br /&gt;
| S11 S12 S13&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SF&lt;br /&gt;
| Endopeptidasen mit kat. Zentrum Ser-His(Lys)&lt;br /&gt;
| [[UmuD-Protein]] (&amp;#039;&amp;#039;E. coli&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P0AG11|kurz}}&lt;br /&gt;
| S24 S26&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SH&lt;br /&gt;
| DNA-Virus-Endopeptidasen mit kat. Zentrum His-Ser-His&lt;br /&gt;
| [[Assemblin]] (HHV-5)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P16753|kurz}}&lt;br /&gt;
| S21&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SJ&lt;br /&gt;
| Endopeptidasen mit kat. Zentrum Ser-Lys&lt;br /&gt;
| [[Lon-A-Peptidase]] (&amp;#039;&amp;#039;E. coli&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P0A9M0|kurz}}&lt;br /&gt;
| S16 S50 S69&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SK&lt;br /&gt;
| Endopeptidasen mit kat. Zentrum Ser-His-Asp&lt;br /&gt;
| [[Peptidase Clp]] Typ&amp;amp;nbsp;1 (&amp;#039;&amp;#039;E. coli&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|Q1RF98|kurz}}&lt;br /&gt;
| S14 S41 S49&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SP&lt;br /&gt;
| Autopeptidasen mit kat. Zentrum His-X-Ser&lt;br /&gt;
| [[Nucleoporin]]&amp;amp;nbsp;145 (&amp;#039;&amp;#039;Homo sapiens&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P52948|kurz}}&lt;br /&gt;
| S59&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SQ&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
| [[Aminopeptidase DmpA]] (&amp;#039;&amp;#039;Ochrobactrum anthropi&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
| S58&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SR&lt;br /&gt;
| Endopeptidasen mit kat. Zentrum Lys-Ser&lt;br /&gt;
| [[Lactoferrin]] (&amp;#039;&amp;#039;Homo sapiens&amp;#039;&amp;#039;)&lt;br /&gt;
| {{UniProt|P02788|kurz}}&lt;br /&gt;
| S60&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| SS&lt;br /&gt;
| Amidopeptidasen mit kat. Zentrum Ser-Glu-His&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
| S66&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| ST&lt;br /&gt;
| Transmembranpeptidasen mit Transmembrandomänen als Substrat&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
| S58&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| S-&lt;br /&gt;
| ohne Zuordnung&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
| S48 S62 S63 S68 S71 S72&lt;br /&gt;
|}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Wichtige Serinproteasen ==&lt;br /&gt;
* die Verdauungsenzyme [[Trypsin]], [[Chymotrypsin]], [[Elastase]] (S1)&lt;br /&gt;
* [[prostataspezifisches Antigen]] und [[Tryptase]]n (S1)&lt;br /&gt;
* die Blutgerinnungsfaktoren [[Plasmin]], [[Thrombin]], [[Christmas-Faktor]], [[Hageman-Faktor]], [[Faktor VII-aktivierende Protease]], [[Kallikrein]] (S1) und [[Stuart-Prower-Faktor]] (S2)&lt;br /&gt;
* [[MBTPS1]] und [[Proteinase K]] (S8)&lt;br /&gt;
* [[Dipeptidylpeptidase 4]] (S9)&lt;br /&gt;
* die für die [[Apoptose]] von körpereigenen und -fremden Zellen verantwortlichen [[Granzyme]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Peptidase|#S]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Proteingruppe]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Gib Senf dazu!</name></author>
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