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2020-02-15T20:41:38Z

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Der Begriff '''Random Coil''' bezeichnet ein [[Protein]] oder -teilstück, das keine erkennbare [[Sekundärstruktur]] aufweist. Er stammt aus dem [[englische Sprache|Englischen]] und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet: ''random'' = ‚beliebig‘, ‚zufällig‘ und ''coil'' = ‚Knäuel‘, ‚Spirale‘, ‚Windung‘.
[[Datei:ProteinStructure.jpg|mini|Random Coil]]

Random-Coil-Strukturen mögen für Betrachter, im Gegensatz zu den [[Sekundärstruktur]]en [[α-Helix|α-Helices]] oder [[β-Faltblatt|β-Faltblättern]], ‚beliebig‘ angeordnet aussehen. Sie sind für die [[Proteinstruktur]], und damit die Proteinfunktion, aber genauso wichtig wie die regelmäßig angeordneten Formen der [[Primärstruktur]].
Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen der Primärstruktur und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Proteinstrukturen. Random-Coil-Strukturen spielen so an den Außenseiten von [[Membranprotein]]en eine wichtige Rolle. Ferner agieren sie als ‚Scharniere‘, die es Proteinuntereinheiten, beispielsweise in Transportproteinen oder Enzymen, ermöglichen, sich gegeneinander zu verschieben.

Die Knäuel sind häufig nicht kugelförmig, sondern recht unregelmäßig gestaltet und können Bereiche enthalten, die nicht geknäuelt sind. Stabile Bindungen innerhalb Random-Coil-Strukturen sind die [[Peptidbindung]]en der [[Primärstruktur]], das heißt der [[Aminosäuresequenz|Aminosäurekette]] (Primärstruktur). Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, Dipol-Dipol- und [[Van-der-Waals-Kräfte]] sind prinzipiell zwischen Aminosäurenresten eines Proteins ebenfalls zur Stabilisierung von Random-Coil-Strukturen möglich. Tatsächlich sind sie entscheidend für die Anordnung innerhalb dieser Struktur mitverantwortlich.

Die [[Aminosäure]] [[Prolin]] trägt häufig zur Ausbildung von Random-Coil-Strukturen bei, weil ihr ringförmiger Aufbau nicht in eine normal geformte α-Helix oder ein β-Faltblatt passt (‚Strukturbrecher‘, ‚Helixbrecher‘). Prolin muss aber nicht immer automatisch ein Helixbrecher sein. Es sind z. B. im [[Kollagen]] oder pflanzlichen Strukturproteinen Sekundärstrukturen bekannt, die fast ausschließlich aus Prolin bestehen und als Polyprolin-II-Helix bezeichnet werden.<ref>{{cite journal |author=Stapley BJ, Creamer TP |title=A survey of left-handed polyproline II helices |journal=Protein Sci. |volume=8 |issue=3 |pages=587–95 |year=1999 |month=March |pmid=10091661 |pmc=2144280 |doi= |url=}}</ref> Die [[Denaturierung (Biochemie)|Denaturierung]] von Proteinen, beispielsweise durch Hitze, führt zur "Entfaltung" der vorhandenen Sekundärstrukturen und wandelt diese vollständig in Random-Coils um. Die Primärstruktur, also die Aminosäuresequenz, bleibt dabei erhalten. Ein gängiges Beispiel hierfür ist das Kochen eines Eies.

== Siehe auch ==
Typische Sekundärstrukturmotive sind [[α-Helix]], [[β-Faltblatt]] und drei Arten von [[β-Schleife]]n.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinstrukturmotiv]]

Random Coil - Versionsgeschichte

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