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{{Dieser Artikel|beschreibt die chemische Verbindung. Das gleichlautende Adjektiv bezieht sich auf die [[Netzhaut]].}}
{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:11-cis-Retinal2.svg|210px|Strukturformel von 11-''cis''-Retinal]] [[Datei:all-trans-Retinal2.svg|250px|Strukturformel von 11-''cis''-Retinal]]
| Strukturhinweis = oben: 11-''cis''-Retinal (Retinal 1), unten: all-''trans''-Retinal
| Andere Namen = * Retinaldehyd
* 11-''cis''-Retinal [Synonym: (11''Z'')-Retinal]
* all-''trans''-Retinal [Synonym: all-(''E'')-Retinal]
* 3,7-Dimethyl-9-(2,6,6-trimethylcyclohex-1-en-1-yl)nona-2,4,6,8-tetraenal ([[IUPAC-Nomenklatur|IUPAC]]), ohne Stereochemie
* {{INCI|Name=RETINAL |ID=59127 |Abruf=2021-05-20}}
| Summenformel = C20H28O
| CAS = * {{CASRN|311338-94-0|KeinCASLink=1}} (unspez.)
* {{CASRN|564-87-4|Q17002962}} (11-''cis'')
* {{CASRN|116-31-4|Q28529715}} (all-''trans'')
| EG-Nummer = 204-135-8
| ECHA-ID = 100.003.760
| PubChem = 1070
| ChemSpider = 1041
| Beschreibung = orangerote Kristalle<ref name="roempp">{{RömppOnline|ID=RD-18-01066|Name=Retinal|Abruf=2014-12-22}}</ref>
| Molare Masse = 284,44 g·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte =
| Schmelzpunkt = * 61–64 [[Grad Celsius|°C]] (all-''trans'')<ref name="roempp" />
* 63,5–64,5 (11-''cis'')<ref name="roempp" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = <ref name="Sigma">{{Sigma-Aldrich|SIGMA|R2500|Name=Anti-Rabbit IgG (whole molecule), antibody
produced in goat|Abruf=2025-04-18}}</ref>
| GHS-Piktogramme = all-''trans'' {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="Sigma" />
| MAK =
}}
'''Retinal''' gehört zu den [[Apocarotinoide]]n und wird aus [[Vitamin A]] gebildet. Es ist der [[Aldehyde|Aldehyd]] des [[Retinol]]s, wird daher auch '''Vitamin-A-Aldehyd''' genannt.

[[Datei:Vitamin-A-Synthese.png|mini|300px|zentriert|Retinal als Teil der Vitamin-A-Synthese]]

== Biologische Funktion ==
[[Datei:Retinal.png|mini|links|Probe von all-''trans''-Retinal]]
Retinal ist das [[Chromophor]] zahlreicher lichtempfindlicher Proteine, der [[Opsin]]e. Es ist [[kovalent]] als [[Imine|Imin]] an einen [[Lysin]]rest gebunden und bildet dann [[Rhodopsin]]. In bakteriellen und tierischen Rhodopsinen liegt diese Bindestelle an der siebten Transmembranhelix.<ref name="PMID24364740">O. P. Ernst, D. T. Lodowski, M. Elstner, P. Hegemann, L. S. Brown, H. Kandori: ''Microbial and animal rhodopsins: structures, functions, and molecular mechanisms.'' In: ''[[Chemical Reviews]].'' Band 114, Nummer 1, Januar 2014, S. 126–163, [[doi:10.1021/cr4003769]], PMID 24364740, {{PMC|3979449}} (Review).</ref>

In den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] der [[Netzhaut]] ist Retinal im Rhodopsin oder Sehpurpur gebunden und liegt in der [[Konfiguration (Chemie)|Konfiguration]] als 11-[[Cis-trans-Isomerie|''cis'']]-Retinal vor. Von den Stäbchen absorbiertes Licht führt zu einer Streckung des Retinalmoleküls (11-''cis''-Retinal wird zu all-''trans''-Retinal), wodurch eine signalverstärkende [[Signalkaskade]] ausgelöst wird, die über eine [[Hyperpolarisation (Biologie)|Hyperpolarisation]] der Rezeptorzelle, bei ausreichendem Lichteinfall, zur Anregung des Sehnervs führt.

Eine geringfügige [[Hypovitaminose]] äußert sich in verminderter Nachtsicht. Stärkerer Mangel führt zu einem schnelleren Ermüden der Augen, [[Nachtblindheit]] sowie einer Verhornung der Sehzellen des Auges.

== Sehvorgang ==
Zwei isomere Formen des Retinals sind beim Sehvorgang wichtig: das 11-[[Cis-trans-Isomerie|''cis'']]-Retinal (Retinal 1, Vitamin A1-Aldehyd) sowie das all-[[Cis-trans-Isomerie|''trans'']]-Retinal. 11-''cis''-Retinal ist der lichtempfindliche Bestandteil des [[Rhodopsin]]-[[Molekül]]s, das in den [[Stäbchen (Auge)|Stäbchen]] des [[Auge]]s (siehe [[Netzhaut|Retina]]) der für das farbneutrale Sehen entscheidende lichtempfindliche [[Chromophor]] ist. Durch Absorption von Licht wird das 11-''cis''-Retinal in die all-''trans''-Konfiguration überführt,<ref name="Hauptmann">[[Siegfried Hauptmann]]: ''Organische Chemie.'' 2. Auflage. Deutscher Verlag für Grundstoffindustrie, Leipzig 1988, ISBN 3-342-00280-8, S. 774–775.</ref> in der es sich von der Proteinkomponente des Rhodopsins, dem Skotopsin, trennt.

[[Datei:RetinalCisandTrans.svg|mini|420px|zentriert|11-''cis''-Retinal (Retinal 1) nimmt ein [[Lichtquant]] auf und lagert sich zum all-''trans''-Isomer um]]

Dies löst eine [[Signaltransduktion]]skaskade aus, durch die das Lichtsignal auf dem Umweg über die Aufnahme durch das Retinal und den Zerfall des Rhodopsins in ein elektrochemisches Signal umgewandelt wird, das Rezeptorpotential der Stäbchenzelle. Das entstandene all-''trans''-Retinal dagegen wird anschließend, sofern kein weiteres Licht einfällt, durch ein [[Enzym]], die sogen. Retinal-[[Isomerase]], wieder in die ''cis''-Form überführt,<ref name="Hauptmann" /> in der es sich mit der verbliebenen Proteinkomponente zu einem neuen, „empfangsbereiten“ Rhodopsin-Molekül vereinigen kann.

Die Bedeutung des Retinals für das Sehvermögen ist auch der Grund, warum im Volksmund die Aussage verbreitet ist, [[Karotte]]n seien gut für die Augen.<ref>{{Internetquelle |autor=Julia Merlot |url=https://www.spiegel.de/gesundheit/ernaehrung/mythos-oder-medizin-sind-karotten-gut-fuer-die-augen-a-916915.html |titel=Stärken Karotten das Sehvermögen? |werk=[[Der Spiegel (online)]] |datum=2013-08-26 |sprache=de |abruf=2023-03-02}}</ref> Das [[β-Carotin]] in vielen gelb und rötlich gefärbten Gemüsearten wird für die Bildung von Retinal benötigt. all-''trans''-Retinal ist der Aldehyd des Vitamin A1 ([[Retinol]]) und steht somit mit ihm in enger struktureller Beziehung. Dennoch führt der Konsum von Karotten ohne Vitamin A-Mangel nicht zu einer Verbesserung der Sehleistung.<ref>{{Internetquelle |autor=Dina Fine Maron |url=https://www.spektrum.de/frage/verbessern-moehren-die-sehkraft/1298074 |titel=Verbessern Karotten die Sehkraft? |werk=[[Spektrum.de]] |datum=2017-07-06 |sprache=de |abruf=2023-03-02}}</ref>

[[Datei:11-cis-retinal & 3-dehydroretinal.png|mini|hochkant=1.5|A: Retinal 1, B: Retinal 2]]
Bei [[Süßwasserfisch]]en und [[Amphibien]] tritt das 11-''cis''-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2, Vitamin A2-Aldehyd) an die Stelle von 11-''cis''-Retinal (Retinal 1, Vitamin A1-Aldehyd) der [[Landwirbeltiere]]. Eine genaue Übersicht über die tierischen Retinale ist in [[Opsin#Übersichtstabelle|Opsin §Übersichtstabelle]] gegeben.

== Mikrobielle Retinale und Opsine ==
[[Datei:13-cis-Retinal2.svg|mini|13-''cis''-Retinal]]
Das Isomer ''all''-''trans''-Retinal ist ein wesentlicher Bestandteil [[Mikroben|mikrobieller]] Opsine wie [[Channelrhodopsin]] (bei [[Mikroalgen|einzelligen Algen]]), sowie [[Bacteriorhodopsin]] und [[Halorhodopsin]]<ref name="Halorhodopsin"/> (beide bei [[Archaeen]]). Sie sind wichtig für die [[Photosynthese#Anoxygene Photosynthese|anoxygene Photosynthese]] von Bakterien und Archaeen. Bei diesen Molekülen verwandelt sich das ''all''-''trans''-Retinal durch Licht in 13-''cis''-Retinal, das sich im Dunkeln wieder in ''all''-''trans''-Retinal umwandelt. Solche Opsine nennt man Typ-1-Opsine. Diese Proteine sind evolutionär nicht verwandt mit den tierischen Opsinen (Typ-2-Opsine), die im Gegensatz zu den Typ1-Opsinen [[G-Protein-gekoppelte Rezeptoren]] (GPCRs) sind. Die Tatsache, dass sie beide Opsin-Typen ein Retinal verwenden ist das Ergebnis einer konvergenten Evolution.<ref name="Chen2002"/>

Bei Pilzen wie ''[[Blastocladiella emersonii]]'' ([[Blastocladiales]]<ref name="NCBI_Be"/>), einem begeißelten, früh (im [[Phylogenetischer Baum|Stammbaum]]) divergierenden Pilz, werden Opsine vom Typ 1 für die [[Phototaxis]] verwendet.<ref name="Avelar2015"/>

[[Datei:9-cis-Retinal.jpg|mini|9-''cis''-Retinal]]
Das Opsin des [[Chytridiomycetes|Chytridpilzes]] ''[[Spizellomyces punctatus]]'' bindet bevorzugt an 9-''cis''-Retinal.bei diesem Opsin handelt es sich möglicherweise um ein Typ-2-Opsin. Die biologische Funktion des Opsins von ''S. punctatus'' ist noch unbekannt (Stand 2017).<ref name="Ahrendt2017"/>
Es ist auch noch nicht klar, ob es sich tatsächlich um ein Opsin vom Typ 2 handelt, da es in der umfassenden Opsin-[[Phylogenie]] von Gühmann ''et al.'' (2022) fehlt.<ref name="Gühmann2022"/>
Wenn es sich tatsächlich um einen Photorezeptor handeln sollte, dann könnte sich die Lichtempfindlichkeit bei diesem Pilz im Prinzip unabhängig von der anderer Pilze entwickelt haben.

== Weblinks ==
* ''[https://www.spektrum.de/lexikon/biochemie/sehvorgang/5645 Sehvorgang]''. Auf: Lexikon der Biochemie, [[spektrum.de]]

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="NCBI_Be">
[[National Center for Biotechnology Information|NCBI]] Taxonomy Browser: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Tree&id=4808&lvl=3&p=has_linkout&p=blast_url&p=genome_blast&keep=1&srchmode=1&unlock Blastocladiella emersonii], Details: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Info&id=4808 ''Blastocladiella emersonii'' Cantino & Hyatt, 1953] (species).
</ref>
<ref name="Halorhodopsin">
[https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/halorhodopsin/30391 Halorhodopsin]. Lexikon der Biologie, [[spektrum.de]].
</ref>
<ref name="Ahrendt2017">
Steven R. Ahrendt, Edgar Mauricio Medina, Chia-en A. Chang, Jason E. Stajich: '' Exploring the binding properties and structural stability of an opsin in the chytrid ''Spizellomyces punctatus'' using comparative and molecular modeling''. In: ''PeerJ'', Band 5, 27. April 2017, S. e3206; [[doi:10.7717/peerj.3206]], PMID 28462022, {{PMC|5410147}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Avelar2015">
Gabriela Mól Avelar, Talita Glaser, Guy Leonard, Thomas A. Richards, Henning Ulrich, Suely L. Gomes: ''A Cyclic GMP-Dependent K+ Channel in the Blastocladiomycete Fungus ''Blastocladiella emersonii''.'' In: ''Eukaryotic Cell'', Band 14, Nr. 9, September 2015, S. 958–963; [[doi:10.1128/EC.00087-15]], PMID 26150416, {{PMC|4551585}} ({{enS}}).
</ref>
<ref name="Chen2002">
{{cite journal |doi=10.1016/S1011-1344(02)00245-2 |pmid=11960728 |title=All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH |date=2002-04 |last1=Chen |first1=De-Liang |last2=Wang |first2=Guang-yu |last3=Xu |first3=Bing |last4=Hu |first4=Kun-Sheng |journal=Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology |volume=66 |issue=3 |pages=188–194 |language=en }}
</ref>
<ref name="Gühmann2022">
{{cite journal |last1=Gühmann |first1=Martin |last2=Porter |first2=Megan L. |last3=Bok |first3=Michael J. |title=The Gluopsins: Opsins without the Retinal Binding Lysine |journal=Cells |date=2022-08-06 |volume=11 |issue=15 |pages=2441 |doi=10.3390/cells11152441 |pmid=35954284 |pmc=9368030 |language=en }}
</ref>
</references>

[[Kategorie:Alkenal]]
[[Kategorie:Alkylcyclohexen]]
[[Kategorie:Pentaen]]
[[Kategorie:Retinoid]]
[[Kategorie:Coenzym]]
[[Kategorie:Auge]]
[[Kategorie:Vitamin]]

Retinal - Versionsgeschichte

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