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	<title>Reportergen - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Reportergen&amp;diff=571397&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Invisigoth67: form</title>
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		<updated>2026-02-18T06:19:26Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;form&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;Ein &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Reportergen&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; ist ein [[Gen]], mit dessen Hilfe die Expression anderer Gene verfolgt werden kann. Das Reportergen wird dabei meistens nach dem zu untersuchenden Gen, unter demselben [[Promotor (Genetik)|Promotor]] eingeführt. In manchen Fällen ist auch die Aktivität des Promotors an sich von Interesse, ohne ein Zielgen&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Bat-Erdene Jugder, Jeffrey Welch, Nady Braidy, Christopher P. Marquis |Titel=Construction and use of aCupriavidus necatorH16 soluble hydrogenase promoter (PSH) fusion togfp(green fluorescent protein) |Sammelwerk=PeerJ |Band=4 |Datum=2016-07-26 |ISSN=2167-8359 |Online=https://peerj.com/articles/2269 |Abruf=2017-11-01 |DOI=10.7717/peerj.2269}}&amp;lt;/ref&amp;gt;. Dabei wird ein [[Reporterenzym]], ein [[Fluoreszenz|fluoreszentes]] Reporterprotein oder ein detektierbares [[Antigen]] gelegentlich auch als [[Fusionsprotein]] exprimiert. Fluoreszente Reportergene sind besonders in der [[Fluoreszenzmikroskopie]] von Bedeutung.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Bekannte Reportersysteme ==&lt;br /&gt;
* das &amp;#039;&amp;#039;cat&amp;#039;&amp;#039;-Gen, codiert für eine [[Chloramphenicol-Acetyltransferase]] (CAT)&lt;br /&gt;
* das &amp;#039;&amp;#039;gfp&amp;#039;&amp;#039;-Gen aus &amp;#039;&amp;#039;[[Aequorea victoria]]&amp;#039;&amp;#039;, codiert für ein [[Grün fluoreszierendes Protein]] (GFP)&lt;br /&gt;
* das &amp;#039;&amp;#039;gusA&amp;#039;&amp;#039;-Gen aus &amp;#039;&amp;#039;Escherichia coli&amp;#039;&amp;#039;, codiert für eine [[β-Glucuronidase]] (GUS) (früher bekannt als &amp;#039;&amp;#039;uidA&amp;#039;&amp;#039;-Gen)&lt;br /&gt;
* das &amp;#039;&amp;#039;lacZ&amp;#039;&amp;#039;-Gen aus &amp;#039;&amp;#039;[[Escherichia coli]]&amp;#039;&amp;#039;, codiert für eine [[β-Galactosidase]] (β-Gal), meistens zur [[Blau-Weiß-Selektion]]&lt;br /&gt;
* die &amp;#039;&amp;#039;[[Luciferasen|Luciferase]]&amp;#039;&amp;#039;-Gene aus &amp;#039;&amp;#039;[[Photinus pyralis]]&amp;#039;&amp;#039; und &amp;#039;&amp;#039;[[Renilla reniformis]]&amp;#039;&amp;#039;, codieren für [[Biolumineszenz]]-Enzyme&lt;br /&gt;
* das Luciferase-Gen &amp;#039;&amp;#039;aus [[Oplophorus gracilirostris]]&amp;#039;&amp;#039;, einer [[Tiefseegarnelen|Tiefseegarnele]], codiert für ein Biolumineszenz-Enzym; &amp;#039;&amp;#039;NanoLuc&amp;#039;&amp;#039; ist die gentechnisch optimierte 19 kD-Untereinheit der Oploporus-Luciferase&amp;lt;ref name=&amp;quot;PMID22894855&amp;quot;&amp;gt;M. P. Hall, J. Unch, B. F. Binkowski, M. P. Valley, B. L. Butler, M. G. Wood, P. Otto, K. Zimmerman, G. Vidugiris, T. Machleidt, M. B. Robers, H. A. Benink, C. T. Eggers, M. R. Slater, P. L. Meisenheimer, D. H. Klaubert, F. Fan, L. P. Encell, K. V. Wood: &amp;#039;&amp;#039;Engineered luciferase reporter from a deep sea shrimp utilizing a novel imidazopyrazinone substrate.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;ACS chemical biology.&amp;#039;&amp;#039; Band 7, Nummer 11, November 2012, S.&amp;amp;nbsp;1848–1857, [[doi:10.1021/cb3002478]]. PMID 22894855, {{PMC|3501149}}.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
* das Gaussia Luciferase Gen aus &amp;#039;&amp;#039;Gaussia princeps&amp;#039;&amp;#039;, einem [[Ruderfußkrebse|Ruderfußkrebs]], codiert für ein Biolumineszenz-Enzym&amp;lt;ref name=&amp;quot;PMID15727940&amp;quot;&amp;gt;B. A. Tannous, D. E. Kim, J. L. Fernandez, R. Weissleder, X. O. Breakefield: &amp;#039;&amp;#039;Codon-optimized Gaussia luciferase cDNA for mammalian gene expression in culture and in vivo.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Molecular therapy : the journal of the American Society of Gene Therapy.&amp;#039;&amp;#039; Band 11, Nummer 3, März 2005, S.&amp;amp;nbsp;435–443, [[doi:10.1016/j.ymthe.2004.10.016]]. PMID 15727940.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
* das [[Aequorin]]-Gen aus biolumineszenten [[Qualle]]n der [[Gattung (Biologie)|Gattung]] &amp;#039;&amp;#039;Aequorea&amp;#039;&amp;#039;, codiert für ein Photoprotein, das als Calciumsensor eingesetzt wird&amp;lt;ref name=&amp;quot;PMID2269434&amp;quot;&amp;gt;H. Tanahashi, T. Ito, S. Inouye, F. I. Tsuji, Y. Sakaki: &amp;#039;&amp;#039;Photoprotein aequorin: use as a reporter enzyme in studying gene expression in mammalian cells.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Gene.&amp;#039;&amp;#039; Band 96, Nummer 2, Dezember 1990, S.&amp;amp;nbsp;249–255. PMID 2269434.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
* das &amp;#039;&amp;#039;phoA&amp;#039;&amp;#039;-Gen aus &amp;#039;&amp;#039;Escherichia coli&amp;#039;&amp;#039;, codiert für eine [[Alkalische Phosphatase]] (AP)&lt;br /&gt;
In den entsprechenden Reportersystemen werden die [[CDNA|cDNAs]] für diese Proteine in geeignete [[Expressionsvektor]]en kloniert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Beispiel aus der Pflanzenphysiologie ==&lt;br /&gt;
Die cDNA-Sequenz des [[Glucuronidase|β-Glucuronidase]] (GUS)-Enzyms wird hinter die [[Promotor (Genetik)|Promotorsequenz]] des zu untersuchenden Gens gehängt, und dann in eine Pflanze transformiert. Je nach Art des Promotors wird dann in verschiedenen Zelltypen, Entwicklungsstadien oder Umweltbedingungen Glucuronidase exprimiert, die nach Zugabe des künstlichen farblosen Substrates [[X-Gluc]] einen blauen Farbstoff herstellt. Mit diesem System kann man Genexpression auf Organ-, Gewebe- und Zellebene verfolgen.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Geschichte ==&lt;br /&gt;
{| class=&amp;quot;wikitable&amp;quot;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
!Jahr&lt;br /&gt;
! Genname&lt;br /&gt;
! Genprodukt&lt;br /&gt;
! Bedeutung&lt;br /&gt;
! Assay&lt;br /&gt;
! Quelle&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1961&lt;br /&gt;
| [[Lac-Operon|&amp;#039;&amp;#039;lacZ&amp;#039;&amp;#039;]]&lt;br /&gt;
| [[β-Galactosidase]]&lt;br /&gt;
|[[François Jacob]] und [[Jacques Monod (Biologe)|Jacques Monod]] erhielten 1965 den Nobelpreis für Physiologie oder Medizin.&lt;br /&gt;
| [[Enzym]]-Assay, [[Histochemie]] (mit [[X-Gal]])&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref name=&amp;quot;:9&amp;quot;&amp;gt;{{Cite journal |last=Smale |first=Stephen T. |date=2010-05-01 |title=β-Galactosidase Assay |url=https://cshprotocols.cshlp.org/content/2010/5/pdb.prot5423 |journal=Cold Spring Harbor Protocols |language=en |volume=2010 |issue=5 |doi=10.1101/pdb.prot5423 |issn=1940-3402 |pmid=20439410|url-access=subscription }}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{Cite web |title=Nobel Prize in Physiology or Medicine 1965 |url=https://www.nobelprize.org/prizes/medicine/1965/summary/ |access-date=2025-04-04 |website=NobelPrize.org |language=en-US}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1962&lt;br /&gt;
| &amp;#039;&amp;#039;rfp&amp;#039;&amp;#039;&lt;br /&gt;
|[[Grün fluoreszierendes Protein|Rot fluoreszierendes Protein]]&lt;br /&gt;
|&lt;br /&gt;
|[[Mikroskopie]], [[Spektrophotometrie]]&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref name=&amp;quot;Nordgren2014&amp;quot;&amp;gt;{{Cite journal&lt;br /&gt;
 | pmid = 24382456&lt;br /&gt;
| year = 2014&lt;br /&gt;
| last1 = Nordgren&lt;br /&gt;
| first1 = I. K.&lt;br /&gt;
| title = A bidirectional fluorescent two-hybrid system for monitoring protein-protein interactions&lt;br /&gt;
| journal = Molecular BioSystems&lt;br /&gt;
| volume = 10&lt;br /&gt;
| issue = 3&lt;br /&gt;
| pages = 485–90&lt;br /&gt;
| last2 = Tavassoli&lt;br /&gt;
| first2 = A&lt;br /&gt;
| doi = 10.1039/c3mb70438f&lt;br /&gt;
| doi-access = free&lt;br /&gt;
| s2cid = 12713372&lt;br /&gt;
}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1979&lt;br /&gt;
| &amp;#039;&amp;#039;cat&amp;#039;&amp;#039;&lt;br /&gt;
| [[Chloramphenicol-Acetyltransferase]]&lt;br /&gt;
| Messung der [[Genexpression]] in [[Eukaryot]]en.&lt;br /&gt;
| [[Chloramphenicol]]-[[Acetylierung]]&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref name=&amp;quot;:10&amp;quot;&amp;gt;{{Cite journal |last=Smale |first=Stephen T. |date=2010-05-01 |title=Chloramphenicol Acetyltransferase Assay |url=https://cshprotocols.cshlp.org/content/2010/5/pdb.prot5422 |journal=Cold Spring Harbor Protocols |language=en |volume=2010 |issue=5 |doi=10.1101/pdb.prot5422 |issn=1940-3402 |pmid=20439409|url-access=subscription }}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1985&lt;br /&gt;
|&amp;#039;&amp;#039;luc&amp;#039;&amp;#039;&lt;br /&gt;
|[[Luciferase]]&lt;br /&gt;
|Verwendet [[Biolumineszenz]] als Reporter.&lt;br /&gt;
|[[Biolumineszenz]]&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref name=&amp;quot;:2&amp;quot;&amp;gt;{{Cite journal |last=Smale |first=Stephen T. |date=2010-05-01 |title=Luciferase Assay |url=https://cshprotocols.cshlp.org/content/2010/5/pdb.prot5421 |journal=Cold Spring Harbor Protocols |language=en |volume=2010 |issue=5 |doi=10.1101/pdb.prot5421 |issn=1940-3402 |pmid=20439408|url-access=subscription }}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1987&lt;br /&gt;
|&amp;#039;&amp;#039;gus&amp;#039;&amp;#039;&lt;br /&gt;
|[[Β-Glucuronidase]]&lt;br /&gt;
|Wird bei Pflanzen zur Färbung der Genexpression verwendet.&lt;br /&gt;
|Histochemie, [[Fluoreszenzmikroskopie]]&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref&amp;gt;{{Cite journal |last1=Jefferson |first1=R. A. |last2=Kavanagh |first2=T. A. |last3=Bevan |first3=M. W. |date=1987-12 |title=GUS fusions: beta-glucuronidase as a sensitive and versatile gene fusion marker in higher plants. |journal=The EMBO Journal |volume=6 |issue=13 |pages=3901–3907 |doi=10.1002/j.1460-2075.1987.tb02730.x |issn=0261-4189 |pmc=553867 |pmid=3327686}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
|1994&lt;br /&gt;
| &amp;#039;&amp;#039;gfp&amp;#039;&amp;#039;&lt;br /&gt;
| [[Grün fluoreszierendes Protein]]&lt;br /&gt;
|Genexpression in Echtzeit.&lt;br /&gt;
| Fluoreszenzmikroskopie&lt;br /&gt;
|&amp;lt;ref name=&amp;quot;:1&amp;quot;&amp;gt;{{Cite journal |last1=Soboleski |first1=Mark R. |last2=Oaks |first2=Jason |last3=Halford |first3=William P. |date=2005 |title=Green fluorescent protein is a quantitative reporter of gene expression in individual eukaryotic cells |journal=The FASEB Journal |language=en |volume=19 |issue=3 |pages=440–442 |doi=10.1096/fj.04-3180fje |doi-access=free |issn=1530-6860 |pmc=1242169 |pmid=15640280}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
|}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* S. R. Kain &amp;amp; S. Ganguly: &amp;#039;&amp;#039;Overview of Genetic Reporter Systems.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Current Protocols in Molecular Biology.&amp;#039;&amp;#039; Mai 2001; Chapter 9: Unit 9.6 PMID 18265284&lt;br /&gt;
* H. A. Shuman &amp;amp; T. J. Silhavy: &amp;#039;&amp;#039;The art and design of genetic screens: Escherichia coli.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Nat. Rev. Genet.&amp;#039;&amp;#039; Band 4 2003, S. 419–31. PMID 12776212&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Siehe auch ==&lt;br /&gt;
* [[Markergen]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Gen]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Molekularbiologie]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Nukleinsäure-Methode]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Biochemisches Nachweisverfahren]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Desoxyribonukleinsäure]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Invisigoth67</name></author>
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