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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Rhodanase.png
| Bild_legende = Bändermodell der Rinder-Rhodanase mit persulfidiertem Cysteinrest C247 im katalytischen Zentrum (als Kalotte) nach {{PDB|1BOH}}
| PDB = 
| Groesse = 296 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid = 12388
| Symbol = TST
| AltSymbols =
| OMIM = 180370
| UniProt = Q16762
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|9026-04-4|KeinCASLink=1|Q0}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.8.1.1
| Kategorie = Transferase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Übertragung eines Schwefelatoms
| Substrat = Cyanid, Eisen, Sulfit, Persulfid
| Produkte = Thiosulfat, Thiocyanat, Schwefel/Eisen-Cluster
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

Als '''Rhodanase''', auch Schwefeltransferase, werden [[Enzym]]e bezeichnet, die Schwefel von [[Thiosulfat]] oder Persulfid auf andere Moleküle übertragen. Die Übertragung von Persulfid ist ein wichtiger Bestandteil der Sulfid-[[Oxidation]], also der Entgiftung des konstant beim [[Cystein]]abbau entstehenden [[Schwefelwasserstoff]]s. Mit der Übertragung von Schwefel auf [[Cyanide]] werden auch diese im Körper zu [[Thiocyanate]]n entgiftet. Die Übertragung auf Eisen produziert die als [[Coenzym|Kofaktor]] funktionierenden [[Eisen-Schwefel-Cluster]]. Rhodanasen sind in vielen [[Bakterien]] und Pilzen zu finden. Die Rhodanasen der [[Vielzeller]] sind in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] bzw. den [[Chloroplast]]en lokalisiert. Die TST vom Menschen zeigt außerdem schwache [[Mercaptopyruvat-Sulfurtransferase]]-Aktivität.<ref>{{UniProt|Q16762}}</ref><ref name=hg>T. M. Hildebrandt, M. K. Grieshaber: ''Three enzymatic activities catalyze the oxidation of sulfide to thiosulfate in mammalian and invertebrate mitochondria.'' In: ''The [[FEBS Journal]]'' Band 275, Nummer 13, Juli 2008, S. 3352–3361. {{DOI|10.1111/j.1742-4658.2008.06482.x}}. PMID 18494801.</ref>

Rhodanasen gehören zu den [[Sulfurtransferasen]].

== Katalysierte Reaktion ==
Die Reaktion findet in zwei Schritten statt.

:<math>\mathrm{Rhodanase\text{-}Cys\text{-}SH + Schwefeldonor(sulf.) \longrightarrow}</math><br/><math>\mathrm{
\longrightarrow Rhodanase\text{-}Cys\text{-}SSH + Schwefeldonor(desulf.)}</math>

Im ersten Schritt wird im katalytischen Zentrum des Enzyms die disulfidische Bindung gebildet, indem der Schwefeldonor sein [[Schwefel]]<nowiki />atom auf die [[Thiolgruppe]] im [[Cystein]]<nowiki />rest C247 unter Bildung eines [[Disulfan]]s überträgt.

:<math>\mathrm{Rhodanase\text{-}Cys\text{-}SSH + Schwefelakzeptor(desulf.) \longrightarrow}</math><br/><math>\mathrm{
\longrightarrow Rhodanase\text{-}Cys\text{-}SH + Schwefelakzeptor(sulf.)}</math>

Im zweiten Schritt wird unter Rückbildung der [[Thiolgruppe]] das Substrat sulfidiert.

Das Hauptsubstrat ist das Persulfid der Sulfid:Chinon-Oxidoreduktase, das den Schwefel abgibt, der im zweiten Schritt auf Sulfit übertragen wird, das zu Thiosulfat wird.<ref name=hg/>

Bei der weniger wichtigen Cyanidsulfurierung ist [[Thiosulfat]] der Donor und [[Cyanid]] der Akzeptor des Schwefelatoms:

[[Bild:Rhodanase2 V.1.svg|rahmenlos|hochkant=1.7|Rhodanase-Wirkung]]

Die Wirksamkeit von Thiosulfat (z. B. in Form einer [[Natriumthiosulfat]]lösung) bei [[Cyanidvergiftung]]en beruht auch auf der Aktivierung dieses enzymatischen Entgiftungssystems.

== Rhodanase als Domäne ==
Die Aminosäuren 25–143 und 173–288 (bei Start-Met als 1) bilden jeweils eine katalytische [[Proteindomäne]], welche auch in mehreren anderen Proteinen zu finden ist, wie beispielsweise [[Mercaptopyruvat-Sulfurtransferase]] und [[M-Phase-Inducer-Phosphatase]]n.

== Literatur ==
* {{Literatur|Autor=F. Gliubich, M. Gazerro, G. Zanotti, S. Delbono, G. Bombieri, R. Berni|Titel=Active Site Structural Features for Chemically Modified Forms of Rhodanese|Sammelwerk=[[Journal of Biological Chemistry]]|Jahr=1996|Band=271|Nummer=35|Seiten=21054–21061}} PMID 8702871 [http://www.jbc.org/cgi/reprint/271/35/21054.pdf PDF]
* R. Cipollone, P. Ascenzi, P. Tomao, F. Imperi, P. Visca: ''Enzymatic detoxification of cyanide: clues from Pseudomonas aeruginosa Rhodanese.'' In: ''Journal of Molecular and Microbiological Biotechnology''. Bd. 15, Nr. 2,3, 2008, S. 199–211. PMID 18685272

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteindomäne]]
[[Kategorie:Transferase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 22 (Mensch)]]

Rhodanase - Versionsgeschichte

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