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	<title>Ramachandran-Plot - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Ramachandran-Plot&amp;diff=306671&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Ghilt: /* Einleitung */ kein Enzym</title>
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		<updated>2025-03-04T09:36:56Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;Einleitung: &lt;/span&gt; kein Enzym&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;[[Datei:Ramaplot.png|mini|hochkant=1.2|Ein Ramachandran-Diagramm des Proteins [[PCNA]], eines menschlichen Proteins aus der Replikationsmaschinerie, das sowohl [[Β-Faltblatt|β-Faltblätter]] als auch [[Α-Helix|α-Helices]] enthält ([[Protein Data Bank|PDB]] ID 1AXC). Auf der [[Ordinate]] sind die ψ-, auf der [[Abszisse]] die φ-Winkel aufgetragen.]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ein &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Ramachandran-Plot&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (auch Ramachandran-Diagramm) ist ein [[Diagramm]], das die [[statistische Verteilung]] von Kombinationen von jeweils zwei [[Diederwinkel]]n (φ und ψ) eines bestimmten [[Protein]]-[[Backbone (Biochemie)|Backbones]] darstellt. Es ist nach dem indischen Wissenschaftler [[G. N. Ramachandran]] benannt.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Datei:Protein backbone PhiPsiOmega drawing.jpg|mini|links|hochkant=0.6|[[Diederwinkel]] φ und ψ, ω im Rückgrat eines Proteins]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Mathematisch gesehen ist der Ramachandran-Plot also eine Darstellung einer Funktion &amp;lt;math&amp;gt;f: \left[-\pi,\pi\right[ \times \left[-\pi,\pi\right[ \rightarrow \mathbb{R_{{}+{}}}&amp;lt;/math&amp;gt;. φ ist der Diederwinkel für die Atome C(i),Cα(i),N(i),C(i+1) und ψ für N(i-1),C(i),Cα(i),N(i). Diese zwei Diederwinkel beschreiben also die [[Konformation]] der [[Backbone (Biochemie)|Proteinhauptkette]] an der Aminosäure i.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;Ramachandran-Plot&amp;#039;&amp;#039;s sind für jeweilige bestimmte Typen von [[Protein]]molekülen charakteristisch. Man kann anhand eines &amp;#039;&amp;#039;Ramachandran-Plot&amp;#039;&amp;#039;s auch die Häufigkeit von [[Α-Helix|α-Helices]], [[Β-Faltblatt|β-Faltblättern]] und anderer [[Protein-Sekundärstruktur]]en im Molekül abschätzen. Dabei ist aber zu beachten, dass auch die Aminosäuren der Schlaufenregionen, die also nicht die Sekundärstruktur einer [[α-Helix]] oder eines [[Β-Faltblatt|β-Faltblattstranges]] einnehmen, in einem der energiearmen („erlaubten“) Bereiche des Ramachandranplots liegen müssen. Die Beobachtung, dass die Hauptkettenkonformation einer Aminosäure in dem für [[Α-Helix|α-Helices]] oder [[Β-Faltblatt|β-Faltblätter]] typischen Bereich liegt, bedeutet also nicht, dass diese Aminosäure auch Teil einer α-Helix oder eines [[Β-Faltblatt|β-Faltblattstranges]] ist.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Der Ramachandran-Plot ist ein wichtiges Modul in Computerprogrammen, die automatisch die Qualität von Strukturbestimmungen ([[Kristallstrukturanalyse]]n, [[Kernspinresonanzspektroskopie]], [[Molekulare Modellierung]] usw.) von Proteinen überprüfen, zum Beispiel in WHATIF,&amp;lt;ref&amp;gt;{{Internetquelle |url=https://swift.cmbi.umcn.nl/whatif/ |titel=WHAT IF homepage |abruf=2023-03-26}}&amp;lt;/ref&amp;gt; PROCHECK&amp;lt;ref&amp;gt;{{Internetquelle |url=https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/PROCHECK/ |titel=PROCHECK home page |abruf=2023-03-26}}&amp;lt;/ref&amp;gt; oder USF.&amp;lt;ref&amp;gt;[http://xray.bmc.uu.se/usf USF - Uppsala Software Factory]&amp;lt;/ref&amp;gt; Alternativ kann ein [[Janin-Plot]] verwendet werden. Diese Überprüfung wird meist als „Validierung“ von Proteinstrukturen bezeichnet. Die Beobachtung, dass alle Aminosäuren einer Proteinstruktur in erlaubten (energiearmen) Bereichen des Ramachandrandiagramms liegen, bedeutet aber nicht, dass die Konformation dieser Bereiche experimentell oder durch Molekulare Modellierung korrekt bestimmt wurde. Die Konformation ist dann lediglich hinsichtlich dieses Parameters der Stereochemie von Proteinen unauffällig. Weiterhin können einzelne Aminosäuren in energiereichen, nicht erlaubten Bereichen des Ramachadrandiagramms liegen. Dies sind meist für die Faltung oder Aktivität des Proteins essentielle Aminosäuren oder Proteinbereiche. Die Evolution hat dann also keine Möglichkeit gefunden, die gegebene Aktivität (z.&amp;amp;nbsp;B. Enzymkatalyse oder Rezeptoraktivierung) mit diesem Faltungstyp in einer energiearmen Konformation der betreffenden Aminosäure zu realisieren. Andererseits können Aminosäuren in nicht erlaubten Bereichen aber auch falsch modelliert sein (Validierung).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{Absatz}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* G. N. Ramachandran, C. Ramakrishnan und V. Sasisekharan (1963): &amp;#039;&amp;#039;Stereochemistry of polypeptide chain configurations.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;J. Mol. Biol.&amp;#039;&amp;#039; Bd. 7, S. 95–99, PMID 13990617.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Weblinks ==&lt;br /&gt;
* [http://kpwu.wordpress.com/2007/02/15/making-ramachandran-plot-by-your-self/ Daten, um die Bereiche in einem Ramachandran-Plot zeichnen zu können] (englisch)&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Bioinformatik]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Kristallographie]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Diagramm]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Biophysikalische Methode]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Ghilt</name></author>
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