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{{Infobox Protein
| Name =
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| PDB = {{PDB2|1qi7}}
| Groesse =
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = SAP1
| AltSymbols = SAP2, SAP3, SAP4, SAP5, SAP6, SAP7, SAP9
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| UniProt = P20656
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| EC-Nummer = 3.2.2.22
| Kategorie = Glykosidase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Hydrolyse einer speziellen Glykosidbindung in 28S-rRNA
| Substrat = 28S-rRNA
| Produkte = defekte 28S-rRNA
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| Orthologe =
}}'''Saporin''' ist eine pflanzliche, giftige Eiweißverbindung ([[Toxin|Proteintoxin]]). Es wird von dem gewöhnlichen Seifenkraut, [[Saponaria officinalis]] produziert<ref>Barthelemy, I., The expression of saporin, a ribosome-inactivating protein from the plant Saponaria officinalis, in Escherichia coli., [[J Biol Chem]] (1993), 268(9): 6541-6548</ref> und kann aus dieser Pflanze gewonnen werden.

== Beschreibung ==

Saporin besteht aus einer einzigen [[Polypeptidkette]] und wird von der Pflanze in mindestens zehn [[Isoform]]en produziert, die sich in der Aminosäurenabfolge und Glykosylierung unterscheiden, mit einer absoluten [[Molekülmasse]] von etwa 27.000 bis 30.000 [[Dalton (Einheit)|Da]]. Saporin gehört zur Gruppe der pflanzlichen ribosome-inactivating proteins (RIPs), die die [[Proteinbiosynthese]] vor allem von Säugetierzellen inaktivieren.<ref>Barbieri, L., Polynucleotide:adenosine glycosidase activity of saporin-L1: effect on various forms of mammalian DNA., [[Biochim Biophys Acta]] (2000), 1480(1-2): 258-266</ref>

== Wirkung ==

Saporin spaltet [[Adenin]] aus der [[RRNA|ribosomalen 28S-rRNA]] ab und wird daher als N-[[Glykosidase]] bezeichnet. Die Abspaltung des Adenins der [[RRNA|28S-rRNA]] erfolgt am Adenin 4324.<ref>Stirpe, F., Modification of ribosomal RNA by ribosome-inactivating proteins from plants., [[Nucleic Acids Research]] (1988), 16(4): 1349-1357</ref> Dadurch wird die [[Proteinbiosynthese]] der Zelle gestoppt und die Zelle stirbt. Allerdings beschränkt sich die N-Glykosidaseaktivität nicht auf die [[RRNA|28S-rRNA]], sondern ermöglicht auch die Adeninfreisetzung aus anderer [[RNA]] und auch aus [[DNA]].<ref>Heisler, I., A colorimetric assay for the quantitation of free adenine applied to determine the enzymatic activity of ribosome-inactivating proteins., [[Anal Biochem]] (2002), 302(1): 114-122</ref>

Saporin besteht nur aus einer [[Polypeptid]]kette und wird daher als Typ 1–RIP bezeichnet. Im Gegensatz dazu ist bei Typ 2–RIPs, wie [[Ricin]], die [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]]-bindende [[Proteindomäne|Domäne]] auf einer zweiten [[Polypeptidkette]], der sogenannten B-Kette, lokalisiert. Für Saporin ist dagegen keine solche, Rezeptor-bindende Domäne beschrieben. Die Aufnahme in Zellen ist für Saporin nicht eindeutig geklärt. Der intrazelluläre Transport von Saporin weicht offensichtlich von dem Weg ab, der für Ricin beschrieben wurde, da es um in das [[Cytosol]] zu gelangen nicht durch [[Endosom]]en zum [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] transportiert wird.<ref>Vago, R., Saporin and ricin A chain follow different intracellular routes to enter the cytosol of intoxicated cells., [[FEBS J]] (2005), 272(19): 4983-4995</ref>

== Verwendung ==

Aufgrund seiner hohen cytotoxischen Wirkung wird Saporin als Komponente von [[Immunotoxin]]en und chimären Toxinen zur möglichen Behandlung von [[Tumor]]en getestet.<ref>Bachran, C., The saponin-mediated enhanced uptake of targeted saporin-based drugs is strongly dependent on the saponin’s structure., Exp Biol Med (2006), 231(4): 412-420</ref> Die für Saporin codierende [[DNA]]-Sequenz ist bekannt und erlaubt daher die [[rekombinant]]e [[Genexpression|Expression]] von Saporin und Saporin-[[Fusionsprotein]]en.

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Glykosidase]]
[[Kategorie:Pflanzliches Gift]]
[[Kategorie:Klinische Forschung]]

Saporin - Versionsgeschichte

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