https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Scatchard-DiagrammScatchard-Diagramm - Versionsgeschichte2026-06-08T03:12:35ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Scatchard-Diagramm&diff=448007&oldid=previmported>Aka: Punkt ergänzt, Kleinkram2024-10-19T11:48:00Z<p>Punkt ergänzt, Kleinkram</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>Der '''Scatchard-Plot''' ist neben dem [[Enzymkinetik#Hill-Diagramm|Hill-Diagramm]] eine Möglichkeit, [[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]] auf [[Kooperativität]] zu überprüfen, also die Frage zu beantworten, ob das Enzym nach der Bindung eines ersten Liganden eine höhere oder niedrigere Affinität für weitere Liganden aufweist.<br />
(Das [[Enzymkinetik#Eadie-Hofstee-Diagramm|Eadie-Hofstee-Diagramm]] stellt das gleiche mit vertauschten Achsen dar.)<br />
<br />
Wenn man die Gleichung für die [[Enzymsättigung]]<br />
<br />
<math>Y = \frac{Y_\text{max} \cdot [L]}{[L]+K}</math><br />
<br />
umformt nach<br />
<br />
<math>\frac Y{[L]} = \frac{Y_\text{max}}K - \frac 1K \cdot Y</math><br />
<br />
erhält man die Auftragungsform für den Scatchard-Plot. ''Y'' ist hier die Sättigung und ''[L]'' die [[Ligand]]enkonzentration, ''K'' steht für die [[Dissoziationskonstante]] und ''Y<sub>max</sub>'' für die maximal mögliche Enzymsättigung. Konzentrationen werden dabei häufig in ''M = mol/l'' gemessen, wobei ''nM'' oder ''µM'' typische Größenordnungen sind.<br />
<br />
[[Datei:Enzymkinetik4.png|mini|Einige Diagramme. Das Scatchard-Diagramm ist rechts in der Mitte]]<br />
== Form des Graphen ==<br />
<br />
Man erhält nun eine annähernd lineare Auftragung, bei der ''Y/[L]'' auf der y-Achse und ''Y'' auf der x-Achse stehen, wobei ''-K<sup>−1</sup>'' die Steigung ist.<br />
<br />
== Informationen, die man aus dem Graphen auslesen kann ==<br />
<br />
* Im Falle eines nicht-[[allosterisch]]en Enzyms (die Bindungsstärke hängt nicht von der Zahl der bereits gebundenen Substrat- oder Ligandenmoleküle ab) zeigt das Diagramm einen linearen Abfall.<br />
* Im Falle eines allosterischen, kooperativ arbeitenden Enzyms erhält man eine nach unten geöffnete Parabel.<br />
* Im Falle negativer Kooperativität oder nicht-identischer, isolierter Bindungsplätze entsteht ein [[Konvexe und konkave Funktionen|konkaver]] Verlauf (rechtsgekrümmt, bzw. zweite Ableitung – so existent – negativ) mit linearem Endast.<br />
<br />
Die Steigungen entsprechen hier den [[Affinität (Biochemie)|Affinitäten]] (-K<sub>d</sub>''<sup>−1</sup>'' bzw. -K<sub>a</sub>).<br />
<br />
* Die Gesamtzahl der Bindungsplätze (aktiven Zentren) ist aus dem Schnittpunkt mit der x-Achse abzulesen.<br />
<br />
== Siehe auch ==<br />
* [[Enzymkinetik]] für weitere derartige Diagramme<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.<br />
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.<br />
<br />
[[Kategorie:Bioinformatik]]<br />
[[Kategorie:Enzymkinetik]]</div>imported>Aka