imported>ChemoBot: Entferne Parameter „Suchfunktion“ aus {{Infobox Chemikalie}} und bereinige Leerzeilen

2026-01-23T20:44:35Z

Entferne Parameter „Suchfunktion“ aus {{Infobox Chemikalie}} und bereinige Leerzeilen

Neue Seite

{{Begriffsklärungshinweis}}
{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Serin - L-Serine.svg|150px|L-Serin]]
| Strukturhinweis = Abbildung des natürlich vorkommenden L-Serins
| Andere Namen = * 2-Amino-3-hydroxy-propansäure
* α-Amino-β-hydroxypropionsäure
* Hydroxy[[alanin]]
* Abkürzungen:
** Ser ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** S ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C3H7NO3
| CAS = * {{CASRN|56-45-1}} (L-Serin)
* {{CASRN|312-84-5|Q27077119}} (D-Serin)
* {{CASRN|302-84-1|Q26997410}} (DL-Serin)
| EG-Nummer = 200-274-3
| ECHA-ID = 100.000.250
| PubChem = 5951
| ChemSpider = 5736
| ATC-Code =
| DrugBank = DB00133
| Beschreibung = weiße, nadelförmige, süßlich schmeckende Kristalle<ref name="roempp" />
| Molare Masse = 105,09 [[Gramm|g]]·[[mol]]−1
| Aggregat = fest<ref name="GESTIS" />
| Dichte = 1,6 g·cm−3<ref name="GESTIS" />
| Schmelzpunkt = 215–225 [[Grad Celsius|°C]]<ref name="merck">{{Merck |107769 |Abruf=2010-03-14}}</ref>
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs = * p''K''S, COOH = 2,21<ref name="roempp" />
* p''K''S, NH3+ = 9,15<ref name="roempp" />
| Löslichkeit = * gut in Wasser (360 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="merck" />
* nahezu unlöslich in [[Diethylether]] und [[Ethanol]]<ref name="roempp">{{RömppOnline |ID=RD-19-01987 |Name=L-Serin |Abruf=2014-05-29}}</ref>
| Brechungsindex =
| CLH = 
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|Name=Serin|ZVG=100159|CAS=302-84-1|Abruf=2022-11-20}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
}}

'''Serin''', abgekürzt '''Ser''' oder '''S''', ist in der L-Konfiguration [(''S'')-Konfiguration] eine [[Aminosäuren#Proteinogene Aminosäuren|proteinogene]], nicht-[[Essentieller Stoff|essentielle]] [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]]. Es ist benannt nach der Isolierung aus [[Seide|Seidenprotein]], von [[Latein|lateinisch]] ''sericum'' "Seide".<ref name=":0">{{Literatur |Titel=Ueber die Bestandtheile der Seide |Sammelwerk=Archiv der Pharmazie |Band=183 |Nummer=1–2 |Datum=1868-01 |DOI=10.1002/ardp.18681830194 |Seiten=187–189 }}</ref>

== Isomere ==
Serin besitzt ein stereogenes Zentrum und hat damit zwei [[Enantiomere]], die [[D-Aminosäuren|D-Aminosäure]] D-Serin [Synonym: (''R'')-Serin] und ihr Spiegelbild, das „natürliche“ L-Serin. Das Racemat DL-Serin [Synonym: (''RS'')-Serin] besteht zu gleichen Teilen aus L-Serin und D-Serin. Wenn in der wissenschaftlichen Literatur ''Serin'' ohne jeden weiteren Zusatz ([[Präfix]]) genannt wird, ist fast immer L-Serin gemeint.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Isomere von Serin'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Serin || D-Serin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (''S'')-Serin || (''R'')-Serin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Serin - L-Serine.svg|150px|L-Serin]] || [[Datei:D-Serine.svg|155px|D-Serin]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|56-45-1}} || {{CASRN|312-84-5|Q27077119}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|302-84-1|Q26997410}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-274-3 || 206-229-4
|-
| colspan="2" | 206-130-6 (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.250}} || {{ECHA|100.005.665}}
|-
| colspan="2" | {{ECHA|100.005.574}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|5951}} || {{PubChem|71077}}
|-
| colspan="2" | {{PubChem|617}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank |DB00133 |kurz}} || {{DrugBank |DB03929 |kurz}}
|-
| colspan="2" | – (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[FL-Nummer]]
| colspan="2" | {{CASRN|302-84-1|Q26997410}} (D,L)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q183290|Q183290]] || [[d:Q27077119|Q27077119]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q26997410|Q26997410]] (unspez.)
|-
|}

L-Serin [[Racemat|racemisiert]] (partiell) leichter als andere proteinogene L-Aminosäuren. Deshalb enthalten viele L-Serin-Präparate geringe Mengen (0,5 bis 3 %) D-Serin.

== Vorkommen ==
[[Datei:MulberrySilk.JPG|mini|hochkant=0.8|Naturseide enthält L-Serin<ref name="jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 470.</ref> ]]
Serin wurde erstmals 1865 von Emil Cramer aus Seidenprotein isoliert.<ref name=":0" /> Genauer aus dem [[Seidensekretion#Molekularer Aufbau der Seide|Seidenbast]], auch ''Sericin'' genannt, der leimartig in der Rohseide die [[Fibroin]]fäden verklebt und beim Entbasten entfernt wird. Dieser umhüllende Bast des seidenen Fadens, den die Larve des Seidenspinners (''[[Bombyx mori]]'') zum Kokon spinnt, besteht zu einem Drittel aus Serin.

Als proteinogene Aminosäure ist L-Serin ein Baustein zahlreicher verschiedener Proteine. So macht es beispielsweise in [[Kollagene]]n, den häufigsten Faserproteinen der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] im Gewebe von [[Säugetiere]]n und [[Fische]]n, ungefähr ein Zwanzigstel aus.<ref>{{Literatur |Autor=P. Szpak |Titel=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis |Sammelwerk=Journal of Archaeological Science |Band=38 |Nummer=12 |Verlag=Elsevier |Datum=2011-12 |Seiten=3358–3372 |DOI=10.1016/j.jas.2011.07.022}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=J. E. Eastoe |Titel=The amino acid composition of mammalian collagen and gelatin |Sammelwerk=Biochemical Journal |Band=61 |Nummer=4 |Datum=1955 |Seiten=589–600 |DOI=10.1042/bj0610589 |PMC=1215839 |PMID=13276342}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=J. E. Eastoe |Titel=The amino acid composition of fish collagen and gelatin |Sammelwerk=Biochemical Journal |Band=65 |Nummer=2 |Datum=1957 |Seiten=363–368 |DOI=10.1042/bj0650363 |PMC=1199877 |PMID=13403916}}</ref> Eine besondere Rolle spielt die [[Seitenkette]] eines Serins im [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] bestimmter [[enzym]]atisch wirksamer Proteine, der [[Serinproteasen]]. Hierzu gehören nicht nur [[Verdauungsenzyme]] wie die [[Trypsin]]e und [[Chymotrypsin]]e, sondern auch das für die [[Blutgerinnung]] wichtige [[Thrombin]] ebenso wie das [[Plasmin]], das [[Fibrinolyse|Fibrin]] spaltet. Auch die im zentralen und peripheren Nervensystem wirkende [[Acetylcholinesterase]] – zerlegt den [[Neurotransmitter]] [[Acetylcholin]] – enthält einen Serinrest in der [[Katalytische Triade|katalytischen Triade]] ihres aktiven Zentrums.

Daneben ist Serin eine wesentliche Komponente von [[Phosphatidylserin]]en, einer Gruppe der [[Phosphoglyzeride]] in der [[Doppellipidschicht|Lipiddoppelschicht]] der [[Zellmembran]].

Das Enantiomer D-Serin ist eine beim Menschen natürlich vorkommende D-Aminosäure und wird mithilfe einer [[Racemasen|Racemase]] aus L-Serin gebildet. Das D-Serin stellt einen Signalstoff von Nervenzellen dar und wirkt [[neuromodulator]]isch als Ligand am [[NMDA-Rezeptor]] durch Bindung an Stelle von [[Glycin]], stärker als dieses.<ref>J. Mothet, A. Parent, H. Wolosker, R. Brady, D. Linden, C. Ferris, M. Rogawski, S. Snyder: ''D-serine is an endogenous ligand for the glycine site of the N-methyl-D-aspartate receptor.'' In: ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.'' Band 97, Nr. 9, April 2000, S. 4926–4931; [[doi:10.1073/pnas.97.9.4926]]. PMID 10781100, {{PMC|18334}}.</ref>

== Eigenschaften ==
Serin liegt bei neutralem [[pH-Wert]] überwiegend als [[Zwitterion]] vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das [[Proton (Chemie)|Proton]] der [[Carboxygruppe]] an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der [[Aminogruppe]] wandert:

[[Datei:Betain-Serin.png|hochkant=1.2|mini|Zwitterionen von L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)]]

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrischen Punkt]] (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Serin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Serin liegt bei 5,68.<ref name="Hardy">P. M. Hardy: ''The Protein Amino Acids.'' In: G. C. Barrett (Hrsg.): ''Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids.'' Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</ref>

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer ([[hydrophil]]en) OH-Gruppe ([[Hydroxygruppe]]) kann Serin [[Phosphorylierung|phosphoryliert]] werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von [[Enzyme]]n eine wichtige Rolle. Außerdem befindet sie sich häufig im [[Enzym#Funktion|aktiven Zentrum]] von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die [[Serinproteinase]]n und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

== Biosynthese und Abbau ==
''Für Biosynthese und Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks.''

Durch Oxidation und folgende Transaminierung ausgehend von [[Phosphoglycerinsäure|3-Phosphoglycerat]] wird Serin synthetisiert. Im Körper wird Serin zu [[Glycin]] abgebaut, es kann jedoch auch in einer [[Pyridoxalphosphat|PALP]]-abhängigen, eliminierenden [[Desaminierung]] durch die Serin-Dehydratase zu [[Pyruvat]] umgewandelt werden.

== Technische Herstellung ==
Industriell wird L-Serin durch Fermentation hergestellt, in einer geschätzten Menge von 100–1000 Tonnen pro Jahr.<ref name="Ullmann">K. Drauz, I. Grayson, [[Axel Kleemann|A. Kleemann]], H.-P. Krimmer, W. Leuchtenberger, C. Weckbecker: ''Amino Acids.'' In: ''[[Ullmanns Enzyklopädie der Technischen Chemie|Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry]].'' Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2012, {{DOI|10.1002/14356007.a02_057.pub2}}.</ref> Alternativ können [[keratin]]<nowiki />haltige Proteine mit [[Salzsäure]] [[Hydrolyse|hydrolysiert]] und mit [[Ammoniak]] [[Neutralisation (Chemie)|neutralisiert]] werden. Das so erhaltene Gemisch von ca. 20 proteinogenen Aminosäuren (eine davon ist das L-Serin) wird aufgrund unterschiedlicher Löslichkeiten und mittels [[Ionenaustauscherchromatographie]] getrennt. Die einzelnen Fraktionen werden durch Umkristallisation gereinigt.

== D-Serin ==
In [[Gliazelle]]n und [[Neuron]]en wird D-Serin durch das Enzym Serin-[[Racemasen|Racemase]] gebildet. An [[NMDA-Rezeptor]]en fungiert D-Serin als endogener [[Ligand (Biochemie)|Co-Agonist]], es bindet an der NR1-Untereinheit und erhöht die Affinität von [[Glutaminsäure|Glutamat]] an diesem Rezeptor.<ref>{{Literatur |Autor=L. Pollegioni, S. Sacchi |Titel=Metabolism of the neuromodulator D-serine |Sammelwerk=Cell. Mol. Life Sci. |Band=67 |Nummer=14 |Datum=2010 |Seiten=2387–2404 |DOI=10.1007/s00018-010-0307-9 |PMID=20195697}}</ref> Es gibt Hinweise darauf, dass ein physiologischer Mangel an D-Serin eine Rolle im [[Depression]]sgeschehen spielen könnte.<ref>{{Literatur |Autor=O. Malkesman, D. R. Austin, T. Tragon u. a. |Titel=Acute D-serine treatment produces antidepressant-like effects in rodents |Sammelwerk=Int. J. Neuropsychopharmacol. |Band=15 |Nummer=8 |Datum=2012 |Seiten=1135–1148 |DOI=10.1017/S1461145711001386 |PMID=21906419}}</ref>

In einigen Pflanzen ist die Serin-Racemase in Stempel und Samenanlagen nachgewiesen und spielt dort eine Rolle in der Navigation des einwachsenden Pollenschlauchs. L-Serin wird dabei zu D-Serin umkonfiguriert und vom Pollenschlauch erkannt. ''GLR''-Gene ([[Glutamatrezeptor|Glutamate receptor]]-like genes) bilden im Pollenschlauch Ca2+-Kanäle, die durch D-Serin aktiviert werden, dadurch entsteht ein oszillierendes Ca2+-Signal in der Pollenschlauchspitze, das das Wachstum fördert und richtet. Pollenschläuche, in denen dieser Signalweg gestört wurde, zeigen deformiertes Wachstum, verzweigen sich und sind weniger fertil.<ref>{{Literatur |Autor=Erwan Michard, Pedro T. Lima, Filipe Borges, Ana Catarina Silva, Maria Teresa Portes |Titel=Glutamate Receptor–Like Genes Form Ca2+ Channels in Pollen Tubes and Are Regulated by Pistil d-Serine |Sammelwerk=Science |Band=332 |Nummer=6028 |Datum=2011-04-22 |Seiten=434–437 |Online=https://science.sciencemag.org/content/332/6028/434 |Abruf=2016-11-11 |DOI=10.1126/science.1201101 |PMID=21415319}}</ref>

Dieser pflanzliche Signalmechanismus ist insofern interessant, als die Aminosäure-vermittelte Kommunikation bislang eher mit dem zentralen Nervensystem der höheren Tiere in Zusammenhang gebracht wurde.

== Weblinks ==
{{Commonscat|Serine|Serin}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel|Biosynthese und Abbau von L-Serin}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Alpha-Aminopropansäure]]
[[Kategorie:Beta-Hydroxycarbonsäure]]
[[Kategorie:Aromastoff (EU)]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Serin - Versionsgeschichte

imported>ChemoBot: Entferne Parameter „Suchfunktion“ aus {{Infobox Chemikalie}} und bereinige Leerzeilen