https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=SNARE_%28Protein%29SNARE (Protein) - Versionsgeschichte2026-06-26T20:12:40ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=SNARE_(Protein)&diff=742248&oldid=previmported>Wandelndes Lexikon: Commonscat2024-02-19T15:52:27Z<p>Commonscat</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>[[Datei:Exocytosis-machinery.jpg|mini|400px|Molekularer Apparat der präsynaptischen Transmitterexocytose: Der SNARE-Kernkomplex ist zusammengesetzt aus vier α-Helices der Proteine Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP-25. Synaptotagmin ist der Calciumsensor, der die SNARE-Interaktion reguliert.]]<br />
{{Infobox GO-Terminus<br />
| Typ = C<br />
| GO = 0031201<br />
| Eltern = [[Zellmembran]]<br />
}}<br />
'''SNARE'''-Komplexe ([[Englische Sprache|Engl.]] [[Abkürzung]] für: ''s''oluble ''N''-[[N-Ethylmaleinimid|ethylmaleimide]]-sensitive-factor ''a''ttachment ''re''ceptor) sind [[Proteinkomplex]]e in [[Vesikel (Biologie)|Vesikeln]] von [[Eukaryoten|eukaryotischen]] [[Zelle (Biologie)|Zellen]]. Die Untereinheiten dieser Komplexe werden entsprechend SNARE-Proteine genannt. SNARE-Komplexe [[Katalyse|katalysieren]] bei der [[Synaptische Vesikelfusion|Fusion]] von [[Biomembran|biologischen Membranen]] den Transport von ''[[Niedermolekulare Verbindung|small molecules]]'', beispielsweise bei einer [[Exozytose]] in den synaptischen Spalt.<br />
<br />
== Eigenschaften ==<br />
SNARE-Komplexe kommen bei Eukaryoten in allen [[Sekretion|sezernierenden]] Zellen vor. Nervenzellen beispielsweise bewahren ihre [[Neurotransmitter]] fertig synthetisiert in [[Synaptisches Vesikel|synaptischen Vesikeln]] gesammelt auf. Sollen die Transmitter außerhalb der Zelle freigesetzt werden, muss das Vesikel mit der Membran fusionieren und eine Pore gebildet werden, durch die die Transmitter-Moleküle nach außen gelangen. Die Fusion und Öffnung des Vesikels wird von SNARE und anderen Proteinen ([[Myosin II]]) kontrolliert.<ref name="db">{{Internetquelle |url=https://tcdb.org/search/result.php?tc=1.F.1 |titel=1.F.1 The Synaptosomal Vesicle Fusion Pore (SVF-Pore) Family |hrsg=Saier Lab Bioinformatics |werk=TCDB |zugriff=2010-09-08 |sprache=en}}</ref><br />
<br />
Die Transportgleichung lautet:<br />
:Neurotransmitter (Vesikel) <math>\longrightarrow</math> Neurotransmitter (extrazellulär)<br />
<br />
Beim Menschen sind neun SNARE-Proteine bekannt: [[Synaptobrevin]]-1 und -2, [[Syntaxine|Syntaxin]]-1A und -4, [[Snapin]], SNAP-23 und -25, [[Endobrevin]] und [[Vesikelfusionsprotein NSF]]. Aus drei bis fünf verschiedenen dieser Proteine werden mindestens ein Dutzend verschiedene SNARE-Komplexe gebildet.<ref name="db" /><ref>{{Internetquelle |url=https://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0031201#term=children |titel=GO:0031201 SNARE complex (children) |hrsg=EBI |werk=Gene Ontology |zugriff=2010-09-08 |sprache=en}}</ref><br />
<br />
== Struktur ==<br />
Die SNARE-Proteine bilden sehr stabile Komplexe, welche jeweils aus vier parallel, in sog. „[[Coiled-Coil]]s“ angeordneten [[Α-Helix|α-Helices]] mit einem 60-70 [[Aminosäuren]] umfassenden SNARE-Motiv bestehen. Das Innere dieses Kernkomplexes wird (senkrecht zur Verdrillungsachse) aus 16 Schichten hydrophober Aminosäuren gebildet. Eine Ausnahme bildet der mittlere „0-layer“, der von drei [[Glutamin]]en (Q) und einem [[Arginin]] (R) – also Aminosäuren mit polaren Seitenketten – gebildet wird. Abhängig von ihrer Position im Kernkomplex unterscheidet man Q<sub>a</sub>-, Q<sub>b</sub>-, Q<sub>c</sub>- und R-SNAREs, die evolutionär hochkonserviert sind. Man geht davon aus, dass ein funktioneller SNARE-Komplex die Zusammensetzung Q<sub>abc</sub>R haben muss.<br />
Manche der SNAREs sind [[Transmembranprotein]]e, von denen in beiden der zu fusionierenden Membranen mindestens eines vorkommen muss.<br />
<br />
== Aufgabe und Funktion ==<br />
Angesiedelt auf der Vesikeloberfläche (v-SNARE = vesicle synaptosome-associated protein receptor) sowie dem Ziel-[[Organell]] (t-SNARE = target synaptosome-associated protein receptor) sorgen sie für das korrekte Eintreten von Fusionen, weil jedes Organell bzw. Vesikel eine spezifische SNARE-Komposition hat.<br />
Die Verschmelzung erfolgt auf molekularen Reiz hin (z.&nbsp;B. Erhöhung der Ca<sup>2+</sup>-Konzentration mit [[Synaptotagmine|Synaptotagmin]] als Sensorprotein); bei der Fusion muss Wasser von der [[hydrophil]]en (wasserliebenden) Vesikeloberfläche verdrängt werden, was energetisch äußerst ungünstig ist und so der Spezifität dient, wenn nämlich nur bei korrekter v- und t-SNARE-Kombination ausreichend Energie durch die Protein-Interaktion frei wird.<br />
Neben den SNAREs spielen auch [[Rab (Protein)|Rab-Proteine]] eine Rolle bei der gerichteten Fusion von Vesikel und Organell.<br />
<br />
Die erfolgende Fusion liefert dem Organell dann nicht nur die Inhaltsstoffe des Vesikels, sondern auch neue [[Membranlipide]].<br />
<br />
== SNAREs als Ziel von Neurotoxinen ==<br />
[[Tetanustoxin]] und [[Botulinumtoxin]] (Botox) spielen eine Rolle bei der Blockade von Synapsen. Sie spalten SNARE-Proteine, wodurch die Vesikelfusion und somit die [[Neurotransmitter|Transmitterfreisetzung]] verhindert wird. Ein Tetanus-Krampf entsteht, wenn Tetanustoxin hemmende Synapsen blockiert.<br />
Es gibt sieben bekannte Botulinumtoxine, eines davon namens Toxin A. Dieses große Protein besteht aus zwei Teilen, wobei der kürzere als [[Endopeptidase]] wirkt. Diese spaltet hydrolytisch das SNAP-25-Protein, das in der präsynaptischen Membran sitzt. Botox blockiert z.&nbsp;B. erregende Synapsen.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Commonscat|SNARE proteins|SNARE}}<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
{{SORTIERUNG:Snare}}<br />
[[Kategorie:Porenbildendes Protein| Snare]]<br />
[[Kategorie:Proteinkomplex]]<br />
[[Kategorie:Proteingruppe]]<br />
[[Kategorie:Zellbiologie]]<br />
[[Kategorie:Pflanzenphysiologie]]</div>imported>Wandelndes Lexikon