imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T16:09:54Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = 1L9H (Bovine Rhodopsin) 2.png
| Bild_legende = Dreidimensionales Strukturmodell des [[Backbone (Biochemie)|Backbones]] von Rhodopsin. In der Mitte (hellgrau) ist das für die Signalkaskade wichtige 11-cis-[[Retinal]] zu sehen. Nach {{PDB|1L9H}}.
| PDB = 
| Groesse = 348 [[Aminosäuren]]
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = multipass Membranprotein
| Isoformen =
| HGNCid = 10012
| Symbol = RHO
| AltSymbols =
| OMIM = 180380
| UniProt = P08100
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Zweiseitentiere]]<ref>[https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=family%3a%22G-protein+coupled+receptor+1+family.+Opsin+subfamily%22&by=taxonomy Suchergebnis UniProt Opsins by Taxonomy].</ref> (Opsine)
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

[[Datei:Cone-response-de(2).svg|miniatur|Normalisierte Absorptionsspektren der drei menschlichen [[Photopsin]]e und des menschlichen Rhodopsins (gestrichelt)]]
'''Rhodopsin''' (vor allem in älteren Lehrbüchern und Forschungsarbeiten wegen seiner Farbe auch '''Sehpurpur''' genannt) ist ein lichtempfindliches [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptormolekül]]. Rhodopsin ist eines der Sehpigmente in der [[Netzhaut]] (Retina) der [[Auge]]n von [[Wirbeltiere]]n (Vertebraten), in den [[Facettenauge]]n der Insekten und in den [[Photorezeptor]]en von anderen [[Wirbellose]]n (Invertebraten).<ref name="mueller">{{Literatur|Autor=Werner A. Müller, Stephan Frings, Frank Möhrlen|Titel=Tier- und Humanphysiologie: Eine Einführung|Kapitel=Der Sehsinn|Seiten=605|Verlag=Springer Spectrum|Ort=Berlin|Datum=2019|ISBN= 978-3-662-58461-3| Online=[https://books.google.de/books?id=qfacDwAAQBAJ&pg=PA605&f=false#v=onepage&q&f=false]}}</ref> Darüber hinaus kommen Rhodopsine ([[Bacteriorhodopsin|Bakteriorhodopsin]], [[Channelrhodopsin]] und [[Heliorhodopsin]]) auch in [[Bakterien]], [[Archaeen]], einzelligen [[Algen]] und sogar einigen [[Viren]] vor.<ref>{{Internetquelle|url=https://www.mpg.de/optogenetik/oesterhelt|autor=Christina Beck|titel=Einzeller bringen Licht in die Neurobiologie|hrsg=www.mpg.de|datum=2014-11-20|zugriff=2019-10-02}}</ref><ref name="Pushkarev2018"/>

Beim Menschen und in den meisten Wirbeltieraugen ist das Rhodopsin in den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] der Netzhaut für das Hell-Dunkel-Sehen bei geringer Helligkeit ([[Skotopisches Sehen]]) verantwortlich. Dagegen beruht das [[Farbensehen]] bzw. Tagsehen mit Hilfe der [[Zapfen (Auge)|Zapfen]] auf drei, bei einer Reihe von Tierarten auf vier verschiedenen Varianten des [[Iodopsin]]s, eines verwandten Sehpigments.<ref name="mueller" />

== Details ==
=== Rhodopsinstruktur ===
Rhodopsin besteht aus einem Proteinanteil, dem Stäbchen-[[Opsin]] ([[Skotopsin]]), einem [[Membranprotein|Transmembranprotein]], und dem [[Atombindung|kovalent]] gebundenen [[Chromophor]] 11-[[(Z)-(E)-Isomerie|''cis'']]-[[Retinal]]. Das 11-''cis''-Retinal (Aldehyd des [[Retinol]]s) ist als [[Imin]] (Schiffsche Base) an die ε-Aminogruppe eines [[Lysin]]s in der 7. [[Transmembrandomäne]] gebunden, was beim Rinderrhodopsin Lysin 296 ist. In den Stäbchenzellen der Netzhaut ist Rhodopsin jedoch nicht in die Zellmembran eingelagert, sondern befindet sich in den Membranen scheibchenförmiger Organellen (Disks) im Inneren der Zelle.<ref name="khorana">{{cite journal|author=H. Gobind Khorana|year=1992|title=Rhodopsin, Photoreceptor of the Rod Cell|journal=Journal of Biological Chemistry|volume =267|issue=1|pages=1–4|url =http://www.jbc.org/content/267/1/1.long}}</ref>

