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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Selenocysteine.svg|150px|Strukturformel von L-Selenocystein]]
| Strukturhinweis = Struktur des natürlich vorkommenden L-Selenocysteins
| Name = Selenocystein
| Andere Namen = * Selenocystein
* 2-Amino-3-hydroselenopropansäure
* Abkürzungen:
** Sec ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** U ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C3H7NO2Se
| CAS = {{CASRN|10236-58-5}} (L-Selenocystein)
| EG-Nummer = 808-428-7
| ECHA-ID = 100.236.386
| PubChem = 25076
| DrugBank = DB02345
| ChemSpider = 23436
| Beschreibung =
| Molare Masse = 168,0 g·[[mol]]−1
| Aggregat =
| Dichte =
| Schmelzpunkt =
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = <ref>{{CL Inventory|ID=245655|Name=[No public or meaningful name is available]|Abruf=2019-07-10}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|07}}
| GHS-Signalwort = Achtung
| H = {{H-Sätze|315|319|335}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|?}}
| Quelle P =
}}

'''Selenocystein''' ist eine Aminosäure. '''L-Selenocystein''' (Abk. '''Sec''' oder '''U''') ist die 21. proteinogene L-[[Aminosäure]] und ein reaktives Analogon des natürlichen L-[[Cystein]]s. Selenocystein enthält statt des [[Schwefel]]atoms ein [[Selen]]atom.

== Isomerie ==
Selenocystein kann in den [[enantiomer]]en Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form, synonym auch (''R'')-Selenocystein, vorkommt. D-Selenocystein ist enantiomer zu L-Selenocystein und besitzt nur geringe Bedeutung; in der wissenschaftlichen Literatur steht „Selenocystein“ (ohne Präfix) stets für L-Selenocystein.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Isomere von Selenocystein'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Selenocystein || D-Selenocystein
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (''R'')-Selenocystein || (''S'')-Selenocystein
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Selenocysteine.svg|120px]] || [[Datei:D-Selenocysteine.svg|120px]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|10236-58-5}} || {{CASRN|176300-66-6|Q27110363|KeinCASLink=1}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|3614-08-2|Q28529717}} (DL)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 808-428-7 || –
|-
| colspan="2" | – (DL)
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| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.236.386}} || {{ECHA|-}}
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| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|25076}} || {{PubChem|5460539}}
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| colspan="2" | {{PubChem|6326972}} (DL)
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| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q408663|Q408663]] || [[d:Q27110363|Q27110363]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q28529717|Q28529717]] (DL)
|-
|}

== Eigenschaften ==
L-Selenocystein ist mit der Aminosäure L-Cystein chemisch nahe verwandt, besitzt jedoch eine niedrigere [[Säurekonstante]] von pKs = 5,3 für die Selenolgruppe im Vergleich zu pKs = 8–10 für die [[Thiolgruppe]] des L-Cysteins. Auch ist Selenocystein [[Redoxreaktion|redoxaktiver]] als Cystein. Diese Eigenschaften dürften ein wesentlicher Grund für den Einbau von L-Selenocystein in [[Enzym]]e sein.

[[Datei:Betain-Selenocystein (transparent).png|hochkant=1.25|mini|Zwitterionen von L-Selenocystein (links) bzw. D-Selenocystein (rechts)]]
Selenocystein liegt überwiegend als ''inneres Salz'' bzw. [[Zwitterion]] vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das [[Proton (Chemie)|Proton]] von der [[Carboxygruppe]] abgespalten wird und vom freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der [[Aminogruppe]] aufgenommen wird.

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrischen Punkt]] (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Selenocystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.

== Biochemie ==
Der [[Genetischer Code|genetische Code]] gilt für alle Formen des Lebens, jedoch gibt es Besonderheiten. Während der Standardcode es Zellen ermöglicht, Proteine aus den 20 [[Kanonische Aminosäuren|kanonischen]] α-[[Aminosäuren]] herzustellen, können sowohl Vertreter der [[Archaeen]], [[Bakterien]] wie [[Eukaryoten]] während der [[Translation (Biologie)|Translation]] Selenocystein über einen als ''Recodierung'' bezeichneten Mechanismus einbauen. Der Einbau von L-Selenocystein als zusätzlicher proteinogener Aminosäure ermöglicht oft erst die Funktionsfähigkeit einiger essentieller Enzyme.

=== Vorkommen ===
Da Menschen, vielen Tieren, einigen Algen und Einzellern das [[Codon]] für die lebensnotwendige 21. Aminosäure Selenocystein fehlt, wird das Stoppcodon UGA aufwändig über ein Umkodieren als Sec ausgelesen. Selbst in Insekten oder Nematoden bilden einige Vertreter Selenocystein, andere nicht. Pilze galten lange als Organismen, denen Selenocystein völlig fehlt, bis man auch hier unter rund tausend Arten neun Arten fand, die Selenocystein bilden.<ref>{{cite journal |author=Marco Mariotti, Gustavo Salinas, Toni Gabaldón, Vadim N. Gladyshev |title=Utilization of selenocysteine in early-branching fungal phyla |journal=Nature Microbiology |date=2019-02-11 |doi=10.1038/s41564-018-0354-9}}</ref>

Man kennt über 30 [[Eukaryoten|eukaryotische]] und mehr als 15 [[Bakterien|bakterielle]] Selenocystein-haltige Proteine. So fand man bei Säugern u. a. verschiedene [[Glutathion]]-[[Peroxidase]]n, [[Thyroxin|Tetraiodthyronin]]-[[Deiodase]]n oder große Thioredoxin-Reduktasen und bei Bakterien und Archaeen [[Ameisensäure|Formiat]]-Dehydrogenasen, Hydrogenasen, Protein-Komponenten der [[Glycin]]-Reduktase- und D-[[Prolin]]-Reduktase-Systeme und mehrere Enzyme des Stoffwechselwegs der Methanbildung als selenocysteinhaltige Enzyme.

Viele der Enzyme vermitteln [[Redoxpotential|Redox-Reaktionen]]. Bei ihnen befindet sich das reaktive Selenocystein im [[Enzym#Funktion|aktiven Zentrum]]. Bedeutung für Eukaryonten hat die [[Glutathion-Peroxidase]] als Teil der zellulären Abwehr von Schäden durch [[Oxidativer Stress|oxidativen Stress]]. Die Funktion der Selenoproteine ist bei Selenmangel gestört. So tritt die [[Keshan-Krankheit]] – eine [[Kardiomyopathie]] in Zusammenhang mit [[Coxsackie-Virus]]infektionen – gehäuft auf, wenn es am [[Spurenelement]] Selen in der Nahrung mangelt;<ref name="pmid18757362">{{cite journal |author=Jun Lu, Arne Holmgren |title=Selenoproteins |journal=Journal of Biological Chemistry |volume=Band 284 |issue=2 |pages=723–727 |date=2009-01 |pmid=18757362 |doi=10.1074/jbc.R800045200}}</ref> auch die [[Kaschin-Beck-Krankheit]] kommt als Mangelsyndrom in Gegenden mit selenarmen [[Boden (Bodenkunde)|Böden]] vor. Die Annahme jedoch, dass eine Nahrungsergänzung mit Selen generell [[Krebsprävention|Krebs vorbeuge]], bestätigte die ([[Selen#Medizinische Aspekte|''SELECT'']]-)Studie nicht.<ref name="pmid19399585">{{cite journal |author=M. Reeves, P. Hoffmann |title=The human selenoproteome: recent insights into functions and regulation |journal=Cellular and Molecular Life Sciences |volume=Band 66 |issue=15 |pages=2457–2478 |date=2009-08 |pmid=19399585 |pmc=2866081}}</ref>

=== Biosynthese ===
[[Datei:TRNA-Sec e-coli.svg|mini|tRNASec aus ''[[Escherichia coli]]''. Modifizierte Basen sind in blau, das [[Anticodon]] ist in rot dargestellt, dessen [[Nukleotidsequenz|Basensequenz]] in 5′→3′-Richtung als [[Uracil|U]]–[[Cytosin|C]]–[[Adenin|A]].]]
Biosynthetisch entsteht L-Selenocystein durch Selenylierung eines L-Serins, das an eine spezifische [[tRNA]] gebunden vorliegt:
* Bindung der α-Aminosäure L-[[Serin]] (''Ser'') an eine besondere tRNA, die tRNASec mit dem [[Anticodon]] UCA (5′→3′ notiert).
* Diese Ser-tRNASec wird ''selenyliert'', d. h. das L-Serin wird zu L-Selenocystein (''Sec'') umgesetzt, indem die Hydroxygruppe der Seitenkette durch Selenol (''SeH'') ersetzt wird. Damit entsteht die Sec-tRNASec.
Der Biosyntheseweg unterscheidet sich also deutlich von anderen Aminosäuren, welche zunächst als freie Aminosäuren gebildet und erst danach an eine tRNA gebunden werden.

=== Recodierung ===
Die tRNASec hat das Anticodon UCA und dieses Triplett, gegenläufig 3′-ACU-5′ notiert, kann mit dem [[Basentriplett]] des [[Genetischer Code#Codon|Codons]] <code>UGA</code> der [[mRNA]] [[Basenpaar|paaren]]. Normalerweise bewirkt <code>UGA</code> als [[Stopcodon]] die [[Translation (Biologie)#Termination|Termination]] der Translation. Bilden jedoch besondere Sequenzen der mRNA eine [[Haarnadelstruktur]] aus, so wird es möglich, die beladene Sec-tRNASec mit dem Codon <code>UGA</code> zu paaren. Damit wird das Stopsignal ignoriert und Selenocystein an dieser Stelle in das Protein eingebaut. Dieser Vorgang wird auch als ''Recodierung'' bezeichnet.

Bei Bakterien findet sich eine solche '''''Secis''''' ('''''se'''leno'''c'''ysteine '''i'''nsertion '''s'''equence'') genannte Sequenz der mRNA in unmittelbarer Nachbarschaft zum Codon <code>UGA</code> und nur dieses benachbarte wird dann recodiert. Die ''Secis''-Sequenz wird durch einen spezifischen [[Guanosintriphosphat|GTP]]-abhängigen [[Translation (Biologie)|Translationsfaktor]], den [[Elongationsfaktor]] '''''SelB''''', erkannt, welcher zugleich die Sec-tRNASec bindet. Nach dem Einbau des Selenocysteins wird auch die ''Secis''-Sequenz vom Ribosom abgelesen und übersetzt in entsprechende Aminosäuren des Proteins.

[[Datei:Einbau von Selenocystein.png|mini|Bildung von Selenocystein und dessen Einbau in [[Proteinbiosynthese|Proteine]] während der [[Translation (Biologie)|Translation]] bei [[Eukaryoten]]. Wenn das Codon <kbd>UGA</kbd> auf der [[mRNA]] am [[Ribosom]] abgelesen wird, kann es mit dem Anticodon der bereitgehaltenen [[tRNA]]Sec [[Basenpaar|paaren]].]]
Bei Eukaryoten und Archaeen ist eine ''Secis''-Sequenz hingegen am 3'-Ende der mRNA angebracht, wird nicht vom Ribosom abgelesen, und erlaubt es, alle Codons <code>UGA</code> dieser mRNA zu recodieren.<ref>{{cite journal |last1=Berry, M. J. |last2=Banu, L. |last3=Harney, J. W. |last4=Larsen, P. R. | title = Functional Characterization of the Eukaryotic SECIS Elements which Direct Selenocysteine Insertion at UGA Codons | journal = [[The EMBO Journal]] | year = 1993 | volume = 12 | issue = 8 | pages = 3315–3322 | pmid = 8344267 | pmc = 413599 }}</ref> So enthält beispielsweise das menschliche Selenoprotein P an zehn Positionen Selenocysteine.<ref>{{cite journal |last1=Burk RF |last2=Hill KE | title=Selenoprotein P: an extracellular protein with unique physical characteristics and a role in selenium homeostasis | journal=Annu Rev Nutr | year=2005 | volume=25 | pages= 215–235 | pmid=16011466 | doi=10.1146/annurev.nutr.24.012003.132120}}</ref>

Der Einbau von L-Selenocystein während der [[Proteinbiosynthese]] bei [[Eukaryoten]] bedarf weiterer Faktoren (siehe Abbildung):

* Die Sec-tRNASec wird durch den spezifischen GTP-abhängigen [[Translation (Biologie)|Translationsfaktor]] '''''mSelB''''' gebunden.<ref>{{cite journal |last1=Fagegaltier D |last2=Hubert N |last3=Yamada K |last4=Mizutani T |last5=Carbon P |last6=Krol A | title=Characterization of mSelB, a novel mammalian elongation factor for selenoprotein translation | journal=[[The EMBO Journal]] | year=2000 | volume=1 | pages= 4796–4805 | pmid= 10970870 | doi=10.1093/emboj/19.17.4796}}</ref>
* ''mSelB'' bildet einen Komplex mit einem weiteren Protein ''SBP2'', welches die ''Secis''-Sequenz erkennt und an sie bindet.
* Dieser Komplex (in der Abbildung als grüne Kugel dargestellt) ermöglicht jeweils die Neuinterpretation: Wird ein Codon <code>UGA</code> am Ribosom abgelesen und mit dem Anticodon der bereit gehaltenen Sec-tRNASec gepaart, so wird an dieser Position nun Selenocystein eingebaut.
* Die Translation muss bei dieser Art des Recodierens dann durch ein anderes [[Stopcodon]], entweder <code>UAA</code> oder <code>UAG</code>, beendet werden (in der Abbildung als ''Stop'' gekennzeichnet).

Die Verhältnisse bei der Selenoproteinsynthese der Archaea sind noch nicht aufgeklärt.

== Literatur ==
* {{Literatur |Autor=Joseph W. Lengeler, G. Drews, Hans Günter Schlegel |Titel=Biology of the prokaryotes |Verlag=Thieme |Ort=Stuttgart |Datum=1999 |ISBN=3-13-108411-1 |Seiten=185ff}}

== Weblinks ==
* [http://edoc.ub.uni-muenchen.de/archive/00000640/ Translationsprozess – Einbau von Sec]
* {{Toter Link |date=2022-12-15 |url=http://www.albany.edu/faculty/cs812/bio366/selenocysteine_ppt.pdf |text=Selenocystein – einige weitere Details}} (pdf, auf Englisch; 324 kB, 20 Seiten) – Errata: Auf Seite 19 trägt jedes SeCys ein Se (Selen) statt wie dargestellt ein S (Schwefel), bei Cys selbst ist S korrekt.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Organoselenverbindung]]
[[Kategorie:Alpha-Aminopropansäure]]

Selenocystein - Versionsgeschichte

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