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2020-08-10T16:58:17Z

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[[Datei:Rossmann-fold-1g5q.png|miniatur|hochkant=1.5|Ein Beispiel für eine Rossmann-Faltung. Ein Strukturelement einer [[Decarboxylasen|Decarboxylase]] des Bakteriums ''[[Staphylococcus epidermidis]]'' mit dem gebundenen [[Koenzym|Kofaktor]] [[Flavinmononukleotid]] ({{PDB|1G5Q}}).<ref name="2015-Hanukoglu">{{cite journal | author = Hanukoglu I | title = Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites | journal = Biochem Mol Biol Educ | volume=43 | issue=3 | pages=206–209 | year=2015 | pmid=25704928 | doi=10.1002/bmb.20849 | url=}}</ref>]]
Die '''Rossmann-Faltung''' ist eine funktionelle Super[[sekundärstruktur]] bzw. ein Motiv in [[Protein]]en, bei dem sich zwei Einheiten der Form beta-alpha-beta-alpha-beta – also [[β-Faltblatt|β-Faltblätter]] verbunden über [[α-Helix|α-Helices]] – zusammenlagern, um [[Dinukleotid]]e wie [[Nicotinamidadenindinukleotid]] (NAD<sup>+</sup>) zu binden.

Die Rossmann-Faltung ist eine der ersten identifizierten, häufig auftretenden Strukturdomänen. Sie wurde nach ihrem Entdecker [[Michael Rossmann]] benannt und stellt vermutlich eine ursprüngliche [[Dinukleotid|Dinucleotidbindungsdomäne]] dar.
Sie tritt u. a. bei den drei [[Dehydrogenasen]] der [[Glykolyse]] auf.<ref>{{cite journal |author=[[Michael G. Rossmann]], Dino Moras & Kenneth W. Olsen |title=Chemical and biological evolution of a nucleotide-binding protein |journal=Nature |volume=250 |issue=5463 |pages=194–99 |year=1974 |month=July }}</ref>

== Literatur ==
* Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: ''Lehrbuch der Biochemie''. Übersetzung herausgegeben von Annette G. Beck-Sickinger und Ulrich Hahn. [[Wiley-VCH Verlag]], 2002
* J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: ''Biochemie''. Aus dem Englischen übersetzt von B. Häcker, A. Held, B. Jarosch, C. Lange, K. Mahlke, G. Maxam, L. Seidel, N. Zellerhoff. 6. Auflage, Spektrum, 2007

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinstrukturmotiv]]

Rossmann-Faltung - Versionsgeschichte

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