Wirbeltierrhodopsine sind Vertreter der großen Familie von [[GPCR|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]] (GPCRs). [[Hausrind|Bovines]] Rhodopsin war der erste G-Protein-gekoppelte Rezeptor, von dem eine durch [[Kristallstrukturanalyse|Röntgenstrukturanalyse]] gewonnene [[Kristallstruktur]] vorlag (charakteristisch sind u. a. die sieben helikalen [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]] – siehe Abbildung). Er diente daher als Vorlage für [[Molecular Modelling|Modelle]] anderer GPCRs, auch wenn die Übereinstimmung in der [[Primärstruktur]] teilweise sehr gering ist. Mittlerweile liegen die [[Kristallstrukturanalyse|Kristallstrukturen]] zahlreicher weiterer GPCRs vor.<ref>{{cite journal|author=S.B: Ghakasan et al.|year=2017|title=G protein-coupled receptors: the evolution of structural insight|journal=AIMS Biophysics|volume =4|issue=3|pages=491–527|pmc =6018013}}</ref>

=== Vorgänge bei der Rhodopsinaktivierung durch Licht ===
Das [[Lichtabsorption|Absorptionsmaximum]] von Rhodopsin im sichtbaren Lichtwellenlängenbereich liegt bei λ = 500 nm.<ref name="BMH">Bowmaker & Mollon: ''Human rods and cones''. 1983, Wertetabelle bei 500 nm ([http://cvrl.ucl.ac.uk/ Colour and Vision Research Labs])</ref> Absorption eines einzelnen Photons im passenden Energiebereich führt im 11-''cis''-Retinal zu einer [[Isomerisierung]] nach ''all-trans''-Retinal. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Retinals, und durch interne Wechselwirkungen im Molekül kommt es infolgedessen zu einer Reihe von [[Konformationsänderung|Konformationsänderungen]] im Proteinanteil des Pigments, die das Rhodopsin in einen „Meta II“-genannten metastabilen aktiven Zustand überführen. In der Forschung spricht man von „Bleaching“ („Bleichung“), da das Pigment im Zuge der Aktivierung seine rötliche Farbe verliert. Die veränderten funktionalen Eigenschaften von aktiviertem Rhodopsin sind die Basis für eine Reihe rasch stattfindender Veränderungen in der Zelle.<ref name="mueller" />

Lichtaktiviertes Rhodopsin in den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchenzellen]] der Netzhaut aktiviert das G-Protein [[Transducin]]. Dadurch wird die [[Visuelle Signaltransduktion]] ausgelöst, eine mehrschrittige Reaktionskaskade, in deren Verlauf die ursprüngliche Erregung moduliert und um ein Vielfaches verstärkt wird. Deren Endpunkt ist ein elektrisches Signal, das über [[Nervenzelle|Nervenzellen]] schließlich ins visuelle Zentrum des [[Gehirn|Gehirns]] weitergeleitet wird.<ref>{{cite journal|author=D. Baylor|year=1996|title=How photons start vision|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences USA|volume =93|issue=2|pages=560|pmc=40091}}</ref>

Mikrobielle Rhodopsine sind dagegen oft in der Zellmembran lokalisierte lichtaktivierte [[Protonenpumpe]]n, [[Ionenpumpe]]n oder [[Ionenkanal|Ionenkanäle]]: Ihre Aktivierung resultiert ohne Zwischenschritte direkt in einem elektrischen Signal.

=== Vorgänge bei der Rhodopsindeaktivierung und Regenerierung ===
Der metastabile Meta II-Zustand wandelt sich auch spontan wieder in einen inaktiven Zustand um. In der Regel – und insbesondere im Rahmen der visuellen Transduktion in den Stäbchenzellen der Netzhaut – wird aktiviertes Rhodopsin jedoch durch einen schnelleren enzymatischen Prozess – Phosphorylierung durch das Enzym Rhodopsinkinase und Bindung des Proteins [[S-Arrestin|Arrestin]] – deaktiviert.<ref name="khorana" /> Im Zuge der Deaktivierung wird das ''all-trans''-[[Retinal]] freigesetzt. Zur Regenerierung des lichtempfindlichen Rhodopsins muss 11-''cis''-Retinal wieder gebunden werden. Auch das involviert komplexe, enzymatisch gesteuerte Vorgänge: So wird ''all-trans''-Retinal zu 11-''cis''-Retinal außerhalb der Zelle im angrenzenden [[Netzhaut#Retinales Pigmentepithel|retinalen Pigmentepithel]] „recycelt“.<ref>{{cite journal|author=P.D. Kieser et al.|year=2014|title=Chemistry of the Retinoid (Visual) Cycle|journal=Chemical Reviews|volume =114|issue=1|pages=194–232|pmc=3858459}}</ref>

== Medizinischer Bezug ==
[[Mutation]]en im Opsin-Gen können zu einer [[Retinopathia pigmentosa]] und erblicher [[Nachtblindheit]] führen.

Ein Mangel an [[Vitamin A]] als Quelle des Retinals führt zu [[Nachtblindheit]], Trockenheit des Auges ([[Xerophthalmie]]) sowie einer Hornhautentzündung ([[Keratitis]]) des Auges. Bei Kindern kann Vitamin-A-Mangel zur Erblindung führen. Dies tritt wegen der auf Reis basierenden Ernährung besonders häufig in [[ Entwicklungsland|Entwicklungsländern]] auf. Der [[Recommended Daily Allowance|Tagesbedarf]] eines Erwachsenen an Vitamin A ist nach [[Richtlinie (EU)|Europäischer Richtlinie]] 90/496/EWG (EU-Nährwertkennzeichnungsrichtlinie) mit 800 µg festgelegt.<ref name=EURDAaktuell>{{EU-Richtlinie|2008|285|format=PDF}} der Kommission vom 28. Oktober 2008 zur Änderung der Richtlinie 90/496/EWG des Rates über die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln hinsichtlich der empfohlenen Tagesdosen, der Umrechnungsfaktoren für den Energiewert und der Definitionen.</ref>

== Verwandte Themen ==
Ein ähnliches Molekül, das [[Bakteriorhodopsin]], findet sich in [[Halobakterien]]. Es enthält ebenfalls [[Retinal]] und ist ebenfalls aus sieben [[Transmembranprotein|Transmembran-Domänen]] aufgebaut. Jedoch ist es nicht an ein G-Protein gekoppelt. Es handelt sich um eine lichtgetriebene [[Protonenpumpe]].

In höheren grünen Pflanzen fungiert hingegen [[Phytochrom]] als Lichtrezeptor, das ebenso wie Rhodopsin in verschiedenen Zuständen vorkommen kann und der Pflanze damit Auskunft über die gerade vorhandenen Lichtbedingungen gibt.

== Siehe auch ==
* [[Channelrhodopsin]]

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel}}
{{commonscat|Rhodopsins|Rhodopsin}}

== Einzelnachweise ==
<references>

<ref name="Pushkarev2018">{{Cite journal |last1=Pushkarev|first1=Alina |last2=Inoue|first2=Keiichi |last3=Larom|first3=Shirley |last4=Flores-Uribe|first4=José |last5=Singh|first5=Manish |last6=Konno|first6=Masae |last7=Tomida|first7=Sahoko |last8=Ito|first8=Shota |last9=Nakamura|first9=Ryoko |last10=Tsunoda|first10=Satoshi P. |last11=Philosof|first11=Alon |date=2018-06 |title=A distinct abundant group of microbial rhodopsins discovered using functional metagenomics |url=https://www.nature.com/articles/s41586-018-0225-9 |journal=[[Nature]] |language=en |volume=558 |issue=7711 |pages=595–599 |doi=10.1038/s41586-018-0225-9 |issn=0028-0836 }} [https://www.researchgate.net/publication/325878801_A_distinct_abundant_group_of_microbial_rhodopsins_discovered_using_functional_metagenomics ResearchGate].</ref>

</references>

{{Gesprochener Artikel
|artikel = Rhodopsin
|dateiname = De-Rhodopsin-article.ogg
|dauer = 03:30
|größe = 6 MB
|sprecher = LuMau
|geschlecht = m
|dialekt = Hochdeutsch
|oldid = 159843801
|artikeldatum = 2017-04-08
}}

{{Normdaten|TYP=s|GND=4132286-1}}

[[Kategorie:Auge]]
[[Kategorie:G-Protein-gekoppelter Rezeptor]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 3 (Mensch)]]

Rhodopsin - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